Aseev V.V.
Dezvoltarea biologiei în ultimele decenii este determinată în principal de succesul studierii mecanismelor moleculare și celulare ale proceselor de viață. Curriculumul școlar este în mare parte orientat spre direcțiile tradiționale ale biologiei. Nivelul de predare a realizărilor moderne în biologie suferă de instruirea necorespunzătoare a cadrelor didactice. Scopul acestui curs - pentru a oferi profesor de școală posibilitatea de a se familiariza cu conceptele moderne ale mecanismelor moleculare ale celor mai importante procese în funcționarea celulelor vii, și de a primi materialul necesar într-o formă compactă și accesibilă.
Cursul propus constă în trei părți. În primul rând, sunt luate în considerare structura celor mai importante biopolimeri (carbohidrați, proteine și acizi nucleici), caracteristicile structurii lor spațiale și mecanismele fizico-chimice ale interacțiunii lor. O atenție deosebită este acordată interacțiunilor de cooperare și structurilor complementare reciproce ca bază pentru formarea și funcționarea componentelor celulare. A doua parte este dedicată proceselor de funcționare a proteinelor. Se ocupă cu formarea structurilor proteice prin interacțiuni intermoleculare specifice, rearanjamente structurale ale proteinelor în moleculele moleculare obligatorii ca bază a mișcării, recunoașterii și transmiterii semnalului, mecanisme moleculare și caracteristici ale catalizei enzimatice. Cea de-a treia parte, cea mai mare în volum, conține o descriere a principalelor procese care apar în timpul biosintezei moleculelor polimerice care au o structură unică neregulată - proteine și acizi nucleici. Inima acestor procese este sinteza matricei prin principiul complementarității. Se ia în considerare conceptul de cod genetic și proprietățile sale de bază. Locul considerabil în această parte este ocupat de luarea în considerare a structurii ribozomilor și a mecanismelor proceselor de biosinteză a proteinelor care apar pe ele. În această parte se ia în considerare și formarea de structuri celulare separate (cromatină, ribozomi) și componente ale structurilor celulare din macromolecule.
CURSUL CURSULUI DE ÎNVĂȚĂMÂNT
Numărul cursului 1. Principalele tipuri de biopolimeri
Pentru a înțelege structura și funcționarea organismelor vii, este necesar în primul rând să știe de ce substanțele pe care sunt construite, aceste substanțe sunt produse și modul în care moleculele acestor substanțe sunt combinate pentru a forma una sau alta parte a unui organism viu. Aceste întrebări sunt studiate de biochimie, o ramură a biologiei care se dezvoltă cel mai rapid în prezent. Un studiu aprofundat al biochimiei este imposibil fără cunoașterea chimiei, în special organice și fizice, și nu este inclusă în obiectivele cursului de biologie școlară. Considerăm aici doar cel mai important grup de substanțe cu molecule mari care alcătuiesc lucrurile vii, funcțiile lor în organisme și calea de biosinteză a acestor substanțe vii.
Compușii organici care alcătuiesc cei care trăiesc sunt extrem de diverse și multe dintre ele sunt foarte complexe. Chiar și în astfel de ființe simple ca bacteriile, conține mai mult de 5 mii de substanțe organice, dintre care aproximativ 4 mii sunt proteine diferite și acizi nucleici. În cazul organismelor complexe multicelulare, cantitatea acestor substanțe este de două ordine de mărime mai mare.
Toate substanțele organice pot fi împărțite în două grupe: substanțe cu un conținut scăzut de molecule moleculare și polimeri. Dimensiunile substanțelor cu masă moleculară mică se ridică de obicei la zeci și sute de daltoni, în timp ce polimerii ajung la o masă de milioane și chiar miliarde de daltoni. Cu toate acestea, astfel de substanțe sunt construite din unități repetate repetate - monomeri, varietatea căruia nu este foarte mare, ceea ce simplifică foarte mult formarea lor în celulă.
Numărul de monomeri dintr-o moleculă de polimeri poate varia de la câteva piese la zeci de milioane. De exemplu, glutation - peptida joacă un rol important în procesele redox - este format din doar trei aminoacizi și molecula de ADN, formând un singur cromozom de bacterii, construite din mai mult de 3 milioane de nucleotide.
Polimerul poate consta din aceiași monomeri. Astfel de polimeri se numesc homopolimeri. Acestea includ, de exemplu, amidonul și celuloza. Cu toate acestea, majoritatea polimerilor biologici sunt construiți din mai multe tipuri de monomeri. Ele sunt numite heteropolimeri.
Monomerii care fac parte din heteropolimeri se referă de obicei la aceeași clasă de substanțe și li se alătură aceleași legături. Exemple de heteropolimeri sunt acidul hialuronic format din două tipuri de monomeri și proteine construite din monomeri ai mai mult de 20 de tipuri diferite.
Cea mai importantă caracteristică a heteropolimerilor este ordinea dispunerii monomerilor. Cele mai simple heteropolimeri constau din unități repetate formate din mai mulți monomeri. Notând monomeri literele A, B și C, apoi unul dintre ele poate fi format un număr mare de diferite heteropolimeri, cum ar fi: ABABABAB, ABCABCABC, AABCAABCAABC, ABBCCABBCCABBCC. În primul polimer repetat AB, în al doilea - ABC, în al treilea - AABC, în al patrulea - ABBCS. Polimerii constând din unități repetate se numesc regulate.
Polimerii obișnuiți sunt destul de numeroși printre polizaharide. Astfel, acidul hialuronic menționat mai sus constă în reziduuri alternante de două tipuri - acetilglucozamină și acid glucuronic.
Mult mai des în organismele vii există heteropolimeri neregulați, în care monomerii nu formează unități repetate. Fiecare astfel de polimer are propria secvență unică de monomeri. Acest lucru face posibilă existența unei mari varietăți de astfel de compuși. Dacă polimerul conține M tipuri de monomeri și gradul de polimerizare este N, numărul de variante posibile ale heteropolimerului este MN.
Monomerii din biopolimeri sunt legați, de regulă, de legături identice. Cel mai adesea, un astfel de compus apare datorită îndepărtării grupării OH de la un monomer și un proton din cel de-al doilea. Astfel de legături se pot rupe cu adăugarea de apă (o reacție de hidroliză) care este utilizată în organismele vii pentru a distruge polimerii inutili.
Cu această legare, monomerii nu sunt echivalenți, deci o legătură se formează în legături și, prin urmare, în polimeri. Deseori vorbim despre începutul și sfârșitul moleculei, începutul fiind considerat sfârșitul polimerului din care începe sinteza în celulă.
Este important de observat că formarea polimerilor în celulele vii merge diferit și nu este asociată cu eliberarea apei, ceea ce face posibilă sinteza polimerilor în mediul acvatic al unei celule vii. Cel mai adesea în biopolimeri există legături de ester, glicozid (acetal) și peptide (amidă).
O altă caracteristică a polimerilor este ramificarea lor. Dacă fiecare monomer formează două legături cu monomeri adiacenți, se obține un polimer liniar. Astfel de polimeri sunt proteine, acizi nucleici, multe polizaharide. Dacă se adaugă la monomer trei sau mai mulți alți monomeri, se formează o structură ramificată. Exemple de polizaharide ramificate sunt amidonul și glicogenul.
Ramificația apare de obicei numai pe o mică parte a monomerilor, prin urmare, polimerii ramificați pot diferi în frecvența de ramificare. Lungimea ramurilor poate fi, de asemenea, diferită: de la unu la zeci și sute de monomeri. Există polimeri în care lanțul principal constă în monomeri de același tip și lanțurile laterale ale monomerilor de tip diferit.
Monomerii, din care sunt construiți biopolimerii, sunt, de regulă, substanțe moleculare scăzute comune organismelor vii. Prin urmare, adesea monomerii și polimerii formați din acestea sunt combinați în clase separate de substanțe biologice. Cele mai importante sunt patru astfel de clase: 1) carbohidrați; 2) lipide; 3) aminoacizi și proteine; 4) nucleotide și acizi nucleici. Să luăm în considerare caracteristicile structurale ale acestor clase de compuși.
Carbohidrații sunt compuși cu formula generală CnH2m Om sau Cn (H20) m. și anume ca și cum ar fi compus din carbon și apă.
Carbohidrații sunt împărțiți în două grupe: carbohidrați simpli sau monozaharide și carbohidrați complexi sau polizaharide. Carbohidrații simpli sunt alcooli polihidrici care conțin o grupare hidroxil la fiecare atom de carbon, cu excepția unui grup care poartă o grupă aldo- sau ceto. Acest grup interacționează, de obicei, cu unul din grupele alcoolice ale moleculei, formând o formă ciclică (a se vedea figura).
Monozaharidele, prezente frecvent în organismele vii, conțin 5 sau 6 atomi de carbon. Monozaharidele sunt foarte solubile în apă, formează cristale și au un gust dulce. Varietatea monozaharidelor este în principal legată de izomeria optică sau stereoizomerismul. Astfel, glucoză, manoză și galactoză conțin aceiași atomi și grupuri de atomi legați în aceeași ordine, dar situați diferit în spațiu. Cele mai frecvente monozaharide sunt glucoza și fructoza.
Moleculele de monozaharide pot forma legături între ele prin pierderea moleculei de apă. Ca rezultat, se formează polizaharide. Polizaharidele sunt insolubile în apă și nu au un gust dulce. Deoarece mai multe resturi pot fi atașate la un singur rest de monozaharidă, polizaharidele pot avea o structură ramificată. În organismele vii, polimerii cel mai răspândiți ai glucozei sunt amidonul, glicogenul și celuloza.
Celuloza este un polimer liniar care conține aproximativ 10000 de resturi de glucoză. Moleculele de celuloză sunt aranjate în paralel unul cu celălalt și formează o multitudine de legături de hidrogen între ele. Astfel se formează legături puternice de molecule - miceli, care se combină în microfibrili. Această structură conferă celulozei rezistență mecanică ridicată. Celuloza se gaseste in principal in plante, unde formeaza baza peretilor celulelor. Sub formă de celuloză, plantele au până la 50% carbohidrați.
Chitina este aproape de structura celulozei. Aceasta unitate monomer este N-acetilglucozamină - derivat de glucoză, în care o grupare hidroxil este înlocuită cu o grupare amino care este atașat la acidul acetic reziduu. Chitina servește ca bază a pereților celulari ai ciupercilor și formează scheletul exterior din artropode.
Amidon. La fel ca celuloza, ea consta numai din reziduuri de glucoza. Compoziția amidonului include două tipuri de polimeri: liniare, numite amiloză și amilopectină ramificată. Amiloza diferă de celuloză de tipul legăturii dintre resturile de glucoză, astfel încât nu formează mieluri și nu diferă în ceea ce privește rezistența mecanică. Amiloza poate lega iodul pentru a forma un compus albastru vopsit. Moleculele de amiloză și amilopectină conțin câteva mii de resturi de glucoză.
Amidonul este principala substanță de rezervă din plante. La animale și ciuperci, această funcție este efectuată de glicogen, o polizaharidă similară cu amilopectina, dar caracterizată printr-o ramificare mai mare. Amidonul și glicogenul se acumulează în celule sub formă de granule.
Animalele au, de asemenea, heteropolozaharide regulate extracelulare, cum ar fi acidul hialuronic, condroitinele, dermatanele și heparinele. Acestea constituie o parte semnificativă a cartilajului, a tendoanelor și a altor țesuturi conjunctive.
Lipidele sunt substanțe de origine biologică, solubile în solvenți organici și insolubili în apă. În legătură cu o astfel de definiție vagă, acest grup include substanțe care sunt foarte diferite în ceea ce privește proprietățile chimice. Cele mai importante sunt trei grupe de substanțe: trigliceride, fosfolipide și steroizi.
Primul grup este esterii de acizi grași și glicerol. Glicerolul este un alcool trihidric. Triglicerida se formează dacă o moleculă de acid gras este atașată la fiecare grupă de alcool de glicerină. Acizii grași constau dintr-un radical hidrocarbonat lung și o grupare carboxil atașată la capătul său. Astfel, trigliceridele pot fi considerate ca un exemplu de acizi grași conectați printr-o punte de glicerol.
Fosfolipidele sunt reprezentate în principal de fosfogliceride. Ele sunt similare cu trigliceridele, dar în loc de unul dintre acizii grași conțin acid fosforic. Se pot adăuga diferite grupări la restul de acid fosforic, de exemplu, etanolamină sau colină.
Steroizii sunt un sistem de inele condensate ne-aromatice cu diferite grupuri laterale. Moleculele lor sunt destul de rigide și aproape plate.
Aminoacizii sunt compuși care conțin o grupare carboxilică acidă și o grupare amino bazică. În organismele vii, s-au găsit câteva sute de aminoacizi diferiți, dar majoritatea se găsesc numai la unele specii de plante și nu fac parte din proteine.
În proteine există 20-30 tipuri de aminoacizi. La biosinteză 20 de tipuri de aminoacizi sunt incluse în proteină, iar restul se formează ca rezultat al modificărilor chimice ale proteinei.
În proteine se găsesc numai alfa-aminoacizi, i. E. cum ar fi în care atât gruparea carboxil cât și gruparea amino sunt localizate pe același atom terminal de carbon. La același atom de carbon este atașat un atom de hidrogen și un radical specific pentru fiecare aminoacid. Astfel, acest atom de carbon are patru substituenți diferiți și, prin urmare, este asimetric. Aceasta înseamnă că sunt posibile două moduri diferite de plasare a substituenților în spațiu, care sunt oglindă-simetrice și nu pot fi combinate la nici o rotație a moleculei. Aceste două metode de plasare a substituenților corespund la doi stereoizomeri de aminoacizi, L- și D-forme, caracterizate prin activitate optică, i. E. abilitatea de a roti planul de polarizare a luminii polarizate. În proteine toți aminoacizii aparțin seriei L. Cu toate acestea, în pereții celulari ai bacteriilor și în unele antibiotice pot fi detectate ambii aminoacizi L- și D-aminoacizi.
Relația dintre aminoacizii din proteine este prin gruparea amino a unui aminoacid și gruparea carboxil a celuilalt. O astfel de legătură este un caz particular al unei legături amidice și se numește o legătură peptidică. În compusul cu două aminoacizi, o dipeptidă, obținută la sfârșit, există o grupare amino liberă la un capăt, iar pe de altă parte o grupare carboxil liberă. La aceste grupuri, următorii aminoacizi pot fi atașați în același mod. Aceasta permite o creștere nelimitată a lungimii unui polimer numit polipeptidă. Capătul polipeptidei care conține gruparea amino este numit capătul N-terminal, iar gruparea carboxil conținând C-terminal.
Prezența unui număr mare de monomeri și a lungimii lungi a polimerului conduc la posibilitatea formării unui număr mare de polipeptide diferite. Astfel, 202 = 400 dipeptide diferite, 203 = 8000 tripeptide etc. pot fi obținute din 20 de aminoacizi. Deoarece proteina medie conține câteva sute de monomeri, varietatea de proteine este practic nelimitată. Dacă luăm în considerare un polimer de 100 de aminoacizi, atunci este posibil ca 20 100 x 10 130 tipuri de polimeri. Dacă luăm o moleculă din fiecare tip de polimer, atunci masa totală este de 10 110 tone, care este mult mai mare decât masa părții vizibile a universului.
Se pare că toate polipeptidele posibile ale acestei lungimi de pe Pământ nu s-ar fi putut forma în întreaga lor istorie. Cu toate acestea, chiar și varietatea de proteine existente în prezent este extrem de mare. Aceleași proteine în diferite tipuri de organisme diferă cel puțin unul de celălalt cel puțin un aminoacid în ordine. Conform estimărilor moderne, fiecare specie are între 4 și 60 de mii de proteine diferite. Dacă luați valoarea medie de 30 mii și numărul total de specii de aproximativ 2 milioane, atunci pe Pământ există aproximativ 60 de miliarde de proteine diferite.
Întrebări și sarcini pentru munca independentă
1. Ce sunt polimerii?
2. Care sunt tipurile de polimeri?
3. Care este diferența dintre polimerii obișnuiți și polimerii neregulați?
4. Care sunt principalele diferențe în structura celulozei și a glicogenului?
5. Câte tipuri de aminoacizi se găsesc în proteine?
6. Ce determină diversitatea proteinelor?
Articole similare
Trimiteți-le prietenilor: