AK sunt legați prin legături peptidice la lanțul polipeptidic.
Organizarea structurală complexă.
Catalitică. Multe proteine sunt enzime
De reglementare. Unii hormoni sunt proteine
Structura. Proteinele sunt incluse în toate structurile unei celule vii.
Receptor. Proteinele sunt o componentă indispensabilă a receptorilor, capabile să recunoască alte molecule.
Transportul. Transportul grăsimilor, substanțelor medicinale etc.
Referință. Colagenul, proteinele țesutului osos.
7.Energeticheskaya. Oxidarea a 1 gram de proteine este însoțită de eliberarea a 17 KJ de energie. În ziua în care se formează 15% din energie din cauza căderii lui B.
Contractilitatea. Actin, miozină musculară.
Imunologic. Anticorpii sunt proteine.
ORGANIZAREA STRUCTURALĂ A PROTEINELOR. Proprietățile proteinelor se datorează structurii lor.
STRUCTURA PRIMARĂ este conexiunea serială a AK în lanțul polipeptidic cu ajutorul legăturilor peptidice.
Proprietățile lanțului POLYPEPTIDE depind de componentele AK.
Ordinea AK în circuit este stabilită prin metoda SEQUENTIAL - procedura de identificare a secvenței AK. A fost inițial efectuată în 1958 de către F. SENGER pe insulină.
STRUCTURA SECUNDARĂ este o metodă de stivuire a lanțului POLYPEPTIDE în spațiu. Se formează datorită legăturilor de hidrogen între 1 și 4 AK.
Există 3 tipuri de structuri secundare:
Alfa spirală (L.Polling) - rândul său, este de la 3 la 6 AK. Terminatorul spirală este AK-PROLIN.
Betta pliat strat.
Buclele lanțului POLYPEPTIDE (bucle de legătură).
STRUCTURA STRUCTURA - stivuirea structurii secundare este mai compacta, sub forma de GLOBAL sau FIBRILLA. Se efectuează datorită legăturilor hidrogen, ionic, disulfidic și hidrofob.
Domeniile sunt fragmente ale lanțului POLYPEPID, similare în proprietățile proteinelor globulare independente. Domeniul este autonom. Domeniile apar ca rezultat al fuziunii mai multor gene de proteine individuale.
STRUCTURA QUATERNITY este uniunea mai multor domenii. P. Hemoglobina-4 SUBIECTELE.
PROPRIETĂȚI FIZICO-CHIMICE A PROTEINELOR. CLASIFICAREA PROTEINELOR.
Proprietățile fizico-chimice ale proteinelor. Utilizarea lor pentru a separa proteinele.
Principiile de clasificare a proteinelor.
Caracteristicile proteinelor simple.
PROPRIETĂȚI FIZICO-CHIMICE A PROTEINELOR.
1.Masele moleculare de proteine determină multe proprietăți ale proteinelor: sedimentarea, difuzia, densitatea soluțiilor proteice, proprietățile coloidale ale proteinelor și alte caracteristici.
Moleculară: insulină (5700)
Greutatea moleculară a proteinei poate fi determinată din viteza de sedimentare (sedimentare) cu ULTRACENTRIFUGING, adică la o accelerație de 100.000-500.000 daltoni. Pe baza acestui fapt se determină coeficientul de sedimentare, care este notat cu S (în onoarea lui SODBERG). El a propus o valoare de 10-13 grade pentru o unitate a coeficientului de sedimentare. S de cele mai multe proteine fluctueaza in 1-2 SWEEPERS. Et al. metoda de determinare a greutății moleculare este metoda GELFILTRAȚIEI (site moleculare). Folosite granule create artificial care au pori (granule SEFADEX). În interiorul granulelor, pot pătrunde numai compuși cu o anumită dimensiune: molecule mici intră în granule, iar cele mai mari se spală mai repede. Masa moleculară este calculată aproximativ. Tamponul nu este întârziat, iar proteina se mișcă mai lent, cu atât este mai mică masa moleculară.
Trimiteți-le prietenilor: