Boli prionice sunt boli progresive neurodegenerative cu un rezultat letal. Mecanismul declanșării bolilor prionice nu a fost complet studiat, dar în prezent se crede că boala se dezvoltă atunci când se acumulează un exces de proteină prionă anormală în celulele sistemului nervos central.
Prion boli sunt foarte rare - un caz la un milion de oameni anual înregistrat. In acest moment, 5 soiuri cunoscute ale acestei boli - boala Creutzfeldt-Jakob sporadică, noua varianta bolii Creutzfeldt-Jakob, kuru, sindromul Gerstmann-Shtroyslera-Scheinker și insomnia familială fatală. Cea mai răspândită boală sporadică Creutzfeldt-Jakob.
Boala se poate produce o proteina prion ingerată anormala din exterior (de la om sau animal), sau au o natură ereditară apar spontan, ca urmare a anomaliilor genetice de novo. Pentru anumite opțiuni depinde de tipul de proteine prionice. Perioada de incubare poate fi de până la 15 ani. Speranța de viață a pacienților cu boli prionice cel mai adesea este de aproximativ un an, cel puțin - un pic mai mult de doi ani. Lecheniesimptomaticheskoe.
Transmitent encefalopatie spongiformă.
Bolile prionice ale omului, encefalopatiile spongiforme transmisibile, EST.
Simptomele patologiei pot apărea în perioada de la șase luni până la 10-15 ani după infecție. Manifestările bolii se pot dezvolta treptat, cu simptome nespecifice - insomnie, letargie, apatie, inhibiție. Într-o serie de cazuri, boala începe brusc și poate semăna cu delirul. Cele mai frecvente manifestări ale bolilor prionice sunt:
- Dementa progresivă
- Afecțiuni vizuale
- Încălcarea coordonării
- Încălcarea vorbirii
- tremur
- Rigiditatea mușchilor
- mioclonus
- depresiune
- anxietate
- Labilitatea emoțională
Toate manifestările de boli prionice progresează în mod constant, ducând la mutismul akinetic și comă în stadiile finale ale bolii.
Informații generale despre boală
Bolile prionice se găsesc la om și la animale. Patogenia bolilor prionice este asociată cu acumularea de proteină patologică prionică în organism. Proteina Prion este prezentă în mod normal în celulele corpului animalelor și ale oamenilor - aceasta este așa-numita proteină prionică normală. Acesta se găsește în cele mai mari cantități din neuroni și parțial în celulele țesutului limfoid. Proteina Prion este rezistentă la temperaturi ridicate, radiații, acțiunea proteazelor și a substanțelor chimice - alcool, formalină și altele. Funcțiile proteinelor prionice nu sunt cunoscute. Informații despre structura acestor polipeptide sunt codificate în brațul scurt al cromozomului 20 la om.
Când configurația este schimbată, proteina prionică normală se poate transforma într-o proteină patologică. Proteina prionică patologică, la rândul ei, este capabilă să declanșeze mecanismul de transformare a proteinei prionice normale într-o formă patologică. Proteina prionică patologică poate apărea spontan în organism. În unele cazuri, acumularea de proteine prionice patologice este asociată cu tulburări genetice ereditare. În momentul de față sunt cunoscute aproximativ 30 de variante de tulburări genetice, ca rezultat al modificării structurii proteinelor prionice. În mai multe cazuri bolile prionice sunt de natură infecțioasă. Aceasta înseamnă că proteina patologică prionică poate intra în corpul uman din exterior - în timpul transplantului corneei, dura mater, operații neurochirurgicale. În acest caz, stabilitatea prionilor la orice tip de sterilizare este de o mare importanță. Există cazuri de infectare cu patologi. Se crede că există o posibilitate de infectare a unei persoane cu utilizarea cărnii de vaci infectate cu rabie de vacă.
In ciuda faptului ca o parte din bolile prionice este natura infecțioasă, prioni diferă de la alți agenți infecțioși - compoziția lor în absența acidului nucleic (ADN sau ARN). Acest lucru complică procesul de a studia patogeneza bolii prionice. Este cunoscut faptul că acumularea de proteine prionice patologice conduce la distrugerea celulelor sistemului nervos, spongiformă multifocal (burete-like), țesut leziuni ale sistemului nervos, astrogliosis în absența unei reacții inflamatorii. În legătură cu rezistența la proteaza, o proteina prion anormale nu pot fi eliminate din organism. Aproximativ 85% dintre pacienti mor in termen de un an de la primele simptome.
- Oamenii anumitor profesii (lucrători medicali, veterinari, lucrători la abator, zoologi)
- Persoanele care au suferit intervenții chirurgicale, inclusiv transfuzia de sânge
- Persoanele ale căror rude au fost diagnosticate cu cazuri de boli prionice ereditare
- Oamenii care mănâncă carne proastă tratată termic
Din păcate, în prezent, diagnosticul bolilor prionice este posibil numai după apariția manifestărilor clinice, adică într-o etapă în care boala a ajuns deja suficient de departe. Detecția timpurie, pre-simptomatică a acestei patologii este imposibilă. Schema de diagnostic pentru bolile prionice nu a fost complet dezvoltată.
- Investigarea compoziției lichidului cefalorahidian. În bolile prionice, compoziția lichidului cefalorahidian este neschimbată sau ușor modificată.
- Detectarea proteinei prionice patologice în sânge prin metoda Western blotting.
- Investigarea materialului de autopsie. Permite descoperirea semnelor de modificări atrofice caracteristice ale țesuturilor sistemului nervos al pacientului.
- Studii genetice. Acestea permit să se dezvăluie anomalii în structura genelor care codifică proteinele prionice.
- Electroencefalografie (EEG). Semnele modificărilor patologice în structura capului sunt detectate pe EEG la aproximativ jumătate dintre pacienții cu boli prionice.
- Rezonanța magnetică și tomografia computerizată (RMN și CT). Acestea permit să se evidențieze semne de atrofie a cortexului cerebral, extinderea sistemului de conducere a lichidelor.
- Utilizarea instrumentelor chirurgicale sterile și, în anumite cazuri, de unică folosință, a echipamentului individual de protecție
- Controlul calității produselor din carne
Articole similare
Trimiteți-le prietenilor: