Comportamentul proteinelor în mediul înconjurător este determinat de anumiți factori care depind de proteina în sine. Caracterul lor polielectrolitic se datorează compoziției de aminoacizi, în special compoziția aminoacizilor acizi sau bazici. precum și numărul și locația siturilor hidrofilice (polar sau ionizat) și hidrofobe (nepolar). Efectul este, de asemenea, exercitat de diferitele caracteristici de rezistență ionică descrise mai sus, care stabilizează sau nu stabilizează configurația spațială a proteinei și natura grupărilor neproteice asociate. [C.415]
Configurația spațială a lanțului polipeptidic. mai precis tipul de helix de polipeptidă, determină structura secundară a proteinei. Acesta este reprezentat în principal de a-helix, care este fixat de legăturile de hidrogen (pag. 45). [C.46]
Configurația spațială a proteinelor și rolul lor în chimia corpului. [C.8]
Extrem de frapant este faptul că numai unul dintre cei doi posibili izomeri optici ai fiecăruia dintre cei douăzeci și patru de aminoacizi găsiți în proteine animale și vegetale și că acest izomer are aceeași configurație sterică pentru toți aminoacizii din proteine naturale t. E. În toate cazurile, un atom de hidrogen . gruparea carboxil [c.485]
Stadiul macromolecular, în timpul căruia au fost studiate detaliat mecanismul de reacție și configurația spațială a acelor sisteme macromoleculare care participă la biosinteza proteinelor. [C.265]
Odată ce formarea lanțului polipeptidic este completă, acesta este îndepărtat din ribozom în mediu. presupunând o configurație spațială caracteristică tipică pentru o anumită proteină specifică. ARN-ul ribozomal este implicat în acest proces. aparent, mai degrabă stoichiometric decât catalitic. [C.346]
Chiar dacă presupunem că molecula de proteină este o formațiune filamentos (configurație spațială, care poate lua forma cea mai bizară), lung, este greu de imaginat orice ordine în sistemul de proteine. Cu toate acestea, o fotografie a unei proteine vegetale cristaline. (Figura 81), sugerează că cel puțin unele, și probabil cele mai multe, proteine pot exista într-un fel în conformații perfect definite. sau formulare. Este structura secundară a proteinei care face posibilă formarea unor astfel de forme unice ale moleculei de proteine. [C.314]
Toate aceste conexiuni sunt în general destul de slabe, dar acțiunea combinată duce la stabilizarea unei configurații spațiale foarte complexe a proteinei. Aceste trăsături ale structurii proteinei determină relieful chimic al suprafeței moleculei gigante. Grupuri de atomi localizați la o distanță mare în lanțul de polipeptide. se dovedesc a fi similare. Combinațiile rezultate de reziduuri de aminoacizi într-un număr mai mare de cazuri acționează ca centre catalitice active. Fenomenul este atât de comun încât unii biochimiști, în general, fiecare proteină să se considere activi din punct de vedere catalitic. [C.162]
Datorită complexității extreme a setului de proteine sintetizat de celulele de mamifere. studiul întregii probleme la nivel molecular durează mult timp și duce adesea la rezultate ambigue. Practic, foarte interesant pare să fie domeniul studiilor imunologice, este studiată reacția sistemelor multicelulare la introducerea de corpuri străine-antigeni. Antigenii sunt, de regulă, macromoleculele - proteinele sau polizaharidele care intră în organism, determină formarea de celule plasmatice speciale care sintetizează anticorpi. Anticorpii, care părăsesc celula, vin în contact cu antigenul. Anticorpii au două puncte în moleculă, una este specifică atât pentru natura chimică cât și pentru configurația spațială, iar cealaltă este similară în cazul diferitelor anticorpi. Anticorpii se leagă de antigen și produsul de reacție se excretă din organism prin celule speciale care absoarbe întregul complex antigen-anticorp care a apărut. Probabil, apariția antigenului stimulează formarea de celule plasmatice de la unii precursori și apoi determină sinteza unui ARNm specific, pe care este produsă proteina. concepute pentru a capta acest antigen. [C.214]
În acest fel, deși neomogene, sunt predeterminate și formate. dar totuși a comandat configurații de suprafață. și poate fi ușor de înțeles că aceste configurații joacă un rol decisiv în interacțiunea proteinelor cu partenerii lor chimici, aceștia având, de asemenea, o anumită configurație spațială, astfel încât aceștia pot fi combinați cu o asemenea proteină. care are o formă de suprafață corespunzătoare și [c.36]
In timp ce suntem încă în măsură să explice în mod satisfăcător mecanismul de acțiune al ionilor diferite asupra proteinelor de fibre contractile musculare, cu toate acestea nu există nici o îndoială că configurația spațială a fibrelor musculare este strâns legată de prezența pe suprafața sa de sarcină electrică. Acest lucru este confirmat și de faptul că pH-ul mușchiului crește cu întinderea pasivă [137, 138]. [C.192]
Gelatina, obținută prin încălzirea colagenului, nu posedă proprietăți antigenice. Acest fapt a fost inițial încercat să se explice prin lipsa tirozinei în această proteină. Cu toate acestea, gelatina nu dobândește proprietăți antigenice și, după adăugarea la aceasta a tirozinei [17], compușii diazo [18], sau iod [19]. În momentul în care absența proprietăților antigenice ale gelatinei atribuite mai multe motive, 1), gelatina este denaturat prin încălzirea proteinei și, prin urmare, nu are o structură internă specifică [20] 2) atunci când este administrat în organism nu este depozitat în domeniul formării de anticorpi, dar este eliminată rapid din organismul [18, 19] 3) gelatina conține o cantitate mare de glicină. Deoarece glicina nu conține lanțuri laterale în poziția a. catene peptidice. care conțin glicină, se pot roti liber în jurul axei lor lungi, ceea ce implică o încălcare a configurației lor spațiale [21]. În această privință, lanțurile peptidice de gelatină nu au o structură rigidă. care este una dintre condițiile necesare pentru specificitatea imunologică a proteinelor. [C.333]
Chiar și în zilele lui Pasteur, se știa că proteinele au activitate optică. Mai târziu sa constatat că acest lucru se datorează activității optice a aminoacizilor care alcătuiesc proteinele. Odată cu dezvoltarea dezvoltării cercetărilor configuraționale, aminoacizii găsiți în proteine au aceeași configurație spațială. aparțin rândurilor. Sunt cunoscute doar câteva excepții, însă însăși natura acestora subliniază doar regula. Izomerii spațiale inerți ai aminoacizilor se găsesc în unele antibiotice. în bacterii. [C.635]
Proteinele sunt, prin urmare, caracterizate prin izomerie structurală și optică și, în plus, prin configurația spațială a moleculei. care rezultă dintr-o anumită pliere a lanțurilor peptidice. O astfel de configurație spațială a moleculelor se numește conformație. Posibil, conformația moleculei este explicată o altă caracteristică proteine sunt labilitatea lor a crescut (instabilitate), ușurința de transformare a proteinelor globulare în Denaturarea ușurința fibrilare, pierderea de proteine exprimate în capacitatea de a se dizolva. [C.434]
În această secțiune, specificitatea enzimelor proteolitice este luată în considerare pentru scindarea selectivă a polipeptidelor și proteinelor cu o ordine cunoscută de aminoacizi. Cu toate acestea, trebuie avut în vedere că ordinea dispunerii resturilor de aminoacizi din lanț nu determină complet interacțiunile spațiale. Când coagulare lanț și aspect, de exemplu, o structură a-helix a catenelor laterale ale resturilor consecutive ies din elicea la intervale regulate și sunt rotite împreună cu un unghi ra-o explicit la aproximativ 100 ° în raport cu axa elicei. Libertatea de rotație a lanțurilor laterale provoacă o varietate semnificativă de poziții pe care le ocupă, ele pot fi îndepărtate de la celălalt lanț lateral sau de legătură peptidică. localizat la o distanță de câteva resturi de aminoacizi din lanțul principal. la aceeași distanță ca și din restul de aminoacid sau legătura peptidică. În plus, este posibilă interacțiunea dintre lanțurile laterale și legăturile peptidice. situate una lângă cealaltă geometric. dar aparținând resturilor de aminoacizi care sunt îndepărtate una de alta în lanț sau chiar într-un alt lanț de molecule de polipeptidă. În acest fel. cunoașterea configurației spațiale poate fi la fel de importantă în rezolvarea problemei, precum și cunoașterea secvenței aminoacizilor. [C.179]
Aminoacizi care alcătuiesc proteinele. aparțin unei serii de a-aminoacizi. Toate acestea, cu excepția glicinei optic inactive au structură asimetrică În acest caz, indiferent de direcția de rotație a diferitelor soluții, toate în aminoacizii lor de proteine includ o configurație la C-atom la -series, t. E. Configurația unui C-atom corespunde configurația spațială a acidului 1-lactic sau cel de-al cincilea atom de glucoză. Astfel de aminoacizi, cum ar fi cisteina, izoleucina și treonina oksiproliya au doi atomi asimetrici C și pot exista în patru stereoizomeră [c.146]
Proteinele sunt infinit diferite în structura chimică. configurația spațială și responsabilitățile. pe care le efectuează într-o celulă vie. Pentru a înțelege acest lucru, cercetatorii au parcurs un drum lung și complicat în mijlocul secolului trecut, de exemplu, teoria amuzant dominată, în conformitate cu care orice proteină este o combinație de aceeași caramida - proteine - cu un atom de sulf sau fosfor atomi. În unele moduri, sa crezut că proteina este C4oH2N20102. Acum din această teorie există doar numele de proteine. uneori aplicate proteinelor. Pentru sortarea prin greutate moleculară a neconcordanțelor proteinelor, pierderea proprietăților lor cele mai importante, chiar și cu cele mai ușoare efecte chimice sau termice. principiul este aplicat. cu ajutorul căruia este posibilă ruperea rufelor după spălare și separarea izotopilor. [C.112]
Mecanism detaliat. propusă aici, oferă un răspuns posibil la întrebările ridicate la începutul acestei secțiuni. De ce macromoleculele de proteine pot acționa ele însele ca enzime De ce sunt atât de specifice în alegerea materiei. pe care acționează Conform mecanismului descris. putem presupune că situsul enzimei trebuie să aibă o conformație spațială foarte rigidă. Structură rigidă. prin urmare, este necesar ca un cadru pe care sunt localizate diferite părți ale locului activ. Dintre toate macromoleculele pe care le-am întâlnit în această carte, unele proteine sunt capabile să îndeplinească un astfel de rol. Specificitatea lor se datorează și dimensiunii strict definite a sitului activ. Configurația spațială a centrului activ. definite precis pentru reacțiile cu ioni de acid fumaric sau (-) - malic. evident, nu este potrivit pentru alte molecule. care pot fi asemănătoare chimic cu acidul fumaric sau ionii acidului (-) - malic, dar vor fi diferiți de structura spațială. [C.738]
În cele din urmă, ar trebui să ia în considerare sugestiile făcute de unii cercetători cu privire la ceea ce activitatea biologică a antibioticelor - polipeptide, precum și anumite alte antibiotice într-un fel asociat cu prezența constituenților lor molecule. având o configurație spațială. opusă celei care apare, de obicei, în substanțe de origine naturală. Într-adevăr, acum este cunoscut că compoziția penicilinelor include a-dimetil cisteina. în timp ce în proteine numai / -cisteina a fost găsit. Izvgstno, de asemenea, că atât compoziția monozaharide într-o moleculă odyaschie streptomicină (N-megilglyu-kozamin și streptoza) aparțin / -series, în timp ce monozaharidele apar în mod natural sunt în mod normal rf-rând. În acest capitol, am subliniat deja, că în cele trei antibiotice cele mai importante - polipeptide (gramicidina C tyrocidine și gramicin) include niște acid rf amino, în timp ce de obicei găsite în produse naturale / aminoacizi. Este interesant de observat că restul de i / alanină este inclus în compoziția antibiotică a unui tip complet diferit - gliotoxină. [C.196]
Articole similare
-
Măsurarea punctului de fierbere - cartea de referință chimică 21
-
Metoda lui Kyropoulos de creștere a cristalelor - ghidul chimistului 21
Trimiteți-le prietenilor: