În molecula de proteine, se disting legături covalente puternice: legături peptidice, disulfide și instabile, ne-covalente: hidrogen, ionic, van der Waals, hidrofob.
Legăturile peptidice (-CO-NH-) sunt principalul tip de legături în proteine. Pentru prima dată au fost studiate de A.Ya. Danilevski (1888). Legăturile peptidice se formează prin interacțiune - grupa carboxil a unui aminoacid și # 945; amino a unui alt aminoacid. Legătura peptidică este o legătură conjugată, densitatea electronică în ea este deplasată de la azot la oxigen, prin care ocupă o poziție intermediară între legăturile unice și duble. Lungimea legăturii peptidice este de 0,132 nm. Rotația atomilor din jurul legăturii peptidice este dificilă, atomii O și H din el fiind în poziția trans. Toți atomii de legătură peptidici sunt localizați în același plan. Atomii O și H ai legăturii peptidice pot forma în plus legături de hidrogen cu o altă legătură peptidică. Legăturile de peptidă determină ordinea de alternare a aminoacizilor în lanțul polipeptidic al proteinei, adică formează structura primară a proteinei. Legăturile peptidice sunt legături puternice (energia rupturii este de aproximativ 95 kcal / mol). Scindarea legăturilor peptidice apare atunci când proteina este fiartă în prezența acizilor, alcalinilor sau sub acțiunea enzimei peptidază.
Legăturile disulfurice (-S-S-) sunt formate din două molecule de cisteină în molecula de proteină. Într-o catenă polipeptidică și într-un lanț polipeptidic, sunt posibile legături între disulfură intracelulară între lanțurile polipeptidice individuale. De exemplu, în molecula insulinei hormonale, ambele variante de legături disulfidice sunt prezente. Legăturile disulfurice afectează ambalarea spațială a moleculei proteice, adică asupra structurii terțiare a proteinelor. Legăturile disulfurice sunt rupte prin acțiunea anumitor agenți reducători și prin denaturarea proteinelor.
Legăturile de hidrogen apar între un atom de hidrogen și un atom electronegativ (mai des oxigen). Legăturile de hidrogen sunt de aproximativ 10 ori mai slabe decât legăturile peptidice. Cel mai adesea ele apar între atomul H și atomul de O de diferite legături peptidice: fie localizate îndeaproape în molecula de proteină, fie localizate în diferite lanțuri de polipeptide. Un număr mare de legături de hidrogen fixează în proteine în principal o structură secundară (# 945; - o spirală și o # 946; - structura pliată) și participă, de asemenea, la formarea structurilor proteice terțiare și cuaternare. Legăturile de hidrogen instabile sunt ușor distruse prin denaturarea proteinelor.
legături ionice sunt formate între aminoacizii din încărcate opus moleculei de proteină (lizină încărcată pozitiv, arginina, histidina și glutamat încărcat negativ și aspartat). Legăturile ionice afectează ambalarea spațială a proteinelor, adică formează structurile terțiare și cuaternare ale proteinelor. Legăturile ionice sunt încălcate atunci când pH-ul mediului se schimbă, cu denaturare.
Interacțiunile lui Van der Waals sunt un fel de legături care apar în timpul polarizării atomilor pe termen scurt.
Legăturile hidrofobice apar între radicalii de aminoacizi nepolari (hidrofobi) într-un solvent polar (apă). Radicalii hidrofobi sunt imersați în interiorul moleculei de proteină, schimbând aranjamentul spațial al lanțului polipeptidic. Interacțiunile hidrofobe sunt naturale entropice, conferă stabilitate moleculei de proteine, participă la formarea structurii sale terțiare, precum și a structurii cuaternare.
Articole similare
Trimiteți-le prietenilor: