Una dintre caracteristicile importante ale reacțiilor chimice care apar în organismele vii este natura lor catalitică. O celulă vie poate fi considerată ca un reactor catalitic miniatural. Diferența dintre o celulă și un bec al unui chimist este că, dacă toate reacțiile au loc în mod independent în balon (principiul fundamental al independenței de reacție este pus în aplicare), atunci în celulă totul se întâmplă interconectat.
Aceasta nu este pentru că legile fizice sunt încălcate sau celula respectă alte legi - nu, în materia vie există doar legi. Pur și simplu în procesul de evoluție, natura a creat un aparat eficient pentru reglarea tuturor reacțiilor celulare, care permite întregii celule să controleze raportul produselor astfel încât toate reacțiile să funcționeze optim.
Astfel, toate reacțiile biochimice sunt reacții catalitice.
Catalizatorii biologici se numesc enzime sau enzime.
În principiu, aceleași reacții chimice au loc în celulă ca și în laboratorul chimic, dar se impun restricții stricte asupra condițiilor de reacție din celulă, și anume T = 37 # 9702; C și P = 1 atm.
Prin urmare, adesea procesele care au loc în laborator în etapa 1, în celulele vii, sunt efectuate în mai multe etape.
Esența reacțiilor catalitice, în ciuda varietății, se referă la faptul că materiile prime formează un intermediar cu catalizatorul. care este convertit relativ rapid în produsele de reacție, regenerând catalizatorul.
Uneori intermediarii pot fi izolați în formă pură, dar de obicei constau în molecule instabile, detectarea cărora este posibilă numai cu ajutorul unor dispozitive spectrale foarte sensibile.
Procesul care implică catalizatorul este ciclic sau circular.
Măsurarea activității enzimei - numărul de revoluții (numărul de moli de substrat care suferă o schimbare de 1 minut la 1 mol de enzimă)
Viteza poate ajunge la 10 8.
Destul de des ciclurile mai multor catalizatori lucrează împreună, formând un proces circular.
Substanțele S1 și S2 sunt transformate în produsele P1 și P2. In timpul acestei conversii, mai întâi S1 reacționează cu o substanță a treia X și catalizator E1, M1 formând un produs intermediar care, la rândul său, prin mijloace E2 este transformată în catalizator intermediar M2 și t. D.
Efectul de accelerare a catalizatorului este asociată cu o scădere a energiei de activare (aceasta este energia suplimentară care trebuie comunicate la un mol de substanță la substanțele de particule sunt reactive și ar putea depăși bariera energetică a reacției).
Principalele proprietăți ale enzimelor sunt:
- eficiența, care este gradul de accelerare (accelerare de 100 de milioane de ori).
- a crescut specificitatea substratului. Enzimele disting substratul datorită recunoașterii biologice (complementaritate).
- specificitatea crescută a reacției catalizate. Majoritatea enzimelor accelerează un tip de reacție.
- specificitate crescută în ceea ce privește izomerii optici (poate recunoaște izomerii stângi și drept).
Motivul pentru toate proprietățile unice ale enzimelor este structura lor spațială. De obicei, acestea sunt proteine globulare, mult mai mari decât substratul. Această circumstanță conduce la faptul că în timpul evoluției pe suprafața enzimei se formează un centru activ care este complementar substratului. Este o cheie și o cheie.
Centrele cu condiție activă sunt împărțite în: legare și catalizator.
Centrul de legare leagă substratul și îl orientează optim cu privire la grupul catalizat, toate grupurile active fiind concentrate în centrul de catalizator.
Dacă hidroliza (proteinele, lipidele) este necesară pentru realizarea reacției, centrul catalizat este format din radicalii laterali ai resturilor AK.
În acest caz, enzima constă numai din lanțuri de polipeptide. Cu toate acestea, în plus față de reacțiile hidrolitice, există și alte reacții de oxidare-reducere, reacțiile de transfer ale oricărei grupe.
În aceste cazuri, enzima conține o parte non-proteică. Această parte este coenzima (cofactor, grup protetic). Partea proteică asigură o acțiune de legare, iar coenzima este catalitică. Partea proteică este apoenzima.
Apoenzime + coenzima ↔ Cloroenzimă
Articole similare
Trimiteți-le prietenilor: