Enzimele diagnosticului clinic

Scopul lucrării: familiarizarea cu principalele enzime utilizate în diagnosticul clinic și valoarea informațiilor acestora.

Subiectul studiului sunt enzimele principale ale diagnosticului clinic.







Realizările enzimologiei sunt din ce în ce mai folosite în medicină, în special în prevenirea, diagnosticarea și tratarea bolilor. Noua direcție de enzimologie-enzimologie medicală, care are obiective și obiective, abordări metodologice specifice și metode de cercetare, se dezvoltă cu succes.

enzimologie medical dezvoltat în trei domenii principale, deși posibilitatea aplicării realizărilor științifice în enzimologie medicale teoretic nelimitate, în special în terapia enzimopatologii zona, enzimodiagnostiki și enzimă.

Enzimodiagnostika cu siguranță, este important și relevant pentru medicina modernă și știință precum și studii biochimice, spectrul de proteine ​​de activitate a enzimelor în sânge și alte lichidele corpului, care sunt realizate în acest domeniu, ajuta la identificarea cauzelor care duc la diverse potalogiyam, și de a ajuta la prevenirea sau slăbi efectul lor negativ asupra corpului.

Domeniul cercetării patologice a enzimelor este o parte teoretică, fundamentală a patologiei. Este conceput pentru a studia baza moleculară pentru dezvoltarea procesului patologic, pe baza datelor de perturbări ale mecanismelor care reglează activitatea sau sinteza unei enzime individuale sau unui grup de enzime. Având o activitate catalitică mare și o organotropie pronunțată, enzimele pot fi utilizate ca instrumente cele mai subtile și selective pentru a îndruma impactul asupra procesului patologic. După cum se știe, din mai mult de 5000 de boli umane ereditare, mecanismul molecular de dezvoltare a fost clarificat doar în 2-3 zeci. Se crede că dezvoltarea bolii este cel mai adesea asociată cu insuficiența ereditare sau absența completă a sintezei unei singure enzime în corpul pacientului. Uneori, bolile sunt numite și enzime. Astfel, galactosemia este o boală ereditară în care se observă o concentrație anormal de mare de galactoză în sânge. Boala se dezvoltă ca urmare a unui defect ereditar în sinteza enzimei hexoz-1-fosfat-uridiltransferază, care catalizează conversia galactozei în glucoză metabolizată ușor. Cauza unei alte boli ereditare - fenilcetonuria, însoțită de o tulburare a activității mentale, este pierderea de către celulele hepatice a capacității de a sintetiza o enzimă care catalizează conversia fenilalaninei în tirozină.







Enzimopatologia rezolvă cu succes problemele legate de patogeneza bolilor somatice; munca este in curs de a elucida baza moleculare a aterosclerozei, malignitate, artrita reumatoida si altele. Nu este greu de imaginat rolul imens al sistemelor enzimatice sau activitate chiar individuale enzime dereglare și sinteza, care duce la formarea sau dezvoltarea procesului patologic.

Enzimodiagnostica constă în diagnosticarea unei boli (sau a unui sindrom) bazată pe determinarea activității enzimatice în fluide biologice umane. Enzimodiagnosticul - se dezvoltă în două moduri.

Un traseu de utilizare a enzimelor ca reactivi selectivi pentru deschiderea și determinarea cantitativă a substanțelor chimice normale sau anormale în serul sanguin, urina, sucul gastric et al. (De exemplu, detectare cu ajutorul enzimelor de glucoza, proteine ​​sau alte substanțe în urină, în mod normal nu sunt detectabile ).

3. Enzimele de bază, care sunt utilizate în diagnosticarea clinică

3.1. Aspartat aminotransferaza (ACT)

Aminotransferazele (transaminaze) sunt enzime din grupul de transferaze care poartă grupuri de atomi care conțin azot. Pentru acest grup de enzime, aceste enzime sunt importante pentru diagnosticul clinic de laborator, cum ar fi AST și ALT.

Aspartat (ACT, glutamat-oksaloanetat-tran saminaza; GOT L-aspartat: 2-oksoglutarataminotransferaza SF 2-6.1.1) catalizează reacția de transaminare (transaminare) între aspartat și # 945; -celoglutarat:

# 945; -Ketoglutarat + L-aspartat ↔ L-glutamat + oxaloacetat.

La mamifere, cea mai mare activitate și concentrația ACT este observată în ficat, țesut nervos, mușchi scheletici și miocard. Activitatea slabă a ACT este, de asemenea, determinată în sângele oamenilor sănătoși. In cele mai multe țesuturi, există cel puțin două izoenzima ACT: izozimică mitocondrial (MAST) pentru susținerea tuturor mass-media se deplasează spre catod și un ACT solubil citosolică izoenzima (CAST), care migrează spre anod. CAST constă din două subunități identice; este un dimer cu o greutate moleculară de 93 kDa. MAST este, de asemenea, un dimer cu o masă moleculară de 91 kDa. izoenzime de izolare a relevat existența mai multor izoforme cu cinetică similare, dar diferențele imunologice severe. ACT izoenzime au o diferență de caracteristici cinetice: acțiunea optimă mastite mai mică decât CAST.







Articole similare

Trimiteți-le prietenilor: