Molecula proteică este un volum tridimensional, cu o anumită formă spațială. Pentru comoditatea considerării structurii spațiale a moleculei de proteine, se disting convențional patru niveluri ale organizării sale structurale.
Primul nivel al organizării spațiale a unei molecule de proteine se numește structura primară și este o secvență de aminoacizi în lanțurile de polipeptide. Această structură este fixată de legături puternice de peptide. Cu alte cuvinte, structura primară caracterizează structura chimică a polipeptidelor care formează molecula de proteină. Fiecare proteină individuală are o structură primară unică.
Cel de-al doilea nivel al organizării spațiale - structura secundară descrie forma spațială a lanțurilor de polipeptide. De exemplu, în multe proteine, lanțurile de polipeptide sunt sub formă de helix. Structura secundară este fixată prin disulfură și diferite legături ne-covalente.
Cel de-al treilea nivel al organizării spațiale - structura terțiară reflectă forma spațială a structurii secundare. De exemplu, o structură secundară sub formă de spirală, la rândul ei, se poate potrivi în spațiu sub forma unui globule, adică are o formă sferică sau ovoidă. Structura terțiară este stabilizată prin legături ne-covalente slabe, precum și prin legături disulfidice și, prin urmare, este structura cea mai instabilă.
Forma spațială a întregii molecule de proteine se numește conformație. Deoarece în molecula de proteine, împreună cu legături covalente puternice, există chiar și legături mai puțin puternice (disulfidice, necovalente). atunci conformația sa este caracterizată de instabilitate și se poate schimba cu ușurință. Modificarea formei spațiale a proteinei afectează funcțiile sale biologice. Conformația, în care proteina are activitate biologică, se numește nativă. Orice efecte asupra proteinei, care conduc la o încălcare a acestei conformații, sunt însoțite de o pierdere parțială sau completă a proprietăților biologice ale proteinei. Modificarea conformării în limite mici este reversibilă și este unul dintre mecanismele de reglare a funcțiilor biologice ale proteinelor din organism.
Structura cuaternară este posedată numai de unele proteine. Structura cuaternară este o formare complexă supramoleculară constând din mai multe proteine care au propriile lor structuri primare, secundare și terțiare. Fiecare proteină care face parte dintr-o structură cuaternară se numește o subunitate. De exemplu, proteina sanguină - hemoglobina constă din patru subunități de două tipuri (a și b) și are structura a2 b2. Asocierea subunităților în structura cuaternară conduce la apariția unei noi proprietăți biologice, care este absentă în subunitățile libere. De exemplu, formarea unei structuri cuaternare într-un număr de cazuri este însoțită de apariția activității catalitice, care nu este prezentă în subunitățile individuale.
Subunitățile sunt unite într-o structură cuaternară datorită legăturilor necoalente slabe și, prin urmare, structura cuaternară este instabilă și se disociază ușor în subunități. Formarea și disocierea structurii cuaternare este un alt mecanism pentru reglarea funcțiilor biologice ale proteinelor.
Dintre toate structurile de proteine, numai codul primar este codificat. Datorită informațiilor conținute în molecula ADN, lanțurile polipeptidice (structura primară) sunt sintetizate. Structurile mai mari (secundare, terțiare, cuaternare) apar spontan, în conformitate cu structura polipeptidelor.
Conform clasificării pe baza compoziției chimice, proteinele pot fi simple (proteine) și un complex (proteid). Proteinele simple constau numai din aminoacizi, adică din una sau mai multe polipeptide. Proteine simple, disponibile în organismul uman, includ albumine, globuline. histone. proteine ale țesuturilor de susținere. Molecula de proteină compozit, adăugarea de aminoacizi, non-aminoacid are încă o parte, numită gruparea prostetică. În funcție de structura grupului protetice aloca astfel de proteine complexe ca fosfoproteidy (conțin ca grupare prostetică de acid fosforic), nucleoproteine (care conține un acid nucleic), glicoproteine (contin glucide), lipoproteine (conținând lipidice) chromoproteids (conținând grupare prostetică colorată) și și colab.
O altă clasificare a proteinelor este posibilă, care rezultă din forma lor spațială. În acest caz, proteinele sunt împărțite în două mari clase: globulare și fibrilare.
Moleculele proteinelor globulare au o formă sferică sau elipsoidală. Exemple de astfel de proteine sunt albumine din plasmă sanguină și globuline.
Proteinele fibrilare sunt molecule întinse, în care lungimea este mult mai mare decât diametrul lor. Aceste proteine, în special, trebuie să includă colagen - proteina cea mai abundentă la oameni și animale mai mari, ceea ce reprezintă 25-30% din proteine bodys. Colagenul are o înaltă rezistență și elasticitate. Această proteină este larg distribuită în organism, este o parte a țesutului conjunctiv și, prin urmare, poate fi găsit în piele, pereții vaselor de sânge, mușchi, tendoane, cartilaje, oase și organe interne.
3. Proprietățile fizico-chimice ale proteinelor
Proteinele, fiind compuși cu înaltă moleculare, se caracterizează prin valori mari ale greutății moleculare. Deoarece moleculele de proteine pot include zeci, sute și mii de aminoacizi, masa lor moleculară variază într-un interval larg: de la 6.000 daltoni la milioane. Ca un exemplu, putem da greutatea moleculară a următoarelor proteine:
Insulina (un hormon al pancreasului) - 6000 Da
Myoglobina (purtător de oxigen în celulele musculare) - 17000 Da
Hemoglobina (o proteină de celule roșii din sânge) - 68000 Da
Myosin (proteină musculară contractilă) - 500000 Da
Glutamat dehidrogenaza (enzima hepatică) - 1,000,000 Da
Proteinele amfoteri (prezența moleculelor atât de acid și DOS # 972; proprietăți evidente) datorită prezenței în moleculele lor de grupări carboxil libere (grupări acide) și grupări amino (miez # 972; grup cu semnificație clinică). Aceste grupuri fac parte din radicalii de aminoacizi și, așa cum este menționat mai sus, nu este implicată în formarea legăturilor peptidice. Manifestarea de către proteine a proprietăților acide sau bazice depinde de aciditatea mediului.
Într-un mediu acid (pH <7) вследствие избытка ионов водорода (протонов) диссоциация карбоксильных групп подавлена. Свободные аминогруппы легко присоединяют к себе имеющиеся в избытке протоны и переходят в протонированную форму:
COOH COOH COOH COOH
PH-ul la care moleculele de proteine sunt neutre este numit punctul izoelectric al proteinei și este desemnat pI sau pHet. Pentru fiecare proteină, punctul izoelectric are o valoare strict definită. Valoarea lui pl depinde de raportul proteinei din molecula de proteină între aminoacizii care conțin gruparea carboxil (acizi monoaminodicarboxilici) în radical. și aminoacizii care conțin în gruparea amino radicală (acizi diaminomonocarboxilici). Dacă proteina este dominată de aminoacizi cu o grupare carboxil suplimentară, valoarea punctului izoelectric este într-un mediu acid (pI <7). В случае преобладания аминокислот со свободными аминогруппами изоэлектрическая точка имеет величину больше 7, т.е. находится в щелочной среде.
Prin valoarea lui pI, este posibil să se determine încărcarea proteinei în soluție cu un pH cunoscut. Dacă pH-ul soluției este mai mare decât valoarea punctului izoelectric, moleculele de proteină au o încărcare negativă. În soluțiile în care pH-ul este mai mic decât punctul izoelectric al proteinei dizolvate, moleculele de proteină sunt încărcate pozitiv și sub formă cationică. În acest caz, cu cât este mai mare devierea pH-ului de la pI, cu atât este mai mare valoarea încărcării negative sau pozitive.
În consecință, cu aciditatea în creștere sau descreștere, încărcarea moleculelor de proteine se modifică, ceea ce afectează proprietățile proteinei și, în particular, activitatea sa funcțională.
În ciuda mărimii mari a moleculelor (1-100 nm [2]), proteinele sunt ușor solubile în apă și soluțiile lor sunt aproape în proprietăți față de soluțiile coloidale. Stabilitatea ridicată a soluțiilor proteice este asigurată de factorii de stabilitate.
Una dintre ele este prezența unei încărcări în moleculele de proteine. Așa cum sa menționat mai sus, numai la o valoare a pH-ului strict definită egală cu punctul izoelectric, proteina este neutră, pentru toate celelalte valori ale pH-ului moleculele de proteine au o anumită încărcare. Datorită prezenței încărcării în coliziuni, moleculele de proteine se resping reciproc și nu se agregă în particule mai mari.
Al doilea factor este stabilitatea soluțiilor proteice în prezența moleculelor proteice de hidratare (apă) coajă. Formarea de hidratare coajă, datorită faptului că diferite grupuri nepolari (hidrofobi) sunt localizate în mod obișnuit în interiorul moleculei de proteină, și polare (hidrofile) grupele (-COOH, -NH2. -OH, -SH, legături peptidice -CO-NH-), sunt situate pe suprafața proteinei moleculă. Aceste grupări polare sunt unite molecula de apă, în care molecula de proteină înconjurat de un strat de molecule de apă orientate. Prin urmare, atunci când molecula de proteină coliziuni separate de fiecare alte membrane hidratate și compușii acestora nu se produce.
Desalinizării - această proteină pentru a precipita sub acțiunea agenților de deshidratare, care includ în principal săruri (Na2 SO4 (NH4) 2 SO4, etc ...). Ioni de sare, precum proteinele, leagă de asemenea apa bine. La concentrații mari datorită sărurilor cu greutate moleculară mică, cantitatea de ioni este enorm în comparație cu proteinele macromolecule. Ca urmare, bóCea mai mare parte a apei este legată de ionii de sare, ceea ce duce la o scădere semnificativă a plicurilor de hidratare a proteinelor, la scăderea solubilității și a precipitării acestora.
Sarea este cea mai eficientă la un pH egal cu punctul izoelectric al proteinei precipitate. În acest caz, proteina nu numai că își pierde învelișul hidratat, ci și își pierde sarcina, ceea ce duce la precipitarea sa completă.
Procesul de salinizare nu afectează structura moleculelor de proteine și, prin urmare, o proteină care își păstrează picăturile de naștere în precipitat, adică proprietățile lor biologice.
Salting out este un proces reversibil. Când se îndepărtează agentul de deshidratare sau se adaugă apă, precipitatul de proteină se dizolvă și se formează o soluție completă de proteină.
Denaturarea este înțeleasă ca pierderea proteinei de proteina ei. Denaturarea, de regulă, este însoțită de precipitarea proteinelor în precipitat.
Denaturarea este cauzată de factori fizici și chimici.
Factorii fizici sunt: încălzirea (peste 50-60 ° C). diferite tipuri de radiații (radiații ultraviolete și ionizante), ultrasunete, vibrații.
Factorii chimici includ: acizii și alcalinele puternice, sărurile metalelor grele, unele acizi organici (tricloroacetic și sulfosalicilic [3]).
Sub influența factorilor de mai sus, diferitele legături nepeptidice se rup în moleculele de proteine, ceea ce determină distrugerea structurilor superioare (cu excepția primelor) și trecerea moleculelor de proteine într-o nouă formă spațială. O astfel de modificare a conformației duce la pierderea cojilor de hidrat de proteine, la precipitarea lor ulterioară și la pierderea activității biologice.
Prin denaturante scurt factorii de acțiune modificări conformaționale sunt nesemnificative și, prin urmare, este posibil pentru a comuta proteinei în formă nativă din nou și restaurarea proprietăților sale biologice (renaturare).
Expunerea prelungită la factorii de denaturare determină o schimbare profundă ireversibilă în structura tridimensională a moleculelor de proteine, ceea ce face imposibilă renaturarea.
Articole similare
-
Fondul de asigurare și formele organizației sale - stadopedia
-
Inculturarea și socializarea ca forme de dezvoltare culturală - stadopedia
Trimiteți-le prietenilor: