Biologii din mgu au descoperit mecanismul de transfer al carotenoidului între două proteine, știri

OCP, după cum au aflat oamenii de știință, prin schimbarea structurii sale, "salvează" componentele fotosintetice ale cianobacteriilor de supraîncălzire, reducând transferul de energie în aparatul pigmentar al fotosintezei în lumină intensă. Ca cromofori fotosensibili (compuși coloranți) ai proteinei, se utilizează carotenoide - molecule de hidrocarburi lungi cu un număr mare de legături duble.







Biologii anterioare de la Universitatea de Stat din Moscova au stabilit că elementele structurii proteinei OCP sunt capabile să lege carotenoidul într-un complex care are o culoare violet luminos. Una dintre proprietățile interesante și necunoscute anterior ale proteinei carotenoide portocalii a fost capacitatea de a transmite carotenoidul la alte proteine ​​care au o structură similară.







Ca urmare a interacțiunii cu domeniile C violete ale OCP, complexul incolor al OCP a devenit portocaliu și fotoactiv (capabil să schimbe structura și culoarea la diferite temperaturi). Procesul de transfer al carotenoidului simulează asamblarea unei proteine ​​fotoactive dintr-o matrice de proteine ​​și un cromofor (carotenoid).

Mecanismul studiat va permite crearea de complexe proteice solubile în apă pentru administrarea unui carotenoid antioxidant celulelor care au nevoie de protecție față de formele active de oxigen - de exemplu, la țesuturile sănătoase în timpul terapiei fotodinamice a cancerului. Proprietățile fotoactive ale complexului vor ajuta la crearea termometrelor moleculare: prin colorarea lor, va fi posibil să se identifice diferențele de temperatură între părțile celulei.

Opțiunea cititorilor
Popular în rețelele sociale






Articole similare

Trimiteți-le prietenilor: