În complexul enzimă-substrat, enzima modifică molecula substratului astfel încât energia de activare a reacției să scadă. Acest lucru se datorează unei modificări în conformația moleculei de substrat: se observă o deformare a moleculei, molecula substratului este polarizată, electronii sunt redistribuiți, iar locația încărcărilor electrice se schimbă. Prin urmare, molecula de substrat a complexului enzimă-substrat AF reacționează mai ușor cu molecula celui de-al doilea reactiv B:
Ca urmare a reacției, apare substanța C și se eliberează enzima. Cu acest flux de reacție, se pare că enzima accelerează interacțiunea chimică prin prezența sa, deși în realitate participă la formarea unui complex intermediar enzimă-substrat, care are o energie de activare inferioară.
Nu există nicio îndoială că o cataliză enzimatică este, în principiu, similară în multe feluri unei catalizări normale, nebiologice. În ambele cazuri, moleculele reactanților interacționează cu catalizatorul, formând intermediari mai reactivi care, după apariția produselor de reacție finale, eliberează catalizatorul pentru reacțiile ulterioare. Ca rezultat al formării complexului enzimă-substrat, nivelul energetic al moleculelor de substrat este crescut semnificativ datorită polarizării, deformării legăturilor și amestecării electronilor.
Studiul structurii și mecanismului de formare a compușilor intermediari este asociat cu mari dificultăți datorită duratei scurte de viață a acestor compuși și reactivității lor excepționale, adică instabilității.
Multe enzime, de exemplu cele care participă la biosinteza proteinei, funcționează, fiind "montate" în componentele structurale relativ rigide ale celulei, care au o interfață (ribozomi, mitocondri). Astfel, enzimele se caracterizează prin caracteristicile catalizatorilor omogeni și heterogeni. În comparație cu catalizatorii nebiologici, enzimele sunt mai active. De exemplu, pentru a descompune peroxidul de hidrogen în apă și oxigen fără un catalizator, energia de activare este de 18.000 cal. pentru 1 mol, când se utilizează ca catalizator un plug-in coloidal de 11,7 mii și cu acțiunea enzimei catalazice, până la 5.500 mii de calorii. pentru 1 mol. Enzimele din reacție implică simultan mai multe grupări de centre active.
Articole similare
Trimiteți-le prietenilor: