Din ceea ce sa spus, putem concluziona că organizarea spațială a proteinelor este foarte complexă. În chimie există un concept - CONFIGURARE SPAȚIALĂ - fixat rigid de legături covalente legate de aranjarea spațială a părților moleculei (de exemplu: aparținând seriei L de stereoizomeri sau seriei D).
Pentru proteinele utilizate, de asemenea, conceptul de molecula KONFORMATsIYabelkovoy - specific, dar nu congelate, relația pozițională dintre părți ale moleculei. Deoarece conformația moleculei de proteine se formează cu participarea unor tipuri slabe de legături, aceasta este mobilă (capabilă de schimbări), iar proteina își poate schimba structura. În funcție de condițiile de mediu molecula pot exista în diferite stări conformationala, care sunt ușor transformate una în alta. Doar una sau mai multe stări conformaționale sunt favorabile din punct de vedere energetic pentru condițiile reale, între care există un echilibru. Tranzițiile de la o stare conformă la alta asigură funcționarea moleculei de proteine. Acestea sunt modificări conformaționale reversibile (care apar în organism, de exemplu, în timpul unui impuls nervos, cu transfer de oxigen de către hemoglobină). Când se schimbă conformația, unele dintre legăturile slabe sunt distruse și se formează noi legături slabe.
Interacțiunea proteinei cu o anumită substanță uneori conduce la legarea unei molecule a acestei substanțe de o moleculă de proteină. Acest fenomen este cunoscut ca "sorbție" (legare). Procesul invers - eliberarea unei alte molecule din proteine se numește "desorbție".
Dacă pentru orice pereche de molecule procesul de sorbție predomină peste desorbție, atunci aceasta este o sorbție specifică, iar substanța sorbată se numește "ligand".
1) Ligandul proteină-enzimă este un substrat.
2) Ligandul proteinei de transport este o substanță transportabilă.
3) Ligandul anticorpului (imunoglobulina) este un antigen.
4) Ligandul hormonului sau receptorului neurotransmitator este un hormon sau un neurotransmitator.
Proteina își poate schimba conformația nu numai atunci când interacționează cu ligandul, ci și ca rezultat al oricărei interacțiuni chimice. Un exemplu de astfel de interacțiune este adăugarea unui reziduu de acid fosforic.
În condiții naturale, proteinele au mai multe stări conformaționale termodinamic favorabile. Acestea sunt state native (naturale). Natura (lat.) - natura.
PROPRIETAREA MOLECULULUI DE PROTEINE
NATURITATEA este un complex unic de proprietăți fizice, fizico-chimice, chimice și biologice ale unei molecule de proteine care îi aparține, atunci când molecula de proteină se află într-o stare naturală (naturală).
De exemplu: lentila lentilei ochiului - cristalină - are o transparență ridicată numai în starea nativă).
Pentru a desemna procesul în care se pierd proprietățile native ale proteinei, se folosește termenul Denaturare.
DENATURATSIYA- această privare de proteine proprietățile sale naturale, native, însoțită de distrugerea cuaternara (dacă era), structura terțiară și uneori secundară a moleculei de proteină care duce la distrugerea legăturilor disulfurice și tipuri slabe implicate în formarea acestor structuri. Structura primară este păstrată, deoarece este formată de legături covalente puternice. Distrugerea structurii primare poate să apară numai ca rezultat al hidrolizei moleculei de proteină prelungită prin fierbere în soluție acidă sau alcalină.
FACTORI CARE INVESTIZĂ DENATURA PROTEINELOR
Factorii care cauzează denaturarea proteinei pot fi împărțiți în fizică și chimică.
1. Temperaturi ridicate. Proteinele diferite sunt caracterizate de sensibilitate diferită față de efectele termice. Unele proteine sunt supuse denaturării deja la 40-50 ° C. Astfel de proteine se numesc termolabile. Alte proteine denaturează la temperaturi mult mai ridicate, ele sunt termostabile.
2. iradierea ultravioletă
3. Radiații cu raze X și iradieri radioactive
5. Efectele mecanice (de ex. Vibrațiile).
1. Acizi și baze concentrate. De exemplu, acidul tricloracetic (organic), acidul azotic (anorganic).
2. Sare de metale grele (de exemplu, CuSO4).
3. Solvenți organici (alcool etilic, acetonă)
4. Alcaloizi vegetali.
5. Ureea în concentrații ridicate
5. Alte substanțe capabile să încalce tipurile slabe de legături în moleculele de proteine.
Efectele factorilor de denaturare sunt folosite pentru a steriliza echipamentele și uneltele, precum și antisepticele.
In vitro (in vitro) cel mai adesea este un proces ireversibil. În cazul în care proteina denaturată este plasată în condiții apropiate de cea nativă, ea poate renaște, dar foarte lent, iar acest fenomen nu este caracteristic pentru toate proteinele.
In vivo, în organism, este posibilă o renaturare rapidă. Acest lucru este asociat cu dezvoltarea in vivo a proteinelor specifice, care „recunosc“ structura proteinei denaturate a aderat la acesta printr-un tip de conexiune slabe și creează condiții optime pentru renaturare. Astfel de proteine specifice sunt cunoscute sub numele de "proteine de șoc termic" sau "proteine de stres".
Există mai multe familii ale acestor proteine, care diferă în greutate moleculară.
De exemplu, este cunoscută proteina hsp 70 proteină heatshock cu o masă de 70 kDa.
Astfel de proteine există în toate celulele corpului. Ei efectua de asemenea funcția de lanțuri polipeptidice de transport gratuit prin membrane biologice și să participe la formarea structurilor terțiare și cuaternare ale moleculelor de proteină. Funcțiile de mai sus ale proteinelor de stres sunt numite chaperone. Când diferite tipuri de stres sunt induse sinteza proteinelor: corp atunci când sunt supraîncălzite (40-44 0 C), boli virale, intoxicațiile cu săruri de metale grele, etanol, și altele.
Molecula proteinei de șoc termic constă din două globule compacte conectate printr-un lanț liber:
Diferitele proteine de șoc termic au un plan comun de construcție. Toate acestea conțin domenii de contact.
Proteine diferite cu funcții diferite pot conține aceleași domenii. De exemplu, diferite proteine care leagă calciu au același domeniu pentru toate acestea, responsabile pentru legarea Ca + 2.
Rolul structurii de domeniu este acela că oferă proteinei oportunități mari de a-și îndeplini funcția prin mișcarea unui domeniu în altul. Locurile de îmbinare a două domenii sunt cel mai slab loc structural în molecula unor astfel de proteine. Acesta este locul unde se produce cel mai adesea hidroliza legăturilor, iar proteina se prăbușește.
Trimiteți-le prietenilor: