Proteinele ca surse de nutriție.
Proteinele din organismul viu întotdeauna împărțit în original, aminoacizi (s enzime esențiale de participare), unii aminoacizi trec în cealaltă și apoi proteinele (care implică, de asemenea, enzime) resintetizate, adică organismul este în permanență actualizat. Unele proteine (colagen a pielii, părului) nu este actualizat, corpul pierde în mod constant și în schimb le sintetiza altele noi. Proteine ca surse de alimentare îndeplini două funcții: acestea furnizează materialul de construcție a corpului pentru sinteza de noi molecule de proteine și, în plus, furnizează organismului cu energie (surse de calorii).
aminoacizi sintetici și proteine și sunt utilizate ca produse alimentare prin adăugarea lor să se hrănească, care conțin aminoacizi esențiali într-o cantitate mică. Există bacterii, care poate converti și asimila hidrocarburi de petrol, în acest caz, pentru o sinteză completă a proteinelor lor trebuie să se hrănească compușii conținând azot (amoniac sau nitrați). S-a obținut astfel o proteină este folosită ca hrană pentru animale și păsări de curte. Furajul animalelor domestice adăugat adesea set de enzime - carbohidraze care catalizează hidroliza componentelor dificil alimentar carbohidrat degradabil (pereții celulelor de cereale), prin care produsele alimentare vegetale digerate mai complet.
(proteine), o clasă de compuși cu conținut de azot complex, cele mai caracteristice și importante (împreună cu acizii nucleici) componente ale materiei vii. Proteinele îndeplinesc numeroase și variate funcții. Majoritatea proteinelor sunt enzime care catalizează reacțiile chimice. Mulți hormoni care reglează procesele fiziologice sunt, de asemenea, proteine. Astfel de proteine structurale, cum ar fi colagenul și keratina, servesc drept principalele componente ale țesutului osos, părului și unghiilor. Proteinele musculare contractile au capacitatea de a-și schimba lungimea, folosind energia chimică pentru a efectua lucrări mecanice. Proteinele includ anticorpi care leagă și neutralizează substanțele toxice. Unele proteine sunt capabile de a răspunde la stimuli externi (lumina, miros), servesc ca receptori organe de simț, simțind iritarea. Multe proteine situate în interiorul celulei și pe membrana celulară îndeplinesc funcții de reglementare.
În prima jumătate a secolului al XIX-lea. Mulți chimiști, printre ei, în primul rând Yu Font Liebig, au ajuns treptat la concluzia că proteinele sunt o clasă specială de compuși azotați. Numele "proteine" (din protos grecesc - primul) a fost propus în 1840 de către chimistul olandez G. Mulder.
PROPRIETĂȚI FIZICE
Proteinele în stare solidă sunt albe și în soluție sunt incolore, cu excepția cazului în care acestea poartă un grup cromofor (colorat), cum ar fi hemoglobina. Solubilitatea în apă variază foarte mult în rândul proteinelor. De asemenea, variază în funcție de concentrația de pH și de sare din soluție, astfel încât este posibilă selectarea condițiilor în care o proteină particulară va precipita selectiv în prezența altor proteine. Această metodă de "salting out" este folosită pe scară largă pentru izolarea și purificarea proteinelor. Proteina purificată deseori precipită din soluție sub formă de cristale.
În comparație cu alți compuși, greutatea moleculară a proteinelor este foarte mare - de la câteva mii la mai multe milioane de daltoni. Prin urmare, cu ultracentrifugare, proteinele sunt precipitate, și la rate diferite. Datorită prezenței în molecule a proteinelor de grupuri încărcate pozitiv și negativ, acestea se mișcă la diferite viteze și într-un câmp electric. Aceasta este baza de electroforeză, o metodă utilizată pentru izolarea proteinelor individuale din amestecuri complexe. Purificarea proteinelor se efectuează de asemenea prin cromatografie.
PROPRIETĂȚI CHIMICE
Proteinele sunt polimeri, i. E. molecule, construite ca lanțuri, din unități monomere repetate sau subunități, ale căror rol este jucat de alfa-aminoacizii lor. Formula generală a aminoacizilor
unde R este un atom de hidrogen sau o grupare organică.
O moleculă de proteină (o catenă polipeptidică) poate consta doar dintr-un număr relativ mic de aminoacizi sau din câteva mii de unități monomere. Combinația de aminoacizi din lanț este posibilă deoarece fiecare dintre ele are două grupuri chimice diferite: gruparea amino bazică, NH2 și gruparea carboxilică acidă, COOH. Ambele grupuri sunt atașate la atomul de atomi de carbon. O grupare carboxil a unui aminoacid poate forma o legătură amidică (peptidă) cu o grupare amino a unui alt aminoacid:
După ce cei doi aminoacizi sunt astfel îmbinați, lanțul poate fi mărit prin adăugarea la al doilea aminoacid a treia și așa mai departe. Așa cum se poate vedea din ecuația de mai sus, atunci când se formează o legătură peptidică, se eliberează o moleculă de apă. În prezența acizilor, a alcaliilor sau a enzimelor proteolitice, reacția are loc în direcția opusă: lanțul polipeptidic este scindat în aminoacizi cu adăugare de apă. Această reacție se numește hidroliză. Hidroliza are loc în mod spontan, iar pentru combinarea aminoacizilor în lanțul polipeptidelor este necesară o energie.
O grupare carboxil și o grupare amidă (sau o structură similară imidă ei - în cazul aminoacidului prolină) are toți aminoacizii, diferențele dintre aminoacizii determinate de natura grupei, sau „catena laterală“, care este desemnată de litera R. Rolul lanțului lateral de mai sus poate de asemenea juca un un atom de hidrogen, ca și în aminoacizii glicină, și orice rest de voluminos ca în histidină și triptofan. Unele lanțuri laterale sunt inerte chimic, în timp ce altele au o reactivitate vizibilă.
Sintetiza pot fi mai multe mii de diferiți aminoacizi, și o multitudine de aminoacizi diferiți se găsesc în natură, dar pentru proteina de sinteza este de numai 20 de tipuri de aminoacizi: alanină, arginină, asparagină, acid aspartic, valină, histidină, glicină, glutamină, acid glutamic, izoleucina, leucina, lizina , metionină, prolină, serină, tirozină, treonina, triptofan, fenilalanină și cisteină (cisteină în proteine poate fi prezent ca un dimer - cistină). Cu toate acestea, unele proteine sunt prezente și alți aminoacizi, în plus față de care apar în mod regulat douăzeci, dar ele sunt formate ca urmare a unei modificări a douăzeci și enumerate după ce a fost implicat în proteine.
Articole similare
Trimiteți-le prietenilor: