Modelul de mioglobină și hemoglobină - stadopedie

Mioglobina este în sarcoplasma în imediata apropiere a mitocondriei și acționează ca un purtător de oxigen din hemoglobina enzimelor respiratorii si Reser-Voir oxigen. Este cunoscut faptul că-mioglobina Posedand este mai mare decât afinitatea hemoglobinei pentru oxigen și, prin urmare, th scufundări sale musculare multe și animale sălbatice La om, de la o sursă de oxigen comun (2450 ml) într-un oxymyoglobin 14% aprovizionat. Formarea mușchilor duce la niveluri crescute de mioglobina și de a îmbunătăți software-ul lor de pisicuta lorodnogo.







Mioglobina este un mușchi de proteine ​​specifice și, prin urmare, în aparență ser indică deteriorarea țesutului muscular. Determinarea lui în ser este od-l din cele mai vechi și mai precise metode de detectare a infarctului miocardic, t. Pentru a. mioglobina în această boală apar în cantități mari în sânge deja în primele două ore de timp Vitia infarct.

Hemoglobina. Molecula Hb constă într-o proteină simplă, cum ar fi histone - globină și patru heme. Globinul este format din 4 monomeri, doi # 945; (cu 141 de resturi de aminoacizi în fiecare dintre celelalte # 945; - lanțuri și două # 946; (câte 146 reziduuri de aminoacizi). Structurile spațiale ale mioglobinei și hemoglobinei sunt similare, deși structura primară # 945; și Lanțurile de hemoglobină și lanțul de mioglobină prezintă multe diferențe. Masa moleculară a hemoglobinei este 70000 D.

Specificitatea specifică a hemoglobinelor se datorează compoziției de aminoacizi a globinei. Deci, globina unei persoane adulte nu conține isoleucină, dar în globina animalelor este prezentă. Hemoglobinele tuturor animalelor au aceeași structură. Componentele hemoglobinei se afectează reciproc. Globin convertește o hemă inertă, puțin solubilă, din punct de vedere chimic, într-o soluție foarte solubilă și activă, capabilă să lege oxigenul. Pietrele, totuși, dau stabilitate globinei.

Porfin cu substituenți # 946; se numește porfirină carbonul. Anumiți porfirine diferiți substituenți de caractere. Hem are următorii substituenți: la C1. C3. C5. C8 - gruparea metil din C2. C4 - radicali vinil la C6. C7 - resturi de acid propionic. Porfirine cu deputații enumerate numit protoporfirina, care este conectat la un bivalent UO dl de fier (Fe 2+) formează bijuterie. Fierul este atașat la atomii de azot din I și 3 inele necovalente (coordonare-onnymi) obligațiuni la atomii de azot ai II și IV inele legături covalente hem se leagă la un lanț polipeptidic de două coordonate obligațiuni Zion ion feric și lanțul polipeptidic datorită atomilor de azot ai histidine proximale inel imidazol . Una dintre aceste conexiuni există post-Janno, un alt rupt la momentul aderării la moleculele de oxigen gemoglo-fasole.

7. Enzimele respiratorii, conceptul de structură, reprezentanți, înțeles.

Enzimele respiratorii sunt flavoproteine ​​care conțin vitamina B2. și bijuterii care conțin - citocrom, catalază, peroxidază. Participă la reacțiile de reducere a oxidării, care sunt necesare pentru a furniza energie pentru diverse procese.

8. Phosphoproteine, caracteristici generale, proprietăți, reprezentanți.

Fosfoproteinele sunt proteine ​​complexe, constând dintr-o proteină simplă și o grupare protetică - acid fosforic. Acizii fosforici sunt legați prin legarea esterului față de hidroxiaminoacizii, cum ar fi serina, treonina, tirozina, formând esterii mono-, di- și trifosforici. Fosforoproteinele, în general, proteine ​​întregi, acru. Acestea sunt de o mare importanță ca surse de aminoacizi esențiali și acid fosforic. Prin urmare, fosfoproteinele sunt necesare pentru creștere (pentru construirea scheletului, proteinele noului organism), ele sunt utilizate pentru sinteza fosfolipidelor, iar acestea din urmă, la rândul lor, sunt necesare pentru construirea membranelor celulare și subcelulare. Fosfoproteinele sunt surse de acid fosforic pentru reacțiile de fosforilare și de defosforilare, iar aceste reacții au ca bază activarea sau inhibarea enzimelor. Acestea servesc drept sursă de acid fosforic pentru construcția AMP și a altor monofosfați nucleozidici, din care se formează derivați di- și trifosforici - surse de energie. Fosfoproteinele sunt utilizate pentru sinteza acizilor nucleici.







9.Metaloproteine, structură, reprezentanți, înțeles.

Metaloproteinele sunt proteine ​​complexe în care există metale care se atașează direct la aminoacizi, ceea ce le distinge de cromoproteine, în care metalul este încorporat într-o substanță organică, în special în heme. Legătura dintre aminoacid și metal este puternică și liberă, în funcție de rolul pe care aceste proteine ​​îl exercită. Există metaloproteine ​​care conțin zinc, conținând cupru, zinc și alte metaleoproteine. Ele practic efectuează un rol de transport și depozitare. Acestea fac parte din unele enzime, vitamine.

Reprezentanți: proteinele care conțin fier includ transferina, feritina, hemosiderina. Transferinul conține 0,13% fier de fier 3 +, are un rol de transport. În compoziția feritinei, 20% din fier, această formă depusă de fier, este stocată în ficat și splină. Hemosiderina în afară de fier conține nucleotide, carbohidrați în molecula sa. Rolul nu este cunoscut. Depuse în celulele țesutului conjunctiv.

Enzimele cu conținut de cupru sunt ceruloplasminul. care se formează în ficat și servește ca formă de transport și depunere. În plus, această proteină este o ferroxidază enzimatică. Există o enzimă Cu. care este implicată în procesele de keratinizare.

Proteinele care conțin zinc sunt carbanhidraza. implicate în transferul de CO2; carboxipeptidază. Acesta din urmă se referă la hidrolaze, este implicat în digestia polipeptidelor.

10. Lipoproteine ​​- structural, transport, structură

Lipoproteinele - un complexele de lipide-proteine ​​compuse din diferite tipuri de lipide conținute. În conformitate cu funcțiile sunt împărțite în structura, care sunt localizate în membranele și ser (transport). Transport PL sunt clasificate în trei tipuri: lipoproteine ​​cu densitate foarte mică (VLDL), lipoproteine ​​cu densitate joasă (LDL) și lipoproteine ​​cu densitate mare (HDL). Ele sunt formate în ficat și, după cum sugerează și numele, este transferat lipidelor insolubile.

Exerciții și situații de auto-control

1. Scrieți un fragment al moleculei:

a) acid hialuronic;

b) acidul sulfuric condroitin;

c) heparina, utilizarea sa în medicină.

2. Scrieti tivul: a) hemoglobina; b) mioglobina

3. Care este asemănarea și diferența în structura Hb și Mgb?

4. Pacientul este predispus la tromboză. Care reprezentant al glicozaminoglicanilor poate fi utilizat pentru tratarea și prevenirea trombozei?

Lecție: "NUKLEOPROTEIDY. ACIDI NUCLEICI, ADN, ARN, TIPURI, STRUCTURĂ, STRUCTURI, VALOARE ".

Întrebări și răspunsuri pentru auto-pregătire:

1. Nucleoproteine, planul general al unei structuri, un rol.

Modelul de mioglobină și hemoglobină - stadopedie

simplu-ing alb și gruparea prostetică numit nucleic dulce-jucărie. Nucleoproteine ​​joacă în organisme vii, un rol important: ele participă direct în sinteza proteinelor, celule și țesuturi, determină specificitatea structurii și proprietăților lor, transmit caracteristicile ereditare ale organismelor în timpul reproducerii și diviziunea celulară.

În funcție de acidul nucleic care face parte din nucleoproteină, se face distincția între deoxiribonucleoproteina (DNP) și ribonucleoproteina (RNP).

Componenta proteină nucleoproteine ​​eterogene și conține un număr mare de molecule simple, cum ar fi albumine proteine ​​acide și globulinelor în toate organismele vii și a proteinelor de tip histone la animale mai mari sau protamina la pești și animale marine. Histones sunt esențiale în protejarea ADN-ului, în menținerea structurii cromozomilor în reglarea expresiei genei (în particular, ele sunt ADN transcripțional factor represiune). Proteinele non-histone care fac, de obicei, proprietățile enzimelor.







Articole similare

Trimiteți-le prietenilor: