Aminoacizi care alcătuiesc proteinele. Caracteristici generale și compuși organici bifuncționale klassifikatsiya.Aminokisloty- care conțin grupări carboxil -COOH și o grupare amino -NH2 .Aminokisloty pot fi considerate ca derivați ai acizilor carboxilici în moleculele din care unul sau mai mulți atomi de hidrogen ai radicalul hidrocarburii sunt înlocuite cu grupări amino. Cel mai simplu reprezentant al acidului aminoacetic este H2N-CH2-COOH (glicina). Aminoacizii sunt legați împreună printr-o legătură peptidică. În natură, există mult mai mult AK, decât o parte a animalelor și a proteinelor vegetale. Astfel, multe AK "non-proteice" sunt conținute în antibiotice peptidice sau sunt produse intermediare ale metabolismului proteic. Compoziția de proteine este de 20 AA în formă alfa, localizată într-o altă, dar strict definită pentru fiecare proteină. Aminoacizii sunt clasificați conform următoarelor caracteristici structurale. 1. În funcție de poziția reciprocă a amino și grupele carboxil ale aminoacizilor este împărțită 2. Prin natura radical de hidrocarbură alifatică distinge (grași) și aminoacizii aromatici. 3. La primirea sursei: naturale si sintetice 4. Capacitatea de a sintetiza organismul uman în mod natural aminoacizi sunt clasificate ca: interschimbabile, jumătate și nezamenimye- (sintetizat doar de către plante). Nelimitat AK intră în corpul uman numai cu mâncare. Sunt indispensabile acizii: valina, izoleucina, leucina, lizina, metionina, fenilalanina, treonina, triptofanul. Semi-înlocuibile sunt: arginina, histidina și tirozina. 5. Prin pH-ul mediului poate fi aminoacizi: neutru (monoamin monokarbono-tiile), acid (monoaminodikarbonovye) și (acid diaminomonocarboxylic) bazic
Nivelul primar al organizării proteinelor. Legăturile covalente între
aminoacizi din lanțul peptidic (peptidă și disulfură), aminoacizi N- și C-terminali. Secvența resturilor de aminoacizi conectate printr-o legătură peptidică se numește nivelul primar de organizare a moleculei de proteină. Acesta este codificat de gena structurală a fiecărei proteine. Legături: punți de peptidă și disulfură între resturile cisteinei relativ îndeaproape. Acestea sunt interacțiuni covalente care sunt distruse numai sub acțiunea enzimelor proteolitice (pepsină, tripsină, etc.). Structura primară a proteinei este caracterizată de un număr de caracteristici. 1. Structura primară a proteinei este determinată genetic și unică. 2. Structura primară a proteinei este stabilă, care este asigurată de dipeptidă și, într-o măsură mai mică, de legături disulfidice. Numărul de combinații de aminoacizi din polipeptidă este foarte mare, secvențele de aminoacizi repetate sunt rare. 4. Structura primară a proteinei determină structura secundară, terțiară și cuaternară a moleculei de proteină. Formarea legăturii peptidice. Dacă gruparea carboxil a unei AA acilizează gruparea amino a altui AK, se formează o legătură amidică, care se numește o legătură peptidică. Astfel. peptidele sunt compuși formați din resturile de alfa-AA, legați împreună printr-o legătură peptidică. Această relație este relativ stabilă, iar perturbarea acesteia apare numai cu participarea enzimelor specifice catalizatorilor. Prin această conexiune AK-urile sunt combinate în lanțuri suficient de lungi, numite polipeptide. Fiecare astfel de lanț conține la un capăt AA o grupare amino liberă - acesta este un rest N-terminal și, pe de altă parte, cu o grupare carboxil - un rest C-terminal. Polipeptidele capabile să formeze și să rețină spontan o structură spațială specifică, numită conformație, sunt denumite proteine. Stabilizarea unei astfel de structuri este posibilă numai atunci când polipeptidele ating o anumită lungime, prin urmare, polipeptidele cu o greutate moleculară mai mare de 5000 Da sunt de obicei considerate proteine. (1 Da este egal cu 1/12 din izotopul de carbon). Doar având o anumită structură spațială, proteina poate funcționa.
Structura secundară, terțiară și cuaternară a proteinei. comunicare
stabilizarea moleculei de proteine și determinarea conformației acesteia.
STRUCTURA SECUNDARĂ - lanțul proteic este răsucite într-o helix sub acțiunea legăturilor de hidrogen; Structura terțiară - bobina spirală în prăbușirilor sub influența interacțiunilor hidrofobe-hidrofil (proces are loc în soluție apoasă), care apar legături disulfurice între lanțurile laterale este (având structura globulară) a proteinei, precum și formarea în sine a fost numită globulelor); Structura quadruplică a proteinei apare când interacționează mai multe globule (de exemplu, molecula de hemoglobină). Structurile proteice secundare, terțiare și cuaternare depind de structura primară. Cu cat este mai mare molecula de proteine, cu atat este mai mare organizarea ei, cu atat este mai slaba legatura (chimica), cu atat mai usor se rupe molecula de proteine. Dar dacă structura primară a proteinei nu este distrusă, atunci există posibilitatea restabilirii structurii proteinei. Totalitatea tuturor structurilor se numește conformația proteinei.
Idei moderne despre clasificarea proteinelor. Funcțiile lor biologice: Solubilitate: solubilă în apă, solubilă, solubilă în alcool, insolubil etc. Conform structurii conformaționale: fibrilă, globulară.
Structura chimică: proteine - constau numai din aminoacizi, proteid - în afară de AK sunt compuse din porțiuni neproteic (glucide, lipide, metale, acizi nucleici) funktsii.KATALITIChESKAYa sau enzimă; această funcție este unică, deoarece multe procese din celulă au un caracter enzimatic. Această funcție nu este relevantă pentru alte biopolimeri. TRANSPORT - hemoglobină - transport de oxigen. PROTECTIE - formarea de anticorpi, coagularea proteinei din sange in formarea fibrinului. CONTRACTIV - proteine contractile în țesutul muscular. STRUCTURAL - proteinele sunt componentele esențiale ale tuturor membranelor celulare. HORMONALE - împreună cu sistemul nervos, hormoni, proteine directe funcționarea diferitelor organe ale corpului și în tselom.ENERGETIChESKAYa - proteine, împreună cu lipide și carbohidrați sunt sursele de energie ale celulei.
Articole similare
Trimiteți-le prietenilor: