Denaturarea proteinelor - stadopedie

Denaturarea proteinelor. Distrugerea proteinelor.

O proprietate importantă a proteinelor este capacitatea lor de a denatura. Acest termen denotă fenomene asociate cu modificări ireversibile în structurile secundare, terțiare și cuaternare ale proteinei sub influența încălzirii, acizilor, alcalinelor, razelor UV. radiatii, ultrasunete, etc. ionizanta Cu alte cuvinte, Denaturarea -. Această perturbare ireversibilă a configurației spațiale native a moleculei de proteină, însoțite de modificări semnificative în proprietățile biologice și fizico-chimice ale proteinelor.







Deoarece legăturile relativ slabe sunt parțial implicate în formarea structurilor secundare și terțiare, starea fizică a proteinei depinde în mare măsură de temperatura, pH. prezența sărurilor și a altor factori. Încălzirea, de exemplu, cauzează rectificarea lanțului polipeptidic al moleculei de proteină; unii reactivi chimici rupe legăturile de hidrogen. Schimbarea pH-ului determină de asemenea ruperea legăturii și se manifestă instabilitatea electrostatică.

Proteinele sub influența diferitelor factori fizici și chimici își pierd proprietățile originale (native). În exterior, acest lucru se manifestă prin coagularea și precipitarea lor. Un exemplu al acestui fenomen este coagularea albuminei din lapte în timpul fierberii. Perturbarea ne-hidrolitică ireversibilă a structurii native a proteinei se numește denaturare. Astfel rupt în principal legături de hidrogen, schimba structura spațială a proteinei, dar ruperea legăturilor covalente din molecula de proteină nu se produce.

Rezultatele denaturante în desfășurarea moleculei de proteină, și merge într-o stare mai mult sau mai puțin dezordonată (nu are bobine, fara straturi, nici un alt orice tip de stivuire cu lanț obișnuit). În starea denaturată, grupările amidice ale lanțului peptidic formează legături de hidrogen cu moleculele de apă din jur; astfel de legături de hidrogen sunt mult mai mari decât legăturile intramoleculare.

Bătaia albuș de ou, smântână le transformă într-o spumă, care constă din bule de aer, înconjurate de o pelicule subțiri de proteine, a căror formare este însoțită de o desfășurare a lanțurilor polipeptidice ca urmare a rupea legăturile prin acțiune mecanică. Astfel, prin formarea de filme, are loc denaturarea parțială sau completă a proteinei. Acest tip de denaturare se numește denaturarea suprafeței proteinei.

Pentru procesele culinare, denaturarea termică a proteinelor este de o importanță deosebită. Mecanismul de denaturare termică a proteinelor poate fi luat în considerare pe baza exemplelor de proteine ​​globulare.

Molecula de bază a proteinei globulare constă din una sau mai multe lanțuri polipeptidice pliate și formând bobine. O astfel de structură este stabilizată prin legături slabe, dintre care legăturile hidrogen joacă un rol important, formând punți transversale între lanțurile peptidice paralele sau faldurile lor.

Atunci când proteinele sunt încălzite, începe mișcarea amplificată a lanțurilor sau pliurilor de polipeptide, ceea ce duce la ruperea legăturilor slabe între ele. Proteina se desfășoară și dobândește o formă neobișnuită, non-naturală, hidrogen și alte legături sunt stabilite în zone neobișnuite pentru moleculă, iar configurația moleculei variază. Ca urmare, se produce plierea și regruparea pliurilor, însoțită de o redistribuire a grupurilor polar și nepolar, radicalii nonpolari concentrându-se pe suprafața globulelor, reducându-le hidrofilicitatea. În timpul denaturării, proteinele devin insolubile și, într-o măsură mai mare sau mai mică, își pierd capacitatea de umflare.

În cazul denaturării termice a proteinelor, rolul activ este jucat de apă, care participă la formarea unei noi structuri conformaționale a proteinei denaturate. Proteinele complet deshidratate nu denaturează nici măcar cu încălzire prelungită. Efectul denaturării influențelor externe este mai puternic, cu cât hidratarea proteinelor este mai ridicată și cu atât concentrația lor este mai mică în soluție.

La valori ale pH-ului mediului, aproape de IET de proteine, are loc deshidratarea maximă a proteinei. Cea mai completă denaturare se realizează în proteina IET. Schimbarea pH-ului într-o direcție sau alta față de proteina IET promovează o creștere a stabilității sale termice și o slăbire a proceselor de denaturare.

Denaturarea Temperatura proteinelor este crescută în prezența altor proteine ​​termostabile și natură neproteic anumitor substanțe, cum ar fi zaharoză. Această proprietate de proteine ​​este utilizat atunci când tratamentul termic este necesară pentru a ridica temperatura amestecului (de exemplu, pasteurizarea înghețată fabricarea de creme ou ulei), prevenind separarea sau formarea structurii într-un sistem proteic coloid.

Apariția pe suprafața unei molecule de proteină după denaturarea radicalilor ascunși sau a grupurilor funcționale ascunse modifică proprietățile fizico-chimice și biologice ale proteinelor. Ca urmare a denaturării, proprietățile proteinelor se modifică ireversibil.

Din aluat făină încălzită nu pot fi preparate și din carne fierte - chiftele au fost denaturate proteinele lipsește capacitatea de a hidrata și formează masa elastic-plastic vâscos adecvat pentru formarea de produse intermediare.

Pierderea capacității atribuite hidratarea proteinelor proprietăți pierdere native, dintre care cel mai important este exprimat hidrofiliei (afinitate mare de apă) și asociată cu o schimbare în conformația lanțului polipeptidic al moleculei de proteină rezultată din Denaturarea.

Umflarea și solubilitatea proteinelor în apă datorită prezenței moleculelor de proteine ​​pe suprafața unui număr mare de grupări hidrofile (COOH, OH, NH2), capabile de cantități considerabile de apă de legare.







După cum sa menționat deja, capacitatea diferitelor proteine ​​native dizolva alimentele într-un solvent (apă, soluții saline neutre, soluții alcaline slabe, alcool, etc.) Este utilizat pentru separarea sau izolarea unei fracțiuni de proteină specifică (pentru cercetare sau scopuri nutriționale). proteine ​​denaturați astfel de diferențe nu, ele sunt la fel de insolubilă și gonflabili în apă. O excepție de la această regulă generală este carne de colagen fibrilar și pește, care după denaturare termică și glutin degradarea capabil să se dizolve în apa fierbinte.

Ca urmare, denaturarea proteinelor își pierd activitatea biologică. În legume și materiile prime de origine animală folosite în alimentația se conservă activitatea de cele mai multe proteine. Deci, ca urmare a activităților enzimelor fructe se coc în depozit (și, uneori, răscoapte), cartofi și legume rădăcină cresc. Mai ales se manifestă în mod clar activitatea enzimei în tuberculii de cartof în timpul depozitării luminii: suprafața de tuber capătă o culoare verde și gustul amar, respectiv în sinteza clorofilei și formarea de solanina glicozid toxic.

În carnea brută, enzimele țesuturilor sunt, de asemenea, în stare activă, participând la autoliza cărnii (maturare post-mortem). Aceasta este proprietatea lor utilizată în scopuri practice. Inactivarea completă a fosfatazei acide are loc atunci când temperatura în centrul geometric al produsului din carne ating 80 ° C, ceea ce corespunde temperaturii de pasteurizare (moartea formelor vegetative ale bacteriilor). Dacă este necesar, adecvarea gătitului termic al unui produs din carne este determinată de prezența sau absența fosfatazei acide active în acesta.

În proteina nativă, grupările peptidice sunt protejate de o carcasă hidratată externă sau sunt localizate în interiorul globulei proteice și sunt astfel protejate de influențele externe. În timpul denaturării, proteina pierde membrana hidratată, ceea ce facilitează accesul la grupurile funcționale pentru enzimele digestive ale tractului gastrointestinal. Proteina este digerată mai repede.

În plus, uneori funcția inhibitoare a proteinei dispare după denaturare. Astfel, unele proteine ​​ouă afectează negativ procesul de digestie: avidinei enteric se leagă biotina (vitamina H), care este implicat în reglarea sistemului nervos și a activității reflexe neuromusculară; ovomukoid oprește acțiunea tripsinei (enzima pancreasului). De aceea, proteinele de ou crud nu numai prost digerate, dar sunt absorbite parțial formă nedigerată, care poate provoca alergii, reduce digestibilitatea altor componente alimentare și afecta absorbția compușilor de calciu. Cu denaturare, aceste proteine ​​își pierd proprietățile antifensive.

În timpul denaturării, proteina își pierde învelișul hidratat, ca urmare a faptului că multe grupuri funcționale și legături peptidice ale moleculei de proteină se află pe suprafață și proteina devine mai reactivă.

Ca urmare a denaturării termice a proteinei, moleculele de proteine ​​sunt agregate. Deoarece cojile de hidrat din jurul moleculei de proteine ​​sunt rupte, moleculele individuale de proteine ​​sunt unite împreună în particule mai mari și nu mai pot ține în soluție. Procesul de pliere a proteinelor începe, ca urmare a formării legăturilor moleculare noi.

Interacțiunea dintre moleculele de proteine ​​denaturate în soluții și geluri are loc în moduri diferite. Soluțiile concentrate slab proteice prin Denaturarea termică a moleculelor de proteine, agregarea are loc prin formarea de legături intermoleculare ca un solid, cum ar fi disulfura și slab (dar numeroase) - hidrogen. Ca rezultat, se formează particule mari. agregarea ulterioară a particulelor conduce la separarea sistemului coloidal, formarea de fulgi de proteine, precipita sau pop-up pe suprafața lichidului, de multe ori pentru a forma spuma (de exemplu, flocoanelor precipitarea lactalbumina denaturat la fierbere, floculare lapte și spumă de proteine ​​denaturante pe suprafața cărnii și vânat de pește). Concentrația de proteine ​​în astfel de soluții nu depășește 1%.

În soluții mai concentrate de denaturare a proteinei de proteine ​​a format un gel solid, păstrând toată apa conținută în sistemul coloidal. Ca urmare a agregării moleculelor de proteine ​​denaturate, se formează un sistem proteic structurat. Denaturarea proteinelor în soluții concentrate pentru a forma gel solid are loc în timpul prelucrării căldurii din carne, pește (proteine ​​sarcoplasmic), ouă de pui, și diferite amestecuri ale acestora. Concentrațiile exacte ale proteinelor la care soluțiile lor formează un gel continuu ca urmare a încălzirii nu sunt cunoscute. Dat fiind faptul că capacitatea de gelificare in proteine ​​depinde de configurația (asimetria) a moleculelor și astfel caracterul format legături intermoleculare, se crede că aceste concentrații sunt diferite pentru diferite proteine.

De exemplu, pentru a prepara omeletele pentru melanjul de ou, se adaugă lapte de lapte de 75%. Limitele inferioare se referă la omeletele prăjite, cele superioare la cele fierte. Pentru a prepara omlete din albus de ou, utilizate în produsele alimentare dietetice, se adaugă lapte într-o cantitate de 40%, indiferent de metoda de tratament termic, deoarece concentrația de proteine ​​din proteine ​​din ou este mult mai mic decât în ​​gălbenușul.

Unele proteine, care reprezinta geluri mai mult sau mai puțin inundate, Denaturarea compactat, având ca rezultat deshidratarea compartimentului fluid cu mediul. Gelul proteic este afectată de căldură, în mod tipic caracterizate printr-un volum mai mic, greutate, ductilitate, rezistență mecanică ridicată și o elasticitate ridicată, în comparație cu gelul inițial proteină nativă. Astfel de modificări sunt observate în proteine ​​tratamentul termic de carne, pește (proteine ​​miofibrilară), cereale fierte, legume, paste, produse din aluat copt.

Gelurile și jeleuri sunt numite non-curgere tverdoobraznye sisteme structurate formate prin acțiunea forțelor de coeziune moleculare între particulele coloidale sau polimeri macromolecule. Celule geluri grile spațiale și jeleuri sunt de obicei umplute cu solvent.

Astfel, gelurile sunt sisteme sau soluții de compuși cu masa moleculară înaltă (BMC) coloidale, a pierdut fluiditatea datorită apariției în ea a unor structuri interne sub forma unei rețele spațiale, schelet care celulele sunt umplute cu mediul de dispersie. Așa cum a concluzionat în celulele din mediul de dispersie, în același timp își pierde mobilitatea, este numit imobilizat.

Gelurile sunt foarte răspândite în natură: ele includ mai multe materiale de construcție (beton, ciment, argilă în forma lichida), soluri, unele minerale (agat, opal), diferite produse alimentare (faina, aluat, pâine, jeleu, marmeladă, jeleu), gelatină , cauciuc, țesuturi ale organismelor vii și multe alte materiale de viață și de natură neînsuflețită.

În funcție de concentrația mediului de dispersie, gelurile pot fi împărțite în liogele, coagele și xerogelii (aerogeluri).

Gelurile bogate în lichide care conțin puțin substanță uscată (până la 1-2%) se numesc diogeli. Diodele tipice includ gelatina, jeleu, iaurt, soluții pentru săpun etc.

Gelurile slabe lichide sau complet uscate se numesc xerogeluri. Exemple de xerogeli pot servi ca gelatină uscată, adeziv pentru tâmplărie, amidon, cauciuc. Complexul de xerogeli include multe produse alimentare (făină, biscuiți, cookie-uri). Xerogelii de înaltă porozitate sunt de asemenea numiți aerogeluri, deoarece aerul este mediul de dispersie în ele. Pentru aerogel includ mulți sorbenți (silica gel), catalizatori solizi ai reacțiilor chimice.

În funcție de natura fazei dispersate și de capacitatea de umflare, se obișnuiește să se facă distincția între gelurile care sunt fragile și elastice. Geluri elastice vom numi jeleu.







Articole similare

Pagina anterioară

Pagina următoare

Trimiteți-le prietenilor: