8.13. Myoglobina și hemoglobina sunt caracterizate prin diferite curbe de legare a oxigenului
Proprietățile speciale ale moleculei de hemoglobină, ceea ce face un astfel de purtător eficient de oxigen din sange, este cel mai ușor de înțeles dintr-o comparație a mioglobinei și hemoglobinei în ceea ce privește afinitatea lor pentru oxigen. În Fig. 8-16 prezintă curbele de saturare cu oxigen a hemoglobinei și mioglobinei, care caracterizează gradul de saturare cu oxigen a acestor proteine (adică raportul dintre porțiuni moleculare care leagă oxigenul cu numărul total de site-uri capabile de legare la astfel), în funcție de presiunea parțială a oxigenului gazos în echilibru cu soluția proteică.
Fig. 8-15. O imagine fotografică a eritrocitelor umane normale, obținută cu ajutorul unui microscop electronic cu scanare.
Mai întâi de toate, este clar din grafic că myoglobina are o afinitate foarte mare pentru oxigen: la o presiune parțială de oxigen de numai 1-2 mm Hg. Art. este deja 50% saturat cu oxigen. În plus, vedem că curba de saturație a oxigenului din myoglobină are forma unei hiperbola simple, așa cum s-ar aștepta de la legea maselor acționatoare aplicată la reacția de echilibru:
La o presiune parțială de oxigen de 20 mm Hg, Art. Myoglobina se dovedeste a fi saturata cu oxigen cu mai mult de 95%. Spre deosebire de mioglobină, hemoglobina este caracterizată de o afinitate mult mai scăzută pentru oxigen; În plus, curba de saturație a hemoglobinei cu oxigen este sigmoidă, adică În formă de S (figura 8-16). Aceasta înseamnă că, atunci când legarea primei molecule de oxigen (partea inferioară a curbei în formă de S care corespunde unei presiuni parțiale de oxigen sub 10 mm Hg. V.), Hemoglobina are o afinitate foarte scăzută la oxigen, în timp ce oxigenul atunci când este legat ca urmare molecular afinitatea sa la aceasta devine mult mai mare, după cum reiese din cea mai abruptă parte a curbei.
Fig. 8-16. Curbele de saturație a oxigenului pentru mioglobină și hemoglobină. Myoglobina are o afinitate mult mai mare pentru oxigen decât hemoglobina. 50% saturație de oxigen a mioglobinei este atinsă chiar și atunci când presiunea parțială O este de numai 1 - 2 mm Hg. Art. în timp ce pentru hemoglobină o astfel de saturație a oxigenului are loc doar la o presiune parțială de oxigen de aproximativ 26 mm Hg. Art. De notat că în arterial de sânge care curge din plamani (la o presiune parțială a oxigenului de circa 100 mmHg ..) Ambele proteine - și mioglobinei și hemoglobinei - oxigenat mai mult de 95% „, în timp ce în mușchii de repaus, în care presiunea parțială a oxigenului este egală cu 40 mm Hg. Art. hemoglobinei oxigenate este de numai 75%, iar în mușchiul de lucru cu o presiune parțială a oxigenului de circa 10 mm Hg. Art. doar cu 10%. Astfel, hemoglobina transferă eficient oxigenul în mușchi și alte țesuturi periferice. În ceea ce privește mioglobina, la o presiune parțială de oxigen de numai 10 mm Hg, Articolul „el este încă saturat cu oxigen până la 90% și, prin urmare, chiar și la astfel de presiuni parțiale scăzute de oxigen dă o foarte mică asociată cu oxigenul ea. Astfel, curba sigmoidală a saturației în oxigen a hemoglobinei este rezultatul hemoglobinei moleculare adaptarea acestora pentru a îndeplini funcția de transport a eritrocitelor în compoziție.
De fapt, după legarea primei molecule de oxigen, afinitatea crește de aproape 500 de ori. Astfel, patru subunități de hemoglobină conținând hemoglobină diferă în funcție de gradul de afinitate al acestora pentru oxigen și depind unul de celălalt în timpul legării sale.
De îndată ce prima subunitate de polipeptidă conținând biberon se leagă de molecula de oxigen, ea transmite informații despre aceasta subunităților rămase, care au imediat o afinitate crescută pentru oxigen. Un astfel de schimb de informații între cele patru subunități de hemoglobină conținând heme, se datorează interacțiunii de cooperare între subunități. Deoarece legarea primei molecule de oxigen la una din subunitățile hemoglobinei crește probabilitatea de legare a următoarelor molecule de oxigen de către subunitățile rămase, spunem că hemoglobina are un caracter pozitiv de cooperare. Cooperativitatea pozitivă este caracterizată prin curbele de legare sigmoide, similare cu curba de saturație a hemoglobinei cu oxigen. Când oxigenul este legat de mioglobină care conține o hemogrupă, molecula de proteină poate atașa doar o moleculă de oxigen; în acest caz legarea cooperativă nu este observată și curba de saturație are forma unei hiperbola simple. Acum înțelegem. de ce mioglobina și hemoglobina diferă atât de mult între ei în capacitatea de legare a oxigenului.
Vom folosi termenul de ligand pentru a se referi la o moleculă specifică care se leagă de o proteină; acest lucru poate fi, de exemplu, o moleculă de oxigen în cazul hemoglobinei (cuvântul „ligand“ este derivat din cuvântul latin care înseamnă „a lega“, „atașați“ și înseamnă literal „ceea ce unește“). Multe alte proteine oligomerice au, de asemenea, mai multe centre de legare a ligandului și, ca și hemoglobina, prezintă o cooperativitate pozitivă. Cu toate acestea, există proteine oligomere care prezintă negativ cooperativity: în acest caz, legarea unei molecule ligand reduce probabilitatea de legare a ligandului la alte molecule.
Articole similare
Trimiteți-le prietenilor: