Biologia chimică este știința esenței moleculare a vieții. Acesta studiază natura chimică a substanțelor care alcătuiesc organisme, mov, transformarea lor de viață, iar relația dintre aceste reacții la activitatea celulelor de organe și țesuturi și a organismului ca întreg. Sarcina principală a biochimiei este de a stabili o comunicare intre structura moleculara și funcția biologică a componentelor chimice ale organismelor vii. În funcție de obiectul de biochimie studiu condițional Div-lyayut biochimie oamenilor și animalelor, biochimie plantelor si biochimie microorganismelor. În ciuda unității biochimice a tuturor formelor de viață, există diferențe fundamentale, atât compoziția chimică și metabolismul animalelor și a plantelor organizme Determinarea Biochimie ca știință caracterizează, de asemenea, locația sa, valoarea printre alte științe biologice. Studiind esența vieții, cel mai important lucru in procesele de viata - metabolismul, biochimie, desigur, ar trebui să fie atribuite la cele mai importante științe biologice.
Importanța biochimiei ca știință pentru societatea umană este determinată de faptul că aceasta este una dintre bazele teoretice ale medicinei, agriculturii, biotehnologiei, ingineriei genetice și a unui număr de industrii, silvicultură. În centrul multor condiții patologice ale omului se află încălcări ale proceselor biochimice individuale. Se știe, de exemplu, că există mai mult de o sută de boli provocate de o încălcare a activității sistemelor enzimatice, absența enzimelor individuale datorate defectelor ereditare. Pentru unele boli, sunt caracteristice schimbări în structura chimică a unui număr de compuși cu înaltă moleculare. Astfel de "defecte moleculare" sunt descrise în special pentru hemoglobină și polizaharide. Fără o cunoaștere aprofundată a fundamentelor moleculare ale patologiei, nu este posibilă nici diagnosticarea și tratamentul, nici prevenirea bolilor. Succesul biochimiei determină, de asemenea, strategia pentru crearea de noi medicamente. Un interes deosebit în acest sens îl reprezintă utilizarea pe scară largă a enzimelor în tratamentul anumitor boli, precum și utilizarea preparatelor enzimatice în hrana animalelor.
procese biochimice și indicatori stau la baza oricărei tehnologii pentru industria alimentară: produse de panificație, fabricarea brânzei, fabricarea vinului, berii, producția de ceai de grăsimi și uleiuri, de prelucrare a laptelui, carne și pește, fructe și legume, producția de amidon și melasă. cunoștințele biochimice este necesară pentru organizarea cu succes a industriei de piele, în producția de produse din blană, prelucrarea de mătase naturală. Preparatele enzimatice sunt utilizate pe scară largă la fabricarea țesăturilor din bumbac. Din ce în ce o astfel de producție biochimice extins ca producția de vitamine, antibiotice și alți compuși biologic activi, acizi organici, furaje proteice. Numai un studiu aprofundat al legilor schimbului de substanțe de plante agricole și animale este posibilă obținerea unor randamente ridicate, cu culturi de înaltă calitate și creșterea productivității în creșterea animalelor. Extrem de eficiente în acest sens, utilizarea în agricultură o varietate de produse chimice: erbicide, fungicide, vitamine pentru furaje, proteine și antibiotice, exfolianți si desicanți (cauza extirpare de frunze și plante de uscare înainte de recoltare), insecticide (ucide insectele dăunătoare), repellente (resping dăunători) și așa mai departe.
Toate cele de mai sus indică importanța deosebită a biochimiei pentru societatea umană, explică interesul enorm și în creștere al acestei științe în toate țările lumii.
Secțiuni biochimice Biochimia este împărțită în: 3.1 Static, care studiază compoziția chimică a materiei vii; 3.2 Dynamic, care studiază procesele metabolismului în organism; 3.3 Funcțional, studierea proceselor care stau la baza unor manifestări ale activității vitale. Prima parte este denumită de obicei chimie organică și este prezentată într-un curs special, a doua și a treia parte sunt de fapt biochimie.
Există biochimie: plante;
biochimie umană (biochimie medicală).
Chimia compușilor naturali se ocupă de eliberarea substanțelor în formă pură și de determinarea structurii lor. ^ Biochimia plantelor studiază compoziția și transformarea substanțelor în plante și materii prime vegetale. Există, de asemenea, biochimie ramură. plante oleaginoase Biochimie și oleaginoase, lapte biochimie, porumb, carne, produse din cereale, etc. Într-un sector separat a rezultat enzimologie - o secțiune mare care se ocupă cu proprietățile substanțelor biologic active - enzime Chimie biologică - știința care studiază natura substanțelor care alcătuiesc organismele vii, transformarea lor, iar relația dintre aceste reacții la organe și țesuturi ale activităților în condițiile vieții normale și a bolii .
Scopul principal este de a crea cunoștințe sistem chimie biologica despre modelele și structura chimică a principalelor substanțe din corp și bazele moleculare ale proceselor biochimice care stau la baza vieții organismului în sănătate și boală.
Din punct de vedere istoric, trei etape de dezvoltare a biochimiei. Biochimia statică studiază compoziția, structura și proprietățile compușilor biologici eliberați.
Sarcina principală a biochimiei este de a realiza o înțelegere completă la nivel molecular a naturii proceselor chimice asociate activității vitale a celulelor. Pentru ao rezolva, este necesar să selectăm din celule numeroși compuși, să le determinăm structura și să ne stabilim funcțiile. (Ca exemplu, putem indica numeroase studii menite să explice elementele de bază ale contracției musculare și o serie de procese similare.) În cele din urmă, am aflat o serie de aspecte ale bazei moleculare a contracției musculare.
Biochimia dinamică studiază transformarea substanțelor în organism și semnificația acestor transformări pentru procesele activității vitale.
Stadiul funcțional este legat de studiul legăturii proceselor chimice cu funcțiile fiziologice
Întrebarea 2Belki, concept, rol biologic. Proprietățile fizico-chimice ale proteinelor: hidrofilicitate, solubilitate, punct izoelectric. Precipitarea proteinelor: sărarea, denaturarea, asemănarea și diferențele. Aplicarea în medicină.
Proteinele fac parte integrantă din toate organismele vii. Rolul biologic al proteinelor, indispensabil în nutriție.
Proteinele sunt substanțe cu conținut ridicat de azot moleculare, construite din reziduuri de aminoacizi legate prin legături peptidice. Proteinele - purtătorii de viață, ele sunt înzestrate cu multe caracteristici unice, care sunt unice pentru ele, din plastic, de reglementare, catalitic, receptor, de siguranță, etc. Aceste funcții nu pot fi înlocuite de carbohidrati sau grasimi .. Indispensabilitatea lor în nutriție este, de asemenea, determinată de valoarea biologică
Proprietățile fizico-chimice ale proteinelor: greutatea moleculară, punctul izoelectric, solubilitatea, sedimentarea.
Compoziția de aminoacizi și organizarea spațială a fiecărei proteine sunt individual diferite. Au proprietăți amfoterice, tampon, coloidale și osmotice.
Greutatea moleculară a proteinelor variază de la 6.000 (limită inferioară) la 1.000.000 și mai mare, în funcție de numărul lanțurilor de polipeptide din structura moleculară unică a proteinei.
Punctul izoelectric al majorității proteinelor din țesuturile animale se află în intervalul de la 5,5 până la 7,0. La punctul izoelectric, încărcarea totală a proteinelor este zero și proteinele nu se mișcă în câmpul electric, ele sunt cel puțin stabile în soluție și precipită cu ușurință.
Solubilitatea diferitelor proteine variază foarte mult, în funcție de structura proteinei (aminoacizii polari dau o solubilitate mai mare). Albuminele sunt solubile în apă și soluții slabe de săruri, protamină - în alcool 60-80%, iar colagenul și keratinele sunt insolubile în majoritatea solvenților.
Stabilitatea față de soluțiile proteice este atașată încărcării moleculei proteice și a membranei hidratate. Există o legătură strânsă între încărcarea de proteine și hidratarea: aminoacizii mai polari din proteină, cu atât mai mult se leagă apa. Unele proteine sunt hidratate mai puternic și se dizolvă mai rău. De exemplu, colagenul leagă apa mai mult decât multe proteine globulare bine solubile, insolubil în apă.
Conceptul de sare, factori de salatare, mecanism, reversibilitate, aplicare în medicină.
Procesul de precipitare a proteinelor prin săruri neutre (concentrații ridicate de săruri alcaline și alcalino-pământoase) se numește sărăcia. Mecanismul este ca anionii și cationii adăugați ai soluției saline să elimine coaja de hidrat a proteinelor și a încărcăturii, care sunt factorii de stabilitate.
O caracteristică caracteristică a proteinelor obținute prin sărare este păstrarea proprietăților lor biologice native după îndepărtarea sării. Salatarea proteinelor este o reacție reversibilă, deoarece precipitatul proteic se poate dizolva din nou după ce concentrația de sare a fost redusă prin dializă sau diluare cu apă.
În practica medicală pentru sărare, se utilizează cel mai adesea sulfat de amoniu sau de sodiu (concentrații mari). Albuminele precipită la 100% saturație (NH4) 2S04. Globuline - într-o soluție semi-saturată (NH4) 2S04.
Saltingul este folosit pe scară largă pentru a separa și purifica proteinele în cercetarea și practica medicală.
Conceptul de denaturare, factorii care provoacă denaturarea, mecanismul, reversibilitatea, aplicația
proteinele de precipitare a proteinelor pentru detectarea lor în fluide biologice.
Distrugerea structurii proteice și pierderea proprietăților sale native (biologice, fizico-chimice) se numește denaturare. Proteina denaturată precipitată, spre deosebire de proteina precipitată prin sărăcie, își pierde proprietățile native. Factorii de denaturare sunt împărțiți în:
1) fizic (temperatură, radiație, radiație ultravioletă)
2) mecanice (vibrații etc.)
3) chimice (acizi concentrați, alcalii, săruri ale metalelor grele etc.)
Cu o acțiune pe termen scurt și îndepărtarea rapidă a agenților de denaturare, este posibilă renaturarea proteinei cu restabilirea completă a structurii tridimensionale inițiale și a proprietăților native ale moleculei sale.
Denaturarea este utilizat pentru determinarea proteinelor in urina bolilor renale (pielonefrite), vezica urinara (cistita), prostata (prostatita), precum și intoxicații cu săruri de metale grele.
Întrebarea 3 Creșterea proteinelor. Structura primară a proteinelor, caracteristică legăturii peptidice. Specificitatea structurii primare a proteinelor. Structura secundară, terțiară a proteinelor, legături, stabilizarea lor. Structura cuaternară a proteinelor. Particularitățile structurii și funcționării proteinelor oligomerice pe exemplul proteinelor care conțin heme - hemoglobină și mioglobină
Proteinele au 4 nivele de organizare structurală.
Structura primară este o combinație consecutivă de resturi de aminoacizi într-un lanț polipeptidic. Acesta este stabilizat prin legături peptidice între aminoacizi, asigurând rezistența compoziției covalente a lanțului polipeptidic. Fiecare proteină individuală este unică în structura sa primară. Acesta determină nivelurile ulterioare de organizare a moleculei de proteine.
Modificarea sau pierderea de aminoacizi în rezultatele lanțului de polipeptidă într-o modificare a structurii, proprietăților fizico-chimice și funcțiile biologice ale proteinei. De exemplu, atunci când mutațiile genei care codifică lanț β polipeptidic hemoglobinei (Hb) acid glutamic la poziția 6 este înlocuită cu valină, rezultând mutanta Hb devine slab solubil, isi pierde capacitatea de a transporta oxigen. În acest caz, globulele roșii iau forma de seceră, de aici numele bolii - anemia celulelor secerătoare. In prezent decodat structura primară a multor proteine: hemoglobina, mioglobina, insulina, imunoglobulina, citocromul, lizozima, tripsina, chimotripsina și altele.
Structura secundară este o metodă de pliere, răsucire, ambalare a unui lanț polipeptidic într-o spirală sau altă conformație. Devine spontan, automat, care depinde de setul de aminoacizi și de secvența lor. Există 2 tipuri de structuri secundare: 1-α-helix și 2-layered-fold (β-structură).
A-helix are o simetrie elicoidală:
a) cursul helixului este stabilizat prin legături de hidrogen între grupările peptidice ale fiecăruia dintre primele și cele patru reziduuri de aminoacizi.
b) regularitatea întoarcerilor spiralei.
c) echivalența tuturor resturilor de aminoacizi, indiferent de structura radicalilor lor laterali.
d) radicalii laterali nu participă la formarea α-helixului.
Înălțimea unei singure întoarceri (pitch spiral) este egală cu 0,54 nm, include 3,6 reziduuri de aminoacizi, perioada de regularitate este egală cu 5 ture (18 reziduuri de aminoacizi). Lungimea unei perioade este de 2,7 nm.
Există o mulțime de cisteină în α-helix. Datorită grupării sale SH, poate forma legături disulfidice între spiralele spirale.
Un alt tip de structură secundară se numește structură β. Această specie se găsește în proteine de păr, mușchi, unghii și alte proteine fibrilare. Compoziția unor astfel de lanțuri polipeptidice are o structură pliată. Este stabilizat prin legături de hidrogen între grupările peptidice ale secțiunilor individuale ale lanțului, mai des, două sau mai multe lanțuri de polipeptide situate în paralel. În straturile p-pliate nu există legături S-S (în aceste zone nu există cisteină). Radicalii laterali ies în afară pe ambele părți ale stratului pliat.
structura β se formează numai în prezența anumitor aminoacizi din structura lanțului, în special alanină și glicină. În moleculele multor proteine native, există simultan regiuni α-elicoidale și straturi β-pliate.
O structură terțiară este o organizare spațială tridimensională a helixului polipeptidic sau o cale de a pune un lanț polipeptidic într-un volum.
Stabilizați această structură a celor patru tipuri de legături intramoleculare:
1 - legături disulfurice covalente între resturile de cisteină;
2 - legături de hidrogen ne-covalent (între grupările C = O și -OH, -NH2, -SH);
3 - interacțiunea electrostatică a grupurilor încărcate în radicalii laterali ai aminoacizilor (NH3 + și COO -);
Interacțiunile hidrofobe van der Waals între radicalii de aminoacizi nepolari.
Forma structurii terțiare a proteinelor este împărțită în globulare (enzime, proteine de transport, anticorpi, hormoni) și fibros (structural) (păr keratina, unghiilor; colagen tesut conjunctiv, ligamentele elastina, actina si miozina in tesutul muscular).
Structura terțiară determină proprietățile native ale proteinei.
Structura cuaternară. Proteinele care au această structură sunt numite oligomere ("oligo" - câteva). Aceasta înseamnă că acestea sunt construite din mai multe subunități.
O structură cuaternară este o modalitate de stivuire a mai multor lanțuri de polipeptide în spațiu care au structuri primare, secundare și terțiare care pot fi identice sau diferite.
Exemple de proteine cu structură cuaternară: hemoglobină - 4 subunități; piruvat dehidrogenază - 72 subunități. Subunitățile sunt interconectate prin legături ionice, hidrogen, disulfură
Articole similare
-
Cultură a disciplinei discursului și disciplinelor sarcinilor
-
Subiectul și sarcinile metodologiei de predare a istoriei ca știință
Trimiteți-le prietenilor: