Legăturile responsabile pentru formarea structurii proteinei

CONEXIUNI RESPONSABILE PENTRU FORMAREA STRUCTURII DE PROTEINE

Structura primară a proteinelor se formează ca rezultat al combinării aminoacizilor L-a prin legături peptidice. Acest lucru este evidențiat prin multe date diferite, dar dovada cea mai convingătoare a fost sinteza chimică a insulinei și a ribonucleazei, efectuată prin cuplarea secvențială a aminoacizilor cu legături peptidice.







Structura majorității proteinelor este stabilizată de două clase de legături puternice (legături peptidice și disulfurice) și trei clase de legături slabe (hidrogen, hidrofob și electrostatic, adică sare).

Rigiditatea legăturii peptidice

In legătura peptidică formulele structurale între gruparea carbonil și atomul de azot al ca un singur, dar în realitate această relație dintre atomii de carbon și azot face parte dintr-un caracter dublă legătură (fig. 5.1) descris-o. Rotația liberă în jurul acesteia este imposibilă, iar toți cei patru atomi din Fig.

Fig. 5.1. Rezistența la rezonanță a legăturii peptidice îi conferă un caracter parțial dublu de legătură; Aceasta explică rigiditatea conexiunii.

5.1 se află în același plan (coplanar). Pe de altă parte, rotirea în jurul legăturilor rămase ale coloanei vertebrale a polipeptidei este destul de liberă. Această situație este ilustrată în Fig. 5.2, unde legăturile în jurul cărora este posibilă rotația liberă sunt acoperite de săgeți rotunde, iar grupurile atomice coplanare sunt umbrite. Această semi-rigiditate conduce la consecințe importante, care afectează nivelurile superioare ale organizării structurale a proteinelor.

Intercane și legături disulfurice transversale intracelulare

Legătura disulfurică se formează între cele două resturi de cisteină și "cusăturile" cele două secțiuni ale lanțului (sau lanțurilor) polipeptidelor la care apar aceste resturi.

Fig. 5.2. Parametrii lanțului polipeptidic complet alungit. Cei patru atomi situați în regiunile umbrite sunt coplanari și formează o legătură peptidică. În regiunile nevăzute există un atom de carbon a, un atom de hidrogen și o grupare R a aminoacidului corespunzător. În jurul legăturilor care leagă a-carbon cu un azot și un carbonil, este posibilă rotația liberă (arătată de săgeți). Astfel, se întinse lanț polipeptidic - o structură semi-rigidă, în care două treimi din atomii catenei principale (atunci când atomii din grupul care formează o legătură peptidică vizualizate) ocupă una în raport cu cealaltă poziție fixă ​​și sunt într-un singur plan. Distanța dintre atomii de carbon a-carbon vecini este de 0,36 nm. Alte distanțe interatomice și unghiuri de valență sunt de asemenea indicate (ele nu sunt echivalente). (Prin amabilitatea de operare Pauling L. Corey R. In, Branson N. R. Structura proteinelor Două configurații elicoidale legat de hidrogen din catena polipeptidică Proc Natl Acad Sci USA 0.1951: ...... 37: 205 ).







Această relație rămâne stabilă în condițiile în care proteina denaturează de obicei. Procesarea proteinelor performic acidului (cuplarea oxidativă) sau mercaptoetanol (reducerea legătură cu regenerarea celor două resturi de cisteină) are ca rezultat separarea lanțurilor polipeptidice legate prin legături disulfidice; structura lor primară nu este afectată (a se vedea Figura 4.10).

Stabilizarea polipeptidelor prin interdependență și legături de hidrogen intrachain

Legăturile de hidrogen se formează 1) între grupările care fac parte din lanțurile laterale și care sunt capabile să formeze legături de hidrogen; 2) între atomii de azot și oxigen aparținând grupărilor peptidice ale miezului; 3) între resturile polare situate pe suprafața moleculei de proteină și a moleculelor de apă. Toți joacă un rol important în stabilizarea mediilor secundare, terțiare etc. structura proteinei (vezi sectiunea "a-spirala" si "stratul P pliat").

Interacțiuni hidrofobe

Lanțurile laterale nepolare ale aminoacizilor neutri din proteine ​​tind să se asocieze. Relațiile stoichiometrice nu sunt respectate, astfel încât nu există legături în sensul obișnuit. Cu toate acestea, aceste interacțiuni joacă un rol important în menținerea structurii proteinei.

Racorduri electrostatice

Aceste legături de sare apar între grupuri diferite încărcate care fac parte din lanțurile laterale ale aminoacizilor. De exemplu, gruparea e-amino lizină poartă o sarcină la grupa carboxil fiziologic și un aspartat sau glutamat de catenă laterală poartă sarcină parte - 1. Sledovatellno, aceste grupuri pot interacționa stabilizarea electrostatică a structurii proteinei.

Rezistența obligațiunilor

In timpul Denaturarea proteinelor (de exemplu, prin tratament cu uree sau cu dodecil sulfat de sodiu în prezența ionilor în exces și de hidrogen și legături hidrofobe, iar conectarea naturii electrostatic distrus, dar a păstrat peptidă și disulfura.







Articole similare

Trimiteți-le prietenilor: