Structura, funcțiile substanței de bază

Structura, funcțiile substanței de bază. histologie

Materialul de bază intercelular este un amestec complex de macromolecule complex hidratat, incolor și transparent. Umple spațiile dintre celule și fibrele țesutului conjunctiv și, datorită vâscozității sale, joacă atât rolul unui lubrifiant, cât și al unei bariere care împiedică pătrunderea particulelor străine.

Cu o bună fixare pe preparatele histologice, componentele sale sunt agregate și depozitate în țesuturi sub formă de material granular, care se observă pe preparate microscopice electronice sub formă de filamente sau granule dense de electroni. Substanța principală constă în principal din trei clase de componente: glicozaminoglicani, proteoglicani și glicoproteine ​​cu multiple aderențe.

Glicozaminoglicani (inițial - mucopolizaharide acide) sunt polizaharide liniare formate din unități repetitive de dizaharidă, care de obicei sunt formate din acid uronic și hexosamine. Ca hexosamină, pot exista glucozamină sau galactozamină, iar acidul uronic poate fi acid glucuronic sau acid iduronic. Cu excepția acidului hialuronic, aceste lanțuri liniare sunt legate covalent la proteina de bază, ducând la formarea unei molecule de proteoglican.

Datorită abundenței grupărilor hidroxil, carboxil și sulfat în porțiunea de carbohidrat a majorității glicozaminoglicanilor. aceste molecule sunt puternic hidrofile și au proprietățile polianilor. Cu excepția acidului hialuronic, toate celelalte glicozaminoglicani din adulți sunt sulfați într-o oarecare măsură. Partea carbohidrat a proteoglicanilor reprezintă 80-90% din masa macromoleculei lor.

Datorită unor astfel de caracteristici, proteoglicanii sunt capabili să se lege la un număr mare de cationi (de obicei sodiu) prin legături electrostatice (ionice). Proteoglicanii sunt structuri puternic hidratate cu un strat gros de apă de solvatare care înconjoară molecula. Cu o hidratare completă, proteoglicanii umple un volum mult mai mare (domeniu) decât în ​​stare anhidră și au o viscozitate ridicată.

Proteoglicanii sunt compuse din proteina pivot asociate cu cele patru glicozaminoglicani principale, incluzând dermatan sulfat, condroitin sulfat, sulfat de keratan și heparan sulfat. Proteoglican este o structură tridimensională care poate fi reprezentat ca o perie ( „perie“) pentru spălarea tuburilor: aceasta corespunde proteinei miez de bază alungită, iar firele - glicozaminoglicani.

Sa constatat că în cartilagie moleculele de proteoglicani sunt legate la un lanț de acid hialuronic, formând molecule mari - agregate de proteoglicani. Grupările acide de proteoglicani cauzează atașarea acestor molecule la resturile aminoacide de bază ale colagenului. Proteoglicanii sunt caracterizați prin diversitate moleculară; ele pot fi detectate în granule citoplasmatice (cum ar fi heparina în celulele mastocite), pe suprafața celulară și în substanța intercelulară.

O substanță intercelulară poate conține mai multe tipuri diferite de proteine ​​miez, fiecare dintre acestea putând fi asociată cu un număr diferit de glicozaminoglicani de diferite lungimi și compoziții. Unul dintre proteoglicanii cei mai importanți ai substanței intercelulare este agreganul, care este proteoglicanul predominant al cartilajului. În Aggrecan, mai multe molecule de proteoglicani (care conțin lanțuri de sulfat de condroitină) sunt legați necovalent de proteina de bază la molecula de acid hialuronic. Proteoglicanii de pe suprafața celulară sunt atașați la membrana plasmatică a celulelor de mai multe tipuri, în special a celulelor epiteliale.

Două exemple sunt sindecanul și fibroglicanul. Proteina de bază a proteoglicanilor de pe suprafața celulei pătrunde în membrana plasmatică, continuând ca un lanț citozolic scurt. Un număr mic de lanțuri de glicozaminoglicani de sulfat de heparan sau sulfat de condroitină sunt atașați la partea extracelulară a proteinei axiale.

În afară de faptul că atât actul proteoglicanii extracelulare și de suprafață ca și componente structurale ale matricei extracelulare și componentele care fixează celula pentru a matricei extracelulare, ele se leagă, de asemenea, numeroși factori de creștere de proteine, cum ar fi factorul de creștere transformant (TGF-b).

Sinteza proteoglicanilor începe în gREPS, unde se formează partea proteică a moleculei. Glicozilarea apare inițial în gREPS și se termină în complexul Golgi, unde se efectuează și sulfarea.

Glicoproteinele multi-adezive sunt compuși care constau dintr-o porțiune de proteine ​​la care sunt atașați carbohidrați. Spre deosebire de proteoglicani, partea proteică din ele este predominantă, iar în aceste molecule nu există polizaharide lineare formate de dizaharide repetate care conțin hexozamine.
În schimb, fragmentul carbohidrat al glicoproteinelor este adesea o structură ramificată.

Mai multe glicoproteine ​​au fost izolate din țesutul conjunctiv, care joacă un rol important nu numai în interacțiunea dintre celulele vecine din adult și embrion, ci și în aderarea celulelor la substraturile lor. Fibronectina (fibră latină - fibră + compus nexus) este o glicoproteină sintetizată de fibroblaste și unele celule epiteliale.

Moleculele sale cu o masă de 222-240 kDalton posedă locurile de legare pentru celule, colagen și glicozaminoglicani. Interacțiunile în aceste zone contribuie la adeziunea și migrarea normală a celulei. Fibronectina este distribuită ca o rețea în spațiile intercelulare ale multor țesuturi.

Laminina este o glicoproteină mare. Este implicată în adeziunea celulelor epiteliale la lamina bazală, care este o structură bogată în laminină.

Interacțiunea celulelor cu componente ale substanței intercelulare mediază molecule celulare de suprafață (receptori matrici) care se leagă la colagen, fibronectină și laminină. Acești receptori sunt integrine, o familie de proteine ​​de legare transmembranară.

Integrine se leagă la liganzii lor, în substanța intercelular cu o afinitate relativ scăzută, ceea ce permite celulei de a explora împrejurimile, fără a pierde atașamentul față de matrice și nu se găsesc ele însele ferm asociate cu ea. Este evident că integrinele trebuie să interacționeze cu citoscheletul, de obicei microfilamentele cu actină.

Distrugerea proteoglicanilor este efectuată de mai multe tipuri de celule și depinde de prezența unui număr de enzime lizozomale.

Sunt descrise unele tulburări în care insuficiența enzimelor lizozomale determină blocarea distrugerii glicozaminoglicanilor urmată de acumularea acestor substanțe în țesuturi.

Sa constatat că absența hidrolazelor specifice în lizozomi determină o serie de tulburări la om, inclusiv sindroamele lui Hurler, Hunter, Sanfilippo și Morkio. Datorită vâscozității sale ridicate, substanța intercelulară joacă rolul unei bariere care împiedică pătrunderea bacteriilor și a altor microorganisme.

Prin urmare, enzima hialuronidază. hidrolizare acid hialuronic și alte glicozaminoglicani produse de anumite bacterii, le conferă capacitatea de a implementa mari (invaziile) in tesutul, deoarece reduce vâscozitatea substanței la sol a țesutului conjunctiv.

Recomandată de vizitatorii noștri:

Articole similare

• Teze de bază ale teoriei structurii chimice a compușilor organici

• Serviciul psihologic în funcțiile și direcțiile de lucru principale ale școlii secundare

• Funcțiile principale ale ficatului

Trimiteți-le prietenilor: