Enzime sau enzime - substanțe de natură proteică, care au activitate catalitică. Fenomenele de fermentare și digestie sunt cunoscute de mult timp. Termenul "enzimă" (din drojdia greacă en zyme-in), precum și "enzima" (din fermentația latină - fermentație). Doctrina enzimelor este izolată într-o știință independentă a enzimologiei.
Deși a efectuat un număr de sinteză în laborator a enzimelor - ribonuclează, lizozima, singura modalitate de a produce enzime - o selecție a obiectelor lor biologice. Pentru a izola enzima din conținutul celulei este pulverizării necesară până când structurile subcelulare fractură. Toate operațiile sunt efectuate în condiții care exclud denaturarea proteinelor (utilizarea aditivilor de protecție, temperatură scăzută). Utilizați tehnici speciale - glicerol extracție, metoda pulbere acetonă, metoda cromatografiei de schimb ionic, metoda sitei moleculare, electroforeza, cromatografia de afinitate, în care adsorbantul este o substanță cu care enzima reacționează selectiv.
Dovada naturii proteice a enzimelor:
1. Enzimele se descompun în aminoacizi în timpul hidrolizei.
2. Sub acțiunea factorilor de fierbere și a altor factori, enzimele suferă denaturare și își pierd activitatea catalitică.
3. Izolarea enzimelor sub formă de cristale de proteine a fost efectuată.
4. Enzimele au un efect foarte specific.
Dovezi directe ale naturii proteice a enzimelor este sinteza de laborator a primei enzime, ribonucleaza, efectuată în 1969 în laboratorul lui B. Merrifield din New York. În n. Anii 80 ai secolului XX. a fost descoperită capacitatea acizilor ribonucleici cu masă moleculară mică de a efectua o funcție catalitică. Acești compuși sunt numiți ribozime.
Enzime simplu secreta, constând numai din lanțul polipeptidic :. pepsina, tripsina, ureazei, ribonucleaza, fosfataza etc. Cea mai mare parte a enzimei naturale - proteine complexe. Componentele lor non-proteice sunt denumite cofactori și sunt necesare pentru ca enzima să-și îndeplinească rolul catalitic. Cofactorii enzimelor sunt vitamine sau compuși construiți cu participarea lor (coenzima A, NAD + .FAD); esteri fosforici ai anumitor monozaharide metalelor ioni (Zn2 +. Mg 2+. Mn 2+. Fe 2+).
Coenzima este un factor non-proteic, care este ușor separat de partea proteică - apoenzima la disociere. Grupul protetic este o componentă non-proteică legată covalent la lanțul proteic, care nu se separă atunci când enzima este izolată și purificată. În apoferment există un site legat selectiv de coenzima. Acesta este domeniul de legare a coenzimei. Structura sa în diferite apoenzime care se combină cu aceeași coenzima este similară. Întreaga enzimă, împreună cu grupul protetic, se numește holoenzimă. Doar combinația de apenazime și coenzima asigură activitatea holoenzimelor.
Substratul este o substanță care suferă transformări sub acțiunea unei enzime.
Situl activ este un situs specific pe suprafața enzimei care se leagă la molecula de substrat și este direct implicat în cataliză (diapozitivul 5). Reziduurile de aminoacid care formează centrul catalitic al unei enzime cu un singur component sunt localizate în diferite părți ale lanțului polipeptidic. Prin urmare, centrele active ale enzimelor se formează la nivelul structurii terțiare. Enzimele complexe conțin, de asemenea, grupuri protetice în situsul activ. Cofactorii enzimelor servesc ca purtători intermediari de atomi sau grupuri.
Site-ul activ al enzimelor localizate în partea inferioară a fantei, atunci când o structură dual core, de exemplu, la lisozimă sau pe fundul unei depresiuni adânci, cum ar fi tripsina și chimotripsonigen. Două părți se disting în centrul activ.
Centrul de substrat (legare) este locul responsabil pentru atașarea substratului. Se numește contact. sau zona "ancoră" a enzimei. Centrul catalitic este responsabil pentru transformarea chimică a substratului. Centrul catalitic al majorității enzimelor include astfel de aminoacizi cum ar fi serina, cisteina, histidina, tirozina, lizina. Centrul substratului poate coincide (sau se suprapune) cu centrul catalitic.
molecula de substrat conține, de asemenea, diferite porțiuni funcționale: o legătură specifică sau un grup de atomi sunt atacate de enzima, și una sau mai multe situsuri pentru a lega selectiv enzima. Legarea enzimei și substratului joacă un rol important rezistență de interacțiuni hidrofobe și legături de hidrogen apar între resturile de aminoacizi sunt radicali ai substratului enzimei și grupele corespunzătoare din molecula de substrat.
Centrul allosteric este locul moleculei enzimei în afara locului său activ, care este capabil să lege tipurile slabe de legături la o anumită substanță (ligand). Ca rezultat, structura terțiară și adesea cuaternară a moleculei proteice se modifică. Ca o consecință, configurația schimbării locului activ și modificarea activității catalitice a enzimei. Acest așa-zis. reglarea alosterică a activității catalitice a enzimelor. Enzimele, activitatea centrului catalitic care suferă o schimbare sub influența efectorilor alosterici, se numește alosteric. O caracteristică distinctivă a unui număr de enzime alosterice este prezența în moleculă a enzimei oligomerice a mai multor centre active și a câtorva centre de reglementare alosterice.
Unele enzime sunt polifuncționale, adică au mai multe activități enzimatice, dar numai un lanț de polipeptide. Un lanț unic formează mai multe domenii, fiecare dintre acestea caracterizat prin activitatea sa catalitică. De exemplu, nu numai alcool dehidrogenaza catalizează reacția de oxidare alcool, dar, de asemenea, un număr de reacție xenobioticelor neutralizare implicată în metabolismul unui număr de neurotransmițători, hormoni.
Izoenzime - o forma de plural a enzimei care catalizează aceeași reacție, dar diferă unul de altul în proprietățile fizice și chimice - afinitate substrat, activitatea, mobilitatea electroforetică.
Există enzime, ale căror molecule constau din două sau mai multe subunități, adică care sunt multimeri. Dacă moleculele multimer sunt alcătuite din subunități de două tipuri, în funcție de raportul protomerilor de diferite tipuri, enzima poate exista ca mai mulți izomeri - izoenzime. Un exemplu clasic este enzima lactat dehidrogenază. accelerând mușchii în conversia lactatului în piruvat și înapoi. Molecula sa constă din patru subunități de două tipuri - H (din inima engleză - inimă) și M (mușchi - mușchi):
Articole similare
Trimiteți-le prietenilor: