Funcțiile biologice ale proteinelor - stadopedia

3.2.1 Funcțiile catalitice (enzimatice)

Toate reacțiile biochimice din organismele vii apar în condiții ușoare la temperaturi apropiate de 40 ° C și valori ale pH-ului aproape de neutru. În aceste condiții, ratele celor mai multe reacții sunt neglijabil mici, prin urmare, pentru implementarea lor acceptabilă, sunt necesari catalizatori biologici specifici-enzime. Chiar și o reacție simplă ca deshidratarea acidului carbonic: CO2 + H20 + HCO3 - + H + este catalizată de enzima anhidrază carbonică. În general, toate reacțiile, cu excepția reacției de fotoliză a apei 2H2O® 4H + + 4e - + 02 în organismele vii, sunt catalizate de enzime. De regulă, enzimele sunt fie proteine, fie complexe de proteine ​​cu orice cofactor - un ion metalic sau o moleculă organică specială.







3.2.2 Funcția de transport a proteinelor

În interiorul celulelor există numeroase substanțe care îi furnizează materiale de construcție și energie. În același timp, toate membranele biologice sunt construite pe același principiu - un strat dublu de lipide, care sunt imersate în diferite proteine, macromolecule și regiuni hidrofile sunt concentrate pe suprafața membranei, iar „cozile“ hidrofobe - în grosimea membranei. O astfel de structură este impenetrabilă pentru astfel de componente importante precum zaharurile, aminoacizii și ionii de metale alcaline. Pătrunderea lor în celulă este efectuată cu ajutorul proteinelor speciale de transport, montate în membrana celulară. De exemplu, bacteriile au o proteină specială care asigură transportul membranei exterioare a zahărului din lapte - lactoză. Lactoza conform nomenclaturii internaționale este denumită b-galactozidă, prin urmare proteina de transport se numește permează b-galactozidă.

Un exemplu important de transport al substanțelor prin membranele biologice împotriva gradientului de concentrație este pompa de sodiu-potasiu. În cursul activității sale, trei ioni pozitivi de Na + sunt transferați din celulă la fiecare doi ioni K + pozitivi în celulă. Această lucrare este însoțită de acumularea de diferențe de potențial electric pe membrana celulară. Aceasta împarte ATP, dând energie. Baza moleculară a pompei de sodiu-potasiu a fost descoperită recent, sa dovedit a fi o enzimă care descompune ATP-ul atașat de sodiu-potasiu. Pompa funcționează pe principiul canalelor de deschidere și închidere. Legarea moleculelor de "canal" de proteine ​​cu ionul de sodiu duce la o perturbare a sistemului de legare la hidrogen, ca urmare a modificării conformației acestuia. A-helixul obișnuit, în care fiecare bobină are 3,6 reziduuri de aminoacizi, se transformă într-o p-helix mai liberă (reziduuri de 4,4 aminoacizi). Ca rezultat, se formează o cavitate internă, suficientă pentru trecerea ionului de sodiu, dar prea îngustă pentru ionul de potasiu. După trecerea helixului Na + p trece într-o spirală b pliată bine.

În organismele multicelulare, există un sistem de transport de substanțe de la un organ la altul, de exemplu, hemoglobină. În plus, plasma de sânge este în mod constant transportă proteine ​​- albumină serică. Această proteină are o capacitate unică de a forma complecși stabili cu acizi grași generați prin digestia grăsimilor, cu anumiți aminoacizi hidrofobi (de exemplu, triptofan) cu hormoni steroizi, precum si medicamente cum ar fi aspirina, sulfonamidele, unele peniciline. Ca un alt exemplu de proteină purtător comun poate conduce transferină (transport fier furnizează ioni) și tseriplazmin (ioni purtătoare de cupru).

3.2.3 Funcția receptorului

O mare importanță, în special pentru funcționarea organismelor multicelulare, are proteinele receptorilor. încorporate în membrana plasmatică a celulelor și care servesc la perceperea și transformarea diferitelor semnale care intră în celulă, atât din mediul înconjurător, cât și din alte celule. Ca cele mai investigate, receptorii de acetilcolină pot fi citați. Acestea sunt localizate pe membrana celulară într-un număr de contacte interneuronale, inclusiv în cortexul cerebral și în joncțiunile neuromusculare.







Sistemul imunitar are capacitatea de a răspunde la apariția de generare a particulelor străine număr foarte mare de limfocite capabile celule străine dăunătoare în mod specific, de exemplu bacteriile patogene, celulele canceroase, particule supermolecular cum ar fi virusurile, macromolecule, inclusiv proteine ​​străine. Unul dintre grupurile de limfocite - Limfocite. produce proteine ​​speciale care sunt secretate în sistemul circulator, care recunosc particule străine, formând un complex foarte specific în această etapă de distrugere. Aceste proteine ​​se numesc imunoglobuline. Substanțele străine care provoacă un răspuns imun sunt numite antigene. și imunoglobulinele corespunzătoare - anticorpi. Dacă o moleculă mare acționează ca un antigen, de exemplu, o moleculă de proteină, atunci anticorpul recunoaște nu întreaga moleculă, ci locul său specific, numit determinantul antigenic. Faptul că imunoglobulinele interacționează cu o porțiune relativ mică a antigenului polimer permite producerea de anticorpi care recunosc în mod specific unele molecule mici care nu se găsesc în sălbăticie. Un exemplu clasic este reziduul dinitrofenil. Atunci când un animal experimental introduce dinitropenol conjugat cu o anumită proteină, începe dezvoltarea de anticorpi care recunosc în mod specific diferiți derivați de dinitrofenol. Dar odată cu introducerea dinitrofenolului pur, nu există răspuns imunitar. Astfel de substanțe, capabile să servească drept determinanți antigenici, dar care nu sunt capabili să provoace un răspuns imun, se numesc hapteni.

Conform ideilor moderne, fiecare tip de imunoglobulină este produs de un grup # -linhocytes, derivate de la un predecesor comun. Acest grup de limfocite se numește clonă.

Procesul de coagulare a sângelui, care protejează organismul împotriva pierderii excesive de sânge, are loc cu participarea proteinelor fibrinogene, a trombinei și a altor factori de coagulare, care sunt și proteine. Pereții interiori ai esofagului și a stomacului sunt căptușite cu un strat protector de proteine ​​mucoase - mucine. Baza pielii, care protejează organismul de multe influențe externe, este colagenul proteic.

3.2.5 Funcția structurală

Împreună cu proteinele care îndeplinesc funcții subțiri extrem de specializate, există proteine ​​care au în principal o importanță structurală. Acestea asigură rezistența mecanică și alte proprietăți mecanice ale țesuturilor individuale ale organismelor vii. În primul rând, acesta este colagenul, principala componentă proteică a matricei extracelulare a țesutului conjunctiv. La mamifere, colagenul reprezintă până la 25% din masa totală a proteinei. Colagenul este sintetizat în fibroblaste, principalele celule ale țesutului conjunctiv. Inițial, aceasta este formată în formă de procolagen - precursor care se extinde in fibrocite anumite tratamente chimice, constând în oxidarea resturilor de prolină la hidroxiprolina și anumite reziduuri de lizină la d-hidroxilizina. Colagenul este format într-o perioadă de trei răsucite într-o spirală lanțuri de polipeptide, care este deja combinat în fibroblastică colagen diametru fibrilă de cateva sute de nanometri, iar ultimul - în vizibil microscopic firul de colagen. Tulpinile, articulațiile articulare, oasele scheletului sunt formate în mare parte din proteine.

În țesuturile elastice - pielea, pereții vaselor de sânge, plămânii - în plus față de colagen, matricea extracelulară conține proteina elastină. capabile de o largă gamă largă de întinderi și de a reveni la starea inițială.

Proteinele formează baza protoplasmei oricărei celule vii 20%, împreună cu lipidele sunt principalul material structural al tuturor membranelor celulare, toate organele. Ficatul constă din 22% din proteine, creierul - 11%, unghiile, părul, stratul excitat de piele de keratină, în mușchi, miozină și actină, în sânge - albumine și globuline.

Contracția musculară este un proces în care are loc transformarea energiei chimice stocate sub formă de legături pirofosfatice macroergice în moleculele ATP în lucrări mecanice. Participanții imediați în procesul de reducere sunt două proteine ​​- actină și miozină.

Myosinul este o proteină cu structură neobișnuită, constând dintr-o parte coadă lungă (coada) și două capete globulare. Lungimea totală a unei molecule este de aproximativ 1600 nm, din care cota capetelor este de aproximativ 200 nm. Miozina este de obicei alocate ca un hexamer format de cele două lanțuri de polipeptide identice cu greutate moleculară de 200.000 fiecare ( „lanț greu“) și patru „Lanțurile ușoare“, cu o greutate moleculară de circa 20 000. lanțuri spiral Heavy răsucite unul în jurul celuilalt, formând coadă și transporta la capetele globulare asociate cu lanțurile ușoare. Pe miozina capete sunt două importante centru funcțional - centrul catalitic, capabil în anumite circumstanțe, pentru a efectua scindarea hidrolitică a b-g-ATP legătură pirofosfat și centru, oferind posibilitatea de a se lega în mod specific la alte proteine ​​musculare - actin.

Actin este o proteină globulară cu o greutate moleculară de 42 000. În această formă se numește G-actină. Cu toate acestea, are capacitatea de a polimeriza, formând o structură lungă numită F-actin. În această formă, actina este capabilă să interacționeze cu capul miozinei, iar o caracteristică importantă a acestui proces este dependența de prezența ATP. La o concentrație suficient de ridicată de ATP, complexul format de actină și miozină este distrus. După hidroliza ATP sub acțiunea ATPazei de miozină (enzima), complexul este restabilit din nou.







Articole similare

Pagina anterioară

Pagina următoare

Trimiteți-le prietenilor: