Aspartat aminotransferaza (ACT) catalizează reacția de transaminare (transaminare) între aspartat și # 945; -celoglutarat:
# 945; -Ketoglutarat + L-aspartat ↔ L-glutamat + oxaloacetat.
La mamifere, cea mai mare activitate și concentrația ACT este observată în ficat, țesut nervos, mușchi scheletici și miocard. Activitatea slabă a ACT este, de asemenea, determinată în sângele oamenilor sănătoși. În majoritatea țesuturilor, există cel puțin două izoenzime ACT: izoenzima mitocondrială (MAST) și citoplasma (TSAST).
Alanin aminotransferaza (ALT) catalizează reacția de transaminare între L-alanină și L-alanină # 945; -celoglutarat:
L-alanină + # 945; -ketoglutarat ↔ piruvat + L-glutamat.
O creștere a activității aminotransferazei a fost observată într-un număr de procese patologice în care ficatul este implicat. Activitatea ACT și ALT este îmbunătățită la o pancreatită acută, colecistita, boli parazitare, psoriazis, arsuri, utilizarea propionolactone ca antivirali, supraîncărcare cu fier corp, boli hepato-biliare.
O creștere a activității aminotransferazelor poate fi observată, de asemenea, la persoanele sănătoase care au o dietă bogată în proteine sau care conțin 25-30% zaharoză, precum și la donatori.
Activitatea Creșterea ALT a fost observată la unii pacienți în timpul terapiei medicamente (antibiotice, indometacin, steroizi anabolizanți, contraceptive orale, testosteron și alți androgeni, progesteron, sulfonamide, piridoxina, barbiturice, preparate din cupru și fier, medicamente de reducere a lipidelor.
# 945; - Amilaza este o enzimă care hidrolizează intern 1,4 # 945; Legăturile glicozidice ale amidonului, glicogenului și alți polimeri de glucoză. În corpul uman, principalele surse # 945; -amilaze-glande pancreatice și salivare.
Determinarea activității Amilozele din ser sunt cel mai frecvent test de diagnostic pentru pancreatita acuta. În cazul pancreatitei acute, activitatea enzimei în serul de sânge crește de la 3 până la 12 ore după un atac dureros, atinge un maxim în 20-30 de ore și revine la normal, cu un curs favorabil în termen de patru zile. activitate Amylaza (diastaza) în urină crește 6-10 ore după creșterea activității serice și revine la normal mai des la trei zile după recuperare.
În ultimii ani, determinarea activității y-glutamiltransferazei (GGT) și-a luat locul potrivit în chimia clinică.
GGT catalizează transferul y-glutamilului la un aminoacid sau peptidă, la o altă moleculă de substrat sau la apă și ocupă un loc important în metabolismul aminoacizilor.
Rolul biologic al enzimei este, de asemenea, asociat cu reglarea nivelului de glutation în țesuturi. Acest lucru poate explica nivelul ridicat de glutation în plasmă sanguină și urină la pacienții cu absența genetică a sintezei GGT.
GGT este conținută în principal în membrana celulelor cu secretorii sau mare capacitate de adsorbție: celulele epiteliale care linia tractului biliar, tubii hepatice, tubii proximal al nefronului, țesutul pancreatic exocrin și conductele excretor, celulele villos ale intestinului subțire. Pentru a reduce activitatea specifică tesatura GGT sunt aranjate în ordinea următoare: celule de rinichi, ficat, pancreas, intestin subțire perie de frontieră. Activitatea GGT nu a fost detectată în mușchii scheletici și miocardul.
Cea mai frecventă cauză a creșterii activității GGT în serul de sânge este patologia hepatică. Efectele toxice slabe asupra ficatului, determinând infiltrarea grasimilor, consumul de alcool și medicamente sunt însoțite de o creștere moderată a activității GGT. O creștere mai pronunțată a activității enzimatice este asociată cu obstrucția extrahepatică și intrahepatică, implicarea secundară a ficatului în procesele oncologice ale corpului prin metastaze. Cea mai mare activitate a GGT în serul de sânge a fost observată atunci când obstrucția ductului biliar sau a tumorilor maligne a afectat direct sau indirect ficatul.
În absența icterului, determinarea GGT este un test sensibil pentru detectarea patologiei hepatice; sensibilitatea clinică este mai mare decât pentru astfel de enzime ca AP și 5-nucleotidaza. În cazul bolilor oncologice, activitatea normală a GGT în serul de sânge evidențiază absența metastazelor în ficat, în timp ce activitatea GGT înaltă (de 12 ori sau mai mult peste normă) servește ca indicator al afectării hepatice prin metastaze. În hepatita virală acută, un studiu multiplu al activității GGT permite monitorizarea evoluției bolii: activitatea crescută constantă a GGT indică dezvoltarea unei forme cronice a bolii.
Creatin kinaza (CC) - catalizează transferul reversibil al reziduului de fosfat între ATP și creatină, formând ADP și fosfat de creatină. Este în general acceptat numele abreviat al enzimei - creatinkinaza (CC). CC este o enzimă citosolică și mitocondrială care funcționează în celulele multor țesuturi. Produsul reacției, fosfocreatina - un compus macroergic care asigură energia contracției musculare, relaxarea și transportul de metaboliți către miocit. În prezent, activitatea QA este testul principal în diagnosticarea infarctului miocardic.
Lactatul dehidrogenază (LDH), o enzimă care conține zinc, catalizează reacția reversibilă de reducere a acidului piruvic la acidul lactic cu participarea NAD-H2.
În citoplasma celulelor și serului, LDH are 5 izoenzime, desemnate în funcție de mobilitatea lor la anodul din câmpul electric. Activitatea LDH în serul de sânge crește cu multe afecțiuni patologice, prin urmare, este mai util să studiem schimbările în spectrul izoenzimelor LDH pentru diagnosticul diferențial al bolilor.
Fosfatazele alcaline (AP) - monoesterii fosfohidrolazei de acid orto-fosforic - hidrolizează diferite substraturi sintetice la un pH optim de 10,0. AP este o enzimă metalică, atomul de zinc este centrul activ al enzimei. Creșterea lui este caracteristică colestazei.
O zonă importantă și promițătoare a terapiei cu enzime este utilizarea inhibitorilor enzimelor. Astfel, inhibitorii naturali ai proteinazelor (# 945; 1-tripsină, # 945; 1-chymotrypsin, # 945; macroglobulina) găsi aplicare în tratamentul pancreatitei acute, artrita, boli alergice, în care proteoliza marcată și activarea fibrinolizei însoțită de formarea de kinine vasoactive.
Articole similare
Trimiteți-le prietenilor: