Ar trebui să fie păstrate doar în minte faptul că „A“ are trei aminoacizi: alanină, arginină și acid aspartic, dar numai ultima, ca al doilea de acizi diaminomonocarboxylic - lizina este un element esențial.
În mod similar, litera "T" începe cu trei aminoacizi, dar a treia - tirozină, poate fi ușor sintetizată în organism din fenilalanină și nu este indispensabilă.
Structura moleculei de proteine
Printre numărul mare de diferite ipoteze, doar unul a trecut testul timpului - aceasta este teoria structurii polipeptidei a moleculei de proteină, propusă în 1902 de E. Fischer pe baza prezentate de savantul rus Alexander Yakovlevich Danilevsky (profesor, a fondat departamentul nostru, fostul șef al Academiei pentru un an) idei cu privire la rolul -CO-NH în structura proteinei. Conform acestei teorii, molecule proteice - polipeptide gigant construite din mai multe zeci și uneori sute de care apar în mod constant într-o parte legat de o proteină legătură peptidică aminoacizi (prima, inițial aminoacid al polipeptidei intră în legătura peptidică a grupării sale carboxil α cu gruparea α amino din următorii acizi deci. grupa sa amino rămâne liberă și se numește aminoacidul N-terminal, în timp ce ultimul aminoacid este aminoacidul terminal carboxil-C liber. prezența legăturilor peptidice în proteine este dovedită experimental, și astfel de probe așa cum este descris în manual - șase.
Peptida bond are un număr de caracteristici:
Rezistența sa este considerată ca fiind intermediară între o legătură simplă și dublă chimică;
Se distinge prin planaritatea sa, adică toți atomii care intră în grupul de peptide sunt în același plan;
trans-poziția substituenților față de legătura -C-N este caracteristică
capacitate remarcabilă de a forma legături de hidrogen cu fiecare dintre grupurile de peptide capabile să participe la formarea de 2 legături de hidrogen cu alte grupări, incluzând peptida excluzând acele legături peptidice, a căror formare ia parte prolină sau hidroxiprolină.
În prezent, conceptul nivelurilor de organizare a moleculei de proteine propus pentru prima dată de Linderstrom-Lang (1952) a fost suficient de dezvoltat. Acestea sunt structuri primare, secundare, terțiare și cuaternare. Ceea ce tocmai am privit - un lanț de polipeptide - este nivelul primar. astfel structura primară implică o secvență strict definită de aminoacizi în una sau mai multe lanțuri de polipeptide care constituie molecula de proteină. Acesta este cel mai simplu nivel de organizare a moleculei de proteine. Legăturile peptidice cavatente dau o stabilitate ridicată. Structura primară:
a) unic pentru fiecare proteină, aminoacizii din molecula fiecărei proteine individuale au o secvență strictă (ordonarea moleculară);
determinate genetic de codul ADN;
aceasta este baza, determină toate structurile ulterioare, proprietățile biologice și fizico-chimice ale proteinei;
se bazează pe structuri rigide (regiuni polipeptidice plane) cu regiuni relativ mobile (-CHR) care sunt capabile să se rotească în jurul axei.
Structura secundară - configurația lanțului polipeptidic, o metodă de stabilire a unui lanț polipeptidic într-o structură ordonată prin formarea de legături de hidrogen între grupurile de peptide sau o catenă polipeptidică contiguu. Prin configurație structura secundară împărțită în spirală (α-helix) și pliu stratificat (β-structură, transversală - formă β). Cea mai obișnuită structură secundară este a spirală dreaptă α. Modelul său a fost dezvoltat în 1952 de Pauling și Corey.
Articole similare
-
Complexul Fungisept de aminoacizi organici - kazvetsnab kostanay, prea kostanai (Kazahstan) -
-
Prezentarea utilizării aminelor și aminoacizilor în medicină
Trimiteți-le prietenilor: