Structura și proprietățile aminoacizilor și peptidelor.
Aminoacizii sunt compuși în care moleculele conțin simultan grupări amino și carboxil. A-aminoacizii naturali sunt compuși biologic activi
Structura aminoacizilor. Toate un aminoacid poate fi privit ca rezultat al înlocuirea unui atom de hidrogen într-un simplu un aminoacid - glicină ?? e - într-unul sau altul radical R. Τᴀᴋᴎᴍ ᴏϬᴩᴀᴈᴏᴍ, în funcție de natura radicalului R, numita catenă laterală, o-aminoacizi sunt împărțite în 4 grupe diferite hidrofobie sau hidrofilicitatea de catene laterale, și lanțul lateral capacitatea de a manifesta proprietăți acide sau bazice.
Stereochimia naturală a-aminoacid caracterizat prin aceea că ele sunt în întregime ?? e, cu excepția glicinei, sunt ugleroda atom asimetric (atom legat și amino și gruparea carboxil), configurația care trebuie identificat cu lanțul L configurație glyceraldehyde de transformări chimice:
Transformările nu ar trebui să afecteze centrul chiral sau ar trebui să se realizeze strict stereospecific. Prin urmare, toți a-aminoacizii naturali sunt enantiomeri.
Configurația centrului asimetric al aminoacizilor determină proprietățile biologice ale ambelor amino și oligo- și polimeric de legătură ?? eny, care monomerii sunt resturi de aminoacid (aceste legătură ?? Eniya numite peptide).
Proprietățile aminoacizilor. Aminoacizii sunt substanțe cristaline incolore cu puncte de topire destul de ridicate (mai mult de 230 ° C). Cele mai multe acizi sunt foarte solubili în apă și practic insolubili în alcool și dietil eter, ceea ce indică natura sarată a acestor substanțe. Solubilitate specifică datorită prezenței aminoacizilor în moleculă atât amino (caracter bazic) și o grupare carboxil (proprietăți acide), prin care aminoacizii aparțin electroliții amfoteri (amfoliți).
În soluții apoase și în stare solidă, aminoacizii există numai sub formă de săruri interne - ioni de zwitter.
Ar trebui descris echilibrul acido-bazic al aminoacidului:
Dacă se aplică un câmp electric la soluția de aminoacizi, atunci, pe baza pH-ului soluției, ionii de aminoacizi se vor mișca diferit: într-un mediu acid la pH <7 аммонийные ионы аминокислот перемещаются к отрицательному полюсу (катоду), а в щелочной среде при рН> 7 ioni carboxilați la polul pozitiv (anod). PH-ul la care molecula de aminoacid este neutră din punct de vedere electric este numită punct izoelectric și este desemnat pI. La o valoare a pH-ului egală cu pI, molecula de aminoacid nu se mișcă în câmpul electric.
Prezența în moleculă a grupărilor amino și carboxil este de asemenea reflectată în comportamentul aminoacizilor în acele reacții în care participă numai unul dintre cele două grupuri funcționale.
Prin participarea grupării carboxilice, toate reacțiile caracteristice acizilor carboxilici pot avea loc cu formarea derivaților corespunzători ai acizilor carboxilici (esteri, anhidride, amide etc.).
Trebuie amintit faptul că gruparea amino este ușor oxidată, de exemplu, pentru prepararea halogenurilor de aminoacizi este necesară o acilare preliminară a grupării amino. După obținerea halogenurii acide, protecția acilică este hidrolizată.
Una dintre cele mai importante reacții din organism este decarboxilarea aminoacizilor. Scindarea CO2 apare sub acțiunea enzimelor speciale - decarboxilază:
Gruparea amino, care aminele se manifestă ca un nucleofil într-un ion dipolar este complet lipsit de nucleofilicitatea protonare, în această privință, fie reacția de alchilare a Hoffmann sau amine svoytvennye de acilare, nu apar în cazul aminoacizilor. Aceste reacții pot avea loc numai cu deprotonarea prealabilă a grupării amino, care se realizează prin utilizarea unui mediu de reacție cu pH ridicat, la care zwitterion este complet transformată în carboxilat anion.
Alchilarea se realizează prin acțiunea sărurilor obținute de acizi minici cu halogenuri de alchil în prezența bazelor (atât organice cât și anorganice).
Acilarea necesită, de asemenea, conversia prealabilă a unui ion de amfoter în anionul carboxilat și se desfășoară cu succes, în prezența unui echivalent de reacție mediu de bază (baza este extrem de importantă pentru legarea acidul eliberat în produsul de acilare - hidracid sau acid carboxilic).
Formarea bazelor Schiff (ca o reacție tipică a aminei) este, de asemenea, caracteristică aminoacizilor; reacțiile cele mai frecvent utilizate ale aminoacizilor cu benzaldehidă:
În formarea identificării pe bază de reacție bază Schiff de aminoacizi cunoscuți PROBA as''ningidrinovaya „“ utilizat pe scară largă pentru a vizualiza zonele de aminoacizi (există un albastru ?? culoare intensă e-violet) atunci când profile ?? enii lor cromatografice și electroforetice și cantitativă Eniya conținut determinată ?? aminoacizi în soluții:
Deaminarea aminoacizilor, ca orice amină primară, are loc cu acțiunea acidului azotic asupra aminoacizilor. Această reacție constă în baza metodei de determinare a conținutului de azot și a cantității de grupe amino din aminoacizi (metoda Van Slyck).
Biosinteza aminoacizilor. Toți o-aminoacizi naturali sunt împărțiți în esențiale (valina, histidina, izoleucina, leucina, lizina, metionina, treonina, triptofan, fenilalanină), care intră în organism numai din mediul extern, și înlocuibil, a cărui sinteză are loc în organism. Biosinteza a-aminoacizilor poate să apară pe baza non-aminoacizilor, de exemplu, prin reducerea a-cetoacidelor sub acțiunea NADH. reacția stereospecifică datorită stereospecificitatea NADH.
Ca materii prime pentru biosinteza aminoacizilor pot acționa alți aminoacizi. De exemplu, reacția de transaminare (transaminare) este cea principală în sinteza a-aminoacizilor din organism.
Catalizatorii și participanții la acest proces sunt enzimele (aminotransferaze) și coenzima piridoxal fosfat, care servește ca agent de transfer al grupului amino.
Peptidele. Grupurile amino și carboxil ale aminoacizilor pot reacționa una cu cealaltă, chiar dacă sunt în aceeași moleculă. Chiar mai reală este formarea unei legături amidă intermoleculare. Amidele formate ca urmare a interacțiunii unui anumit număr de aminoacizi se numesc peptide. Luând în considerare dependența deducerii reziduurilor de aminoacizi, se disting di-, tri-, tetra-, pentapeptide, etc. În acest caz, peptidele cu greutate moleculară nu mai mare de 10 000 sunt numite oligopeptide, greutate moleculară mai mare de 10 000 - polipeptide sau proteine. Legăturile amidice din peptide se numesc legături peptidice.
Gruparea peptidelor este caracterizată de un număr de proprietăți.
1. Gruparea peptidică are o structură plană rigidă, adică toți atomii care intră în ea sunt localizați în același plan.
2. Atomii de oxigen și grupările de hidrogen ale peptidelor și proteinelor naturale de peptide sunt în poziția trans în raport cu C-N, deoarece cu substituenți de configurație trans ?? s catene laterale sunt cele mai îndepărtate unul de altul, ceea ce este important pentru stabilizarea structurii proteinelor moleculă.
3. Grupul de peptide este un sistem p, p-conjugat cu trei centrale care se formează datorită delocalizării densității electronilor dintre atomii de oxigen, carbon și azot. Lungimile legăturilor C-O și C-N sunt practic identice.
4. Legătura peptidică este stabilă la o temperatură de 310 K în mediu aproape neutru (condiții fiziologice). În medii acide și alcaline, legătura este hidrolizată. În condițiile organismului, hidroliza are loc în mod enzimatic.
5. Suplimentar, de regulă, necovalent, legăturile dintre gruparea peptidică și lanțurile laterale determină existența unei conformări diferite a moleculei de proteină. De exemplu, legăturile intramoleculare de hidrogen (N-H-O = C) stabilizează structura secundară a proteinei.
6. Gruparea peptidelor poate exista în două forme rezonante (cetonă și enol). Aceste proprietăți ale grupării peptidice determină structura lanțului polipeptidic:
Lanțul polipeptidic constă în repetarea în mod regulat a regiunilor care formează miezul moleculei și a radicalilor variabili ai regiunilor variabile ale resturilor de aminoacizi. Începutul lanțului polipeptidic este considerat a fi un capăt care poartă o grupare amino liberă (capătul N-terminal) și lanțul polipeptidic se termină cu o grupare carboxil liberă (C-terminal).
În mod tipic, în imaginea formulei peptidice, capătul N-terminal este plasat la stânga, iar capătul C la dreapta:
Se numește peptida, care enumeră secvențial, începând cu N-terminus, numele aminoacizilor care alcătuiesc peptida; sufixul "- în" este înlocuit cu sufixul "- il" pentru toți aminoacizii, cu excepția celui C-terminal. Pentru a descrie structura peptidelor, nu folosim formule structurale tradiționale, ci notații abreviate, care fac înregistrarea mai compactă.
Conceptul de "construire a unei peptide" (precum și "structura proteinei primare") include următoarele caracteristici:
1) numărul total de resturi de aminoacizi;
2) o listă a aminoacizilor care alcătuiesc peptida și o indicație a numărului de resturi de aminoacizi din fiecare specie (compoziția de aminoacizi a peptidei sau a proteinei);
3) secvența de legare a aminoacizilor una față de alta (acest parametru se numește secvența de aminoacizi, reflectă așa-numita structură primară a peptidei sau a proteinei); secvența este înregistrată de la stânga la dreapta de la capătul N-terminal la capătul C-terminal.
Metoda Edman (determinarea structurii primare a polipeptidei) constă în interacțiunea aminoacidului N-terminal cu izotiocianatul de fenil într-un mediu alcalin. După prelucrarea ulterioară cu un acid slab fără încălzire, aminoacidul terminal PTG marcat este scindat din lanț. Aminoacidul FTG este identificat prin cromatografie în strat subțire sau gaz-lichid. Avantajul metodei Edman este că, atunci când fiecare aminoacid terminal este scindat, restul moleculei de peptidă nu este distrus și operațiile de clivaj pot fi repetate.
Metoda Edman este potrivită pentru redarea pe un sequencer automat.
Caracteristicile dizolvării polimerilor. Dimensiunile macromolecule de înaltă moleculare de conectare ?? eny (DIU), proporțional cu mărimea particulelor coloidale, rezultând într-un număr de proprietăți comune caracteristice soluțiilor și soluțiilor DIU coloidal.
Astfel de proprietăți includ o rată scăzută de difuzie a particulelor dizolvate, incapacitatea de a le pătrunde prin membrane, efectul Faraday-Tyndall etc.
Echilibrul în soluțiile IMS este stabilit mai lent decât în soluțiile reale și, de regulă, umflarea este precedată de dizolvare. Umflarea se referă la procesul spontan de difuzie unică a unui solvent molecular scăzut în polimer, însoțit de o creștere a volumului și a masei IUS.
Există umflături nelimitate și limitate. În primul caz, polimerul absoarbe lichidul și apoi trece treptat la aceeași temperatură în soluție (dizolvarea gelatinei sau a amidonului în apă fierbinte). Cu o umflare limitată, procesul se oprește practic la etapa de formare a unui sistem eterogen compus din două faze: un polimer umflat și un solvent cu greutate moleculară mică. În acest caz, sistemul de echilibru este un gel. Un exemplu de umflare limitată este umflarea gelatinei sau a amidonului în apă rece, umflarea cauciucului în benzen. Tipul de umflare depinde de flexibilitatea lanțului de polimeri: cu cât este mai flexibilă lanțul de polimeri, cu atât este mai mare gradul de umflare și cu atât este mai mare probabilitatea formării unei soluții. Cantitatea, capacitatea unui polimer de a se umfla într-un anumit solvent este caracterizată de gradul de umflare.
Pentru polielectroliții amfoterici, gradul de umflare depinde de pH-ul mediului. Proteinele în stare izoelectrică au valori minime ale gradului de hidratare, umflare, solubilitate. Dependența gradului de umflare a proteinei la pH-ul mediului este exprimată printr-o curbă cu două maxime și un minim, care corespunde unui punct izoelectric.
Reacții calitative. Pentru a identifica unele peptide și proteine, utilizați așa-numitele "reacții color".
O reacție universală la un grup de peptide este apariția unei culori roșu-violet atunci când ionii de cupru (II) sunt adăugați la soluția de proteină într-un mediu alcalin (reacția biuret).
Reacția la resturile de aminoacizi aromatici - tirozină și fenilalanină - apariția unei culori galbene la prelucrarea soluției proteice cu acid azotic concentrat (reacție xantoproteină).
Proteinele cu conținut de sulf dau o colorare neagră când sunt încălzite cu o soluție de acetat de plumb (II) într-un mediu alcalin (reacția lui Fole).
Prin compoziție, proteinele sunt clasificate în simple (neconjugate) și complexe (conjugate). Când se hidrolizează proteinele simple ca produse de clivaj, se obțin numai a-aminoacizi. Proteinele complexe, împreună cu porțiunea de proteine în sine, constând din a-aminoacizi, conțin părțile organice sau anorganice de natură nepeptidică, numite grupări protetice.
Exemple de proteine complexe pot fi proteinele de transport, mioglobina și hemoglobina, în care partea proteică - globină - este conectată la grupul protetic - hemă. Prin tipul de grup protetic, acestea sunt denumite hemoproteine. Fosfoproteinele conțin un reziduu de acid fosforic, iar loproteinele metalice sunt ioni metalici.
Trimiteți-le prietenilor: