Keratin - - ce este?

Ce este keratina? De ce se construieste parul pe baza de cheratina, de ce se face corectia datorita keratinei? Acest lucru este explicat în detaliu în articolul meu.

Keratina este o familie de proteine fibrilare. cu rezistență mecanică. care printre materialele de origine biologică este al doilea doar la chitină. În general, keratina constă din derivați excitatori ai epidermei pielii - structuri cum ar fi părul. cuie. coarne de rinoceroză. pene și un rafot de cioc de păsări, etc.

ISTORIE: Conform noii nomenclaturi de keratină, această familie include și citokeratinele. Ele formează cele mai puternice elemente ale citoscheletului intracelular al celulelor epiteliale.

Studiile de α-keratină au devenit o etapă importantă în crearea reprezentărilor moderne ale proteinelor globulare mult mai complexe.

Primele studii structurale cu raze X ale proteinelor au inceput in anii 1930. Fizicianul britanic și biologul molecular William Astbury (William Astbury) au arătat că modelul de difracție de la un fascicul de raze X. îndreptată spre firul de păr sau de lână (constând în principal din α-keratină), conține unități repetate de lungime de aproximativ 0,515-0,520 nm (nanometri) de-a lungul axei părului. Ca rezultat al observațiilor, sa sugerat că lanțurile polipeptidice din proteine din această familie nu sunt complet extinse, ci răsucite sau curbate într-un mod regulat. Mai târziu, Pauling și Creek au propus în mod independent că a-helițele de keratină sunt organizate sub formă de helici duble cu un pas de 0,54 nm. Această discrepanță față de valoarea lui Astberi se datorează faptului că cele două spirale de dreapta ale keratinei sunt răsucite în spirala stângă unul față de celălalt.

PROPRIETĂȚI: Conform structurii secundare a proteinei, familia de keratină este împărțită în două grupe:

α-keratinele au o conformație sub formă de rotații dense în jurul axei lungi a moleculei (α-helix); aceste keratine sunt baza părului (inclusiv lâna), coarnele, ghearele și copitele mamiferelor.
p-keratins. mai rigide și având forma câtorva lanțuri de polipeptide zigzag (așa-numitele foi β); Aceste keratins găsite în ghearele și scalele de reptile, cochiliile lor (broaște), pene, ciocurile și gheare de păsări, ace spinos.

Spre deosebire de α-keratin, nu există legături disulfidice transversale între lanțurile polipeptidelor adiacente în beta-keratină. În lanțul polipeptidic, fiecare al doilea element este glicina. Caracteristic este repetarea secvenței "GSGAGA".

Pentru a-keratine, principala componentă structurală este microfibrile cilindrice cu un diametru de 75 A, constând din protofibrilii răsuciți în spirală, perechi torsadate.

O caracteristică caracteristică a α-keratinelor este insolubilitatea completă în apă la pH 7,0 și temperatura fiziologică. Această proprietate se datorează parțial faptului că compoziția moleculei include un procent mare de reziduuri de aminoacizi hidrofobi (fenilalanină, izoleucină, valină, metionină și alanină). Datorită conformării proteinei din grupul R, aceste resturi sunt direcționate către partea exterioară a structurii elicoidale a moleculei.

Biologie moleculară și biochimie

Utilizarea keratinei în organism depinde de structura supramoleculară, care depinde de proprietățile fiecărei polipeptide. care, la rândul lor, depind de compoziția și secvența aminoacizilor. Alfa helicele, foile beta și legăturile disulfurice sunt, de asemenea, importante pentru crearea unei conformații corecte a proteinelor globulare active, cum ar fi enzimele. multe dintre domeniile cărora funcționează relativ independent; În cazul keratinei, acestea joacă cel mai important rol în formarea structurii.

Keratins sunt codificate de gene mare familie multigenică (genomul uman cunoscut cromozomi 11, 12 și 17) [3].

Glicina și alanina

În keratina conține un procent ridicat din cel mai mic aminoacid - glicină. al cărui radical constă doar dintr-un atom de hidrogen; următorul aminoacid cel mai mic este alanina. cu un radical constând dintr-o grupare metil mică și neîncărcată. În cazul straturilor beta, acest lucru permite formarea legăturilor de hidrogen ordonate spațial între grupările amino și carboxi. Moleculele de keratină fibroasă se pot răsuci unul în jurul celuilalt, formând filamente intermediare.

Legături disulfură

În plus față de legăturile de hidrogen inter- și intramoleculare în keratins conțin un număr mare de legături disulfurice formate cu participarea cisteina aminoacizi conținând sulf. care conferă rezistență și elasticitate suplimentară keratinei prin legături intermoleculare termostabile permanente. Părul uman este de 14% cisteină. miros înțepător părului sau vioiciune (care se formează în timpul vulcanizării asemenea disulfurică) cauzate de componentele de sulf. Legăturile disulfidice puternice fac ca keratina să fie insolubilă. cu excepția cazului în care componentele suferă disociere electrolitică sau reacții de reducere a oxidării.

În legăturile mai elastice și elastice ale părului de cheratină, există mai puține legături disulfidice decât în ghearele keratine, copitele și structurile omoloage care sunt mai rigide. Părul de alfa-keratină constă din lanțuri proteice individuale alfa-spirale cu legături constante de hidrogen. În beta-keratina păsărilor și reptilelor, există straturi beta, care sunt apoi stabilizate și solidificate prin legături disulfidice.

Herniation și funcțiile sale

Se consideră că keratins poate fi împărțit în „hard“ și „soft“ sau „citokeratinele“ care formează citoscheletul celulei (vezi. Fig.) Și alte keratins. Keratinele din celule epiteliale formează filamente intermediare. Keratina formează polimeri filamentari, începând cu dimerizarea; apoi ansamblul vine în dimeri și tetramerii oktomery, și în cele din urmă, într-o subunitățile cu filament lung, capabilă să formeze filamente lungi.

În timpul procesului de diferențiere epitelială, celulele epidermale ale pielii devin poroase. În cele din urmă, nucleele și organozele citoplasmatice dispar, metabolismul se oprește și se produce apoptoza celulei, când se cherită (keratinizează) complet.

Celulele epidermei conțin o matrice structurală de keratină, care creează un strat exterior impermeabil al pielii și, împreună cu colagenul și elastina. conferă fermității și rezistenței pielii. Frecarea și presiunea determină celulele să creeze keratina pentru a proteja în cantități mari, ducând la creșteri sau calusuri ale pielii. Celulele keratinizate ale epidermei sunt în mod continuu decojite și înlocuite (a se vedea mătreața).

Sunt formate derivați de sistem integumentar (pene, cuie, etc.) datorită unei legături mai puternice a fibrelor de keratină și a unui aranjament mai ordonat al celulelor care o conțin; ele sunt formate în interioare speciale de invaginări epiteliale (foliculi) și se pot regenera după molotare.

În alte tipuri de celule, cum ar fi celulele vii ale epiteliului ne-coronar, funcția de keratină este stabilizarea mecanică a citoplasmei celulei împotriva acțiunii fizice. Cu ajutorul filamentelor intermediare de keratină, celulele epiteliale sunt conectate prin intermediul desmosomilor și hemizmosomilor. respectiv, unul cu celălalt și cu substanța intercelulară.

Funcțiile de keratină în organism

Având o rezistență mecanică și o insolubilitate, keratinele reprezintă una dintre principalele componente ale elementelor de piele animală derivate care îndeplinesc o funcție protectoare. A-keratinele constituie o parte semnificativă a greutății uscate a stratului exterior al pielii.

E-keratinele elastice fac parte din păr. lână. cuie. ace. cornișe de coarne de coarne. ghearele și copitele de mamifere. Cântare și gheare de reptile (inclusiv scoici de țestoase), precum și pene. Ciocul excitat și ghearele de păsări în plus față de α-keratina conțin beta-keratină mai rigidă.

În artropode. de exemplu, crustacee. β-keratinele sunt adesea parte a exoscheletului împreună cu chitina. Balena filtrelor de balene se compune și din keratină. Keratina poate fi, de asemenea, prezentă în compoziția cojilor de chitinofosfat din multe brachiuri.

În plus, β-keratinele formează fibră de mătase (care este de 60% fibrină β-keratină) și păianjen.

utilizarea

α-keratine derivate din deșeuri din industria cărnii. sunt folosite pentru a produce aminoacizi naturali.

Aceasta este probabil toată descrierea pentru cel mai pretențios client. După ce am rezumat articolul într-un cuvânt: Keratinul este o componentă organică a corpului nostru și ceea ce produce organismul nu poate face rău prea mult.