Enzime izoenzime - cartea de referință chimică 21


Un exemplu mai ilustrativ al unei enzime. care poate fi în mai multe forme diferite. este hexokinaza [Schema (6-91)] [70]. Creierul hexokinazei este caracterizat de o valoare scăzută a constantei Michaelis pentru glucoză (/ S = 0,05 mM).





Prin urmare, este capabil să fosforileze glucoza, asigurând un metabolism suplimentar al acestui substrat, chiar și atunci când concentrația de glucoză din creier scade la un nivel foarte scăzut. În același timp, glucokinaza, izoenzima ficatului,







Cantitatea dintr-un anumit enzimă, disponibilă într-o celulă poate fi reglată în diferite stadii ale formării acestei enzime și, desigur, în timpul razruscheniya sale. Controlul ierarhic al proceselor metabolice ale mecanismului mai complicate de reglementare a concentrației de enzime asociate cu procesele de activare și reprimare a genei. Semnalele chimice specifice pot iniția sau bloca transcrierea unei anumite regiuni ADN în ARN mesager (ARNm), în funcție de faptul dacă semnalul este un inductor sau represor, respectiv. Regulamentul la nivelul genelor poate conduce 1) pentru a mări sau cantități umenscheniyu de enzime diferite, 2) pentru a schimba tipurile de enzime prezente în celulă, și 3) pentru a modifica conținutul relativ în acesta din diferite variante ale acestei enzime (izoenzime), pe care o catalizează n aceeași reacție, pot diferi în proprietățile lor catalitice. [C.16]

Dacă se folosește metanolul pentru A., este denumită p-tion. Metanol, dacă etanolul este etanol, 3 ohmi etc. A. procedează în conformitate cu mecanismul nucleofor. substituție. Pentru A. vedeți în art. Alcooli. ALCOOLDEHIDROGENASA (alcool oxid reductază alcool), o enzimă din clasa oxidoreductazei, care se catalizează în prezență. nicotinamidă adenină dinucleotidă (NAD) oxidarea alcoolilor și acetalilor la aldehide și cetone. Se compune din două (ficatul unui cal) sau patru (drojdie) din aceleași unități sub> cu un mol. m aprox. 40 mii, structura primară a enzimei este descifrată complet. Există sub forma a mai multe molecule de forme diferite (izoenzimele). Fiecare subunitate este construită din două domenii, la limita cărora există un buzunar profund. legat de resturile de aminoacizi hidrofobi, la partea inferioară, atomul Zn este localizat, legat cu două resturi de cisteină și un rest de histidină, [c.95]


Disponibilitatea izoenzime - o formă de reglementare a activității enzimei. De exemplu, lactat dehidrogenazei (LDH) este compus din două tipuri de subunități de mușchi (M) și inima (H), și în funcție de combinațiile de activitate LDH este mai puțin eficient (mai multe M subunități) sau mai bună (mai mult H subunității). [C.35]

Enzima mitocondrială este izolată ca dimer, hexamer și octamer. Izoenzimele creatinkinazelor diferă în ceea ce privește mobilitatea electrophoretică. prin proprietăți cinetice. prin termostabilitate, prin compoziția de aminoacizi, prin numărul și reactivitatea grupărilor SH, a resturilor de arginină și a altor proprietăți. izozimică musculară (MM) este mai stabil decât creierul (BB) și schimbarea mitocondrială pH-ului și temperatura. Ele sunt stabile în intervalul de pH 6,0-9,5, dar la o soluție de izoenzime cerebrale și mitocondrial se adaugă agenți de reducere 5H (2-mercaptoetanol și altele.). Valoarea pH-ului optim pentru activitatea izoenzime sunt practic identice și egale cu 9 - pentru reacția înainte (sinteza creatina fosfat) și 7 - la reacția inversă (creatina divizare). [C.292]

Moleculele A constau din 4 subunități identice cu molii. m. 62,5 mii. Enzima din ficatul calului există sub forma a două forme (izoenzimele) cu p / 5 și 6, izolate respectiv. din mitocondrie și citoplasmă. Enzima cu p / 5 este activată de ioni Mg, Ca și Mn, în timp ce enzima cu p / [c.109]

Moleculă L. (greutate moleculară 60.000-100.000) la animale și în anumite plante constă dintr-un lanț polipeptidic unic. Conține în centrul activ ionul Fe non-heme (forma restabilită a L.-inactive), o excepție - unele ciuperci în care s-au găsit L. conținând heme. În plante, optim. katalitich. activitatea enzimatică la pH 6-7 il 9-10 (în funcție de sursă și izoenzimă) la animale - la pH 7,4-7,8 p / de obicei 5-6. Secvența de aminoacizi a soia L. și, în parte, reticulocitele a fost studiată. [C.601]

Molecula izoenzimei C din citozol constă din 2 subunități identice cu mol. m. 16 mii fiecare conținând 1 atom de Cu și Zn. Enzima este activă la pH [c.474]

Un aspect important al reglementării metabolismului se datorează faptului că multe enzime pot fi în diferite forme. Ca regulă, aceste izoenzime nu sunt izomeri. Mai degrabă, ele sunt similare, dar chimic diferite [c.66]

Isozemele sunt indicate într-o varietate de moduri. dar acum este obișnuit să le atribuim numere în ordinea descrescătoare a mobilității lor electroforetice. De obicei, se efectuează electroforeză la pH 7-9. Majoritatea enzimelor din acest domeniu de pH sunt încărcate negativ. Enzima care se deplasează la cea mai mare viteză la anod este atribuită numărului 1. O metodă similară a fost folosită de mult timp în electroforeza proteinelor din sânge. Astfel, globulinele sunt numerotate în ordinea descrescătoare a mobilității lor (ab, ag etc., vezi Anexa 2-A) [71]. [C.68]

Regulare mai frecventă decât activarea precursorului. este o inhibare a tipului de feedback negativ. când acumularea produsului final al lanțului metabolic conduce la excluderea enzimelor necesare sintezei acestuia. Activitatea primei enzime este cel mai adesea suprimată. ocupând o poziție cheie în acest lanț biosintetic. În același timp, produsul deseori suprimă activitatea a mai mult de o enzimă a lanțului (Figura 6-15). Atunci când o celulă produce două sau mai multe izoenzeme, numai una dintre ele este adesea inhibată de un anumit produs. De exemplu, în Fig. 6-15, produsul P suprimă activitatea numai a unuia dintre cele două izoenzime care catalizează conversia lui A în B, în timp ce activitatea celuilalt este controlată prin modificarea chimică. [C.70]


Din păcate, aceste aspecte nu au fost încă supuse studiului direct. Datele prezentate în tabelul. 14, se bazează pe valorile de activitate disponibile. dar nu concentrația de enzime. Prin urmare, deși este clar că activitatea anumitor enzime in organisme acclimated la rece, este mai mare decât aclimatizat la căldură, nu putem concluziona în mod rezonabil că diferențele observate sunt datorate diferite concentrații. O altă incertitudine este legată de faptul că datele prezentate în tabelul. 14, se bazează în principal pe viteza maximă de reacție (1 max) obținută în experimente cu omogenate de țesut netratate. În consecință, nu avem informații despre activitatea relativă a enzimelor la concentrațiile fiziologice ale substraturilor. În plus, cu excepția câtorva cazuri, nu știm dacă țesuturile conțin organisme. aclimatizate la căldură și la frig, aceleași variante de enzime (izoenzimele). Prin urmare, ne exclude posibilitatea ca, în unele cazuri, diferențele în activitate au fost cauzate de inegale se eficienței [c.248]

Nu este întotdeauna ușor să se decidă dacă enzime similare sunt izoenzimele sau ar trebui atribuite unor enzime diferite. Ca un exemplu, menționăm auto-bamoilfosfatsintetazy I și II. Ambele enzima karbamoilfosfat sintetizat (a se vedea Figura 26, 2 ...), dar reacțiile diferă prin aceea că prima formează o grupare amino din cauza amoniac, iar al doilea - datorită grupării amidă a glutaminei. În acest fel. produsul reacțiilor în ambele cazuri este același și substraturile enzimei. deși similare, dar nu identice. Carbamoil fosfat sintetazele I și II diferă atât în ​​locația lor în celulă, cât și în rolul fiziologic al acestora. Prima enzimă se găsește în mitocondrii, participă la calea metabolică a sintezei ureei. iar al doilea - în citozol, participă la sinteza nucleotidelor de pirimidină. Se pare că există motive egale pentru a considera aceste enzime atât ca izoenzime, cât și ca enzime diferite. [C.98]

Glucoza este capabilă să treacă prin membranele celulare. în timp ce pentru membranele de glucoză-6-fosfat sunt impermeabile. În acest fel. ca urmare a fosforilării, glucoza este blocată în celulă. În celulele parenchimatoase ale ficatului, există două enzime (izoenzimă), catalizând reacția lor - hexokinază și glucokinază (în alte organe - numai hexokinază). Hexocinaza are [c.252]

ISOPHERMANȚI, diferite forme ale aceleiași enzime, caracterizate prin structura lanțului polipeptidic sau compoziția subunităților. Prezentul în organisme dintr-o specie sau într-o singură celulă este diferit în catalizator. activitate. Prezența este una dintre căile de reglare a activității enzimatice. Utilizați. pentru diagnosticarea anumitor boli. [C.215]

Orice componentă a perechilor biospecifici numiți și similare poate fi fixată în mod fiabil la matrice ca un ligand așa-numit. Cu ajutorul său, al doilea partener al perechii poate fi extras din amestec cu alte substanțe ligand necomplementare și reținut temporar pe matrice ca parte a unui complex biospecific (afinitate). Uneori nu poate fi una, ci mai multe legate sau similare în structura substanțelor. recunoscând același ligand, de exemplu izoenzimele sau un număr de enzime care utilizează aceeași coenzima, diferite tipuri de anticorpi la același antigen, etc. [c.339]

În plus față de această proteină semnificativă din punct de vedere cantitativ, în fracțiunea de albumină din proteinele din rapiță se detectează mirozina. Este o enzimă care, prin hidroliza glucosinolaților din sămânță, provoacă formarea de componente antituberculoase (tiocianați). Mirosinaza este o glicoproteină cu o masă moleculară de aproximativ 133.000 Da, formată din două lanțuri polipeptidice. Probabil, există mai multe izoenzime care diferă în termostabilitate. PH-ul optim pentru activitatea lor este în intervalul de la 4,5 la 8 [79]. [C.168]

G. se găsește la animale, plante și microorganisme. În bacteriile și algele albastre-verzi este reprezentată de o formă, în alte organisme - mai multe. izoenzime. De mult timp, G. considerat principalul. enzimă de asimilare primară NHj, afinitate scăzută a lui H. la NH. precum și descoperirea sintetazei de glutamat. găsită în toate animalele. organisme, indică faptul că rolul lui T în asimilarea lui NHj este nesemnificativ. [C.587]

L. se găsește în toate organismele vii. Ch. arr. în citoplasma celulelor. O enzimă animală este un tetramer compus din subunități identice (H4 sau M4) sau din combinațiile lor (HjM, H2M2, HM3). În țesuturile cu metabolism aerobic (inimă, ficat), tetramerul H4, caracterizat printr-o valoare maximă. electroforetică. mobilitate în rândul tuturor formelor de izoenzime ale lui L. în formele musculare scheletice M4, care are un minim. mobilitate. Izoenzima H4 favorizează, de preferință, oxidarea lactatului în țesutul muscular al inimii și reducerea M4 a acidului piruvic în mușchiul scheletic la o concentrație scăzută a substratului. În L. din mușchi (greutate moleculară, 140 mii) opt. katalitich. activitate la pH 7,4-8,5 p / 4,5. [C.574]

Piercul. T. greutate variază de la 60 mii. La 140 mii. (Valori Scatter mol. Greutatea asociată cu capacitatea enzimei KinpoTeojnny și, aparent, cu existența unui spectru larg Shem izoenzimelor). [C.611]

Activitatea enzimatică este reglementată în cursul biosintezei lor (în t. H. Datorită formării de izoenzime, la- catalizeaza vdentichnye p-TION, dar diferă în structură și katalitich. St-vă) și condițiile de mediu (pH, temp, [c .80]

F. Ajinib, a studiat reprezentanții lui F. Există trei grupuri de F. A2. 1) Enzimele Hells șerpi, reptile și insecte, existente într-un mare număr de izoforme (vezi. Izoenzime), 2), enzimele pancreatice de mamifere [c.140]

În celuloză, se găsesc cel puțin 4 izoenzime de C. primul tip și 1 de tipul celui de-al doilea. Pentru toate eudoglucanasele de celuloză, se definește structura primară. și pentru una dintre ele - și spațială. Catalizator optim. activitatea enzimelor bacteriene la un pH de aprox. 7. [c.335]

Enzima oligomeric mai studiat este lactat dehidrogenază (ea catalizează transformarea reversibilă a acidului piruvic în lactic), care conține două tipuri de tip lanțuri polipeptidice H-inimă și de tip M-musculare (din limba engleză inima-inima.) (Din engleză mus le-musculare.) - și format din 4 subunități. Această enzimă poate exista în 5 forme datorită diferitelor combinații de subunități. Astfel de enzime se numesc izoenzime sau, în conformitate cu noua clasificare. forme multiple de enzime (vezi Capitolul 4). [C.71]

De ce celulele produc izoenzime? În primul rând, sunt necesare enzime cu proprietăți cinetice diferite pentru a efectua funcții care variază în funcție de timp sau în funcție de condiții [69]. Astfel, concentrația substratului poate varia foarte mult de la țesut la țesut și aceleași diferențe există între mitocondriile, nucleul și citoplasma celulei. precum și în diferite stadii ale dezvoltării corpului. În cazul lactatului dehidrogenazei, izoenzima 1 este inhibată de un exces de piruvat, produsul oxidării catalizate a lactatului [c.67]

Deși natura acestui inhibiție produs este neclar), caracterul adecvat este aparent posibil să se înțeleagă (cel puțin într-o anumită măsură) pentru o astfel de aerobnogoh> organe cum ar fi ficatul, în care piruvatul este îndepărtat prin oxidare, excesul este activitatea de lactat dehidrogenază este suprimată în ea cu o combinație de piruvat. În același timp, izoenzima 2 mușchi scheletic nu este inhibată de un exces de piruvatului și îndeplinește cerințele enzimei, care ar trebui să restabilească piruvatul lactat prin creșterea activității musculare). [C.67]

Prezența izoenzimelor se poate datora, de asemenea, variațiilor genetice în heterozygote. Deci, dacă o variantă determinată genetic a unei anumite proteine ​​transportă mai mult (sau mai puțin) o sarcină pozitivă sau negativă decât o enzimă standard. atunci electroforeza fracțiunii proteice corespunzătoare din Goehe-rosigot va dezvălui o nouă izoenzimă. Trebuie remarcat faptul că metoda electroforetică. utilizate frecvent pentru detectarea izoenzimelor. nu permite detectarea variantelor genetice. în care substituțiile de aminoacizi nu conduc la o schimbare a sarcinii moleculei. [C.68]

Izozemele sau izoenzimele sunt forme multiple ale enzimei. Catalizează aceeași reacție, dar are proprietăți fizice și chimice diferite. în special pe afinitatea pentru substrat, [c.126]

Termenul forme multiple ale enzimei este aplicabil la proteine ​​care catalizează aceeași reacție și se găsesc în mod natural în organisme din aceeași specie. Termenul izoenzima este aplicabil numai acelor forme multiple de enzime. care apar datorită diferențelor determinate genetic în structura primară a proteinei (dar nu la formele formate ca rezultat al modificării unei secvențe primare). [C.128]







Articole similare

Pagina anterioară

Pagina următoare

Trimiteți-le prietenilor: