Compoziția chimică a celulelor de plante și animale este foarte asemănătoare, ceea ce indică unitatea originii lor. În celule, au fost depistate mai mult de 80 de elemente chimice, dar numai în relație cu 27 dintre ele este rolul fiziologic cunoscut.
Toate elementele sunt împărțite în trei grupe:
Toate elementele enumerate sunt incluse în compoziția substanțelor anorganice și organice ale organismelor vii sau conținute sub formă de ioni.
Compușii de celule anorganice sunt reprezentați de apă și săruri minerale.
Diclul dipol al moleculei de apă îi permite să formeze în jurul proteinelor o carcasă apoasă (solvat), care împiedică lipirea acestora. Aceasta este legată de apă, reprezentând 4 - 5% din conținutul său total. Apa rămasă (aproximativ 95%) este numită gratuită. Apa liberă este un solvent universal pentru mulți compuși organici și anorganici. Cele mai multe reacții chimice apar numai în soluții. Pătrunderea substanțelor în celulă și îndepărtarea produselor de disimilare din ea în majoritatea cazurilor este posibilă numai în formă dizolvată. Apa are, de asemenea, un rol direct în reacțiile biochimice care au loc în celulă (reacția de hidroliză). Reglarea stării termice a celulelor este, de asemenea, legată de apă, deoarece are o bună conductivitate termică și o capacitate de căldură.
Apa participă activ la reglarea presiunii osmotice în celule. Pătrunderea moleculelor de solvenți printr-o membrană semipermeabilă într-o soluție a unei substanțe se numește osmoză, iar presiunea cu care solventul (apa) pătrunde în membrană este osmotică. Valoarea presiunii osmotice crește cu concentrația soluției. Presiunea osmotică a fluidelor corporale ale oamenilor și majorității mamiferelor este egală cu presiunea de soluție de clorură de sodiu 0,85%. Soluțiile cu o asemenea presiune osmotică sunt numite izotonice, mai concentrate - hipertonice și mai puțin concentrate - hipotonice. Fenomenul de osmoză stă la baza stresului pereților celulelor vegetale (turgor).
În ceea ce privește apa, toate substanțele sunt împărțite în hidrofil (solubil în apă) - săruri minerale, acizi, baze, monozaharide, proteine etc. și hidrofobe (insolubile în apă) - .. Grăsimi, polizaharide, anumite săruri și vitamine etc. De asemenea, solvenți de apă pot fi grăsime și alcooli.
Sarurile minerale în anumite concentrații sunt necesare pentru funcționarea normală a celulelor. Astfel, azot și sulf sunt parte din proteine, fosfor - în ADN, ARN, ATP, magneziu - componentă a multor enzime, clorofilă, fier - hemoglobinei, zinc - in pancreas hormonului, iod - în hormoni tiroidieni .. etc. sărurile de calciu și fosfor insolubile asigura rezistența osoasă, cationi de sodiu, potasiu și calciu - celulele iritabilitate. Ionii de calciu sunt implicați în coagularea sângelui.
Anionii de acizi slabi și alcalini slabi sunt legați de ionii de hidrogen (H +) și hidroxil (OH-), astfel încât o reacție slab alcalină este menținută la un nivel constant în celule și în fluidul intercelular. Acest fenomen se numește tamponare.
Compușii organici reprezintă aproximativ 20-30% din masa celulelor vii. Acestea includ polimeri biologici - proteine, acizi nucleici și polizaharide, precum și grăsimi, hormoni, pigmenți, ATP etc.
Proteinele reprezintă 10 - 18% din masa totală a celulelor (50 - 80% din masa uscată). Greutatea moleculară a proteinelor variază de la zeci de mii la mai multe milioane de unități. Proteinele sunt biopolimeri, ale căror monomeri sunt aminoacizi. Toate proteinele de organisme vii sunt construite din 20 de aminoacizi. În ciuda acestui fapt, varietatea de molecule de proteine este imensă. Ele diferă în funcție de dimensiune, structură și funcții, determinate de numărul și ordinea aminoacizilor. În plus față de proteinele simple (albumine, globuline, histone) există și compuși complexi de proteine cu carbohidrați (glicoproteine), grăsimi (lipoproteine) și acizi nucleici (nucleoproteine).
Fiecare aminoacid constă dintr-un radical hidrocarbonat legat de o grupare carboxil având proprietăți acide (-COOH) și o grupare amino (-NH2) având proprietăți de bază. Aminoacizii diferă unul de celălalt numai de radicali. Aminoacizii sunt compuși amfoterici care posedă simultan proprietățile atât acizilor, cât și bazelor. Acest fenomen provoacă posibilitatea combinării acizilor în lanțuri lungi. În acest caz, legăturile puternice (peptidice) covalente dintre acidul și azotul grupării bazice (-CO-NH-) sunt stabilite odată cu eliberarea moleculei de apă. Compușii constând din două resturi de aminoacizi sunt numiți dipeptide, trei dintre acestea sunt tripeptide, multe dintre ele fiind polipeptide.
Proteinele organismelor vii constau în sute și mii de aminoacizi, adică sunt macromolecule. Diferitele proprietăți și funcții ale moleculelor de proteine sunt determinate de secvența compusului de aminoacizi, care este codificată în ADN. Această secvență se numește structura primară a moleculei de proteine, pe care, la rândul ei, depind nivelurile ulterioare de organizare spațială și proprietățile biologice ale proteinelor. Structura primară a moleculei de proteină se datorează legăturilor peptidice.
Structura secundară a moleculei de proteine este obținută prin spiralizarea acesteia, datorită stabilirii între atomii răsucirilor vecine ale helixului legăturilor de hidrogen. Ele sunt mai slabe decât covalent, dar, repetat repetat, ele creează o legătură destul de puternică. Funcționarea sub formă de spirală răsucită este caracteristică pentru anumite proteine fibrilare (colagen, fibrinogen, miozină, actină, etc.).
Multe molecule de proteine devin active funcționale numai după achiziționarea unei structuri globulare (terțiare). Se formează prin plierea în mod repetat a spirală într-o formare tridimensională - un globule. Această structură este de obicei reticulată cu legături disulfidice mai slabe. Structura globulară are majoritatea proteinelor (albumine, globuline, etc.).
Unele funcții necesită participarea proteinelor cu un nivel superior de organizare, în care există o combinație de mai multe molecule de proteine globulare într-un singur sistem - o structură cuaternară (legăturile chimice pot fi diferite). De exemplu, o moleculă de hemoglobină constă din patru globule diferite și o grupare heminică care conține un ion de fier.
Pierderea unei molecule de proteine prin organizarea sa structurală se numește denaturare. Cauzele sale pot fi diverse chimice (acizi, alcalii, alcool, săruri ale metalelor grele etc.) și factori fizici (temperatură ridicată și presiune, radiații ionizante etc.). Mai întâi, o structură foarte slabă - cuaternară, apoi terțiară, secundară și, în condiții mai stricte, structura primară este distrusă. Dacă structura primară nu este afectată de factorul de denaturare, atunci când moleculele de proteine revin la condițiile normale de mediu, structura lor este complet restaurată, adică are loc o renaturare. Această proprietate a moleculelor de proteine este utilizată pe scară largă în medicină pentru prepararea vaccinurilor și serurilor și în industria alimentară pentru producerea de concentrate alimentare. Cu denaturare ireversibilă (distrugerea structurii primare), proteinele își pierd proprietățile.
Proteinele îndeplinesc următoarele funcții: construcții, catalitice, transport, motor, apărare, semnalizare, reglementare și energie.
Ca material de construcție, proteinele fac parte din toate membranele celulare, hialoplasmă, organoizi, sucuri nucleare, cromozomi și nucleoli.
Funcția catalitică (enzimatică) se realizează prin proteine enzimatice care accelerează cursul reacțiilor biochimice în celule la tracțiune și de sute de mii de ori la presiune normală și la o temperatură de aproximativ 37 ° C Fiecare enzimă poate cataliza doar o singură reacție, adică acțiunea enzimelor este strict specifică. Specificitatea enzimelor se datorează prezenței unuia sau mai multor situsuri active în care există un contact strâns între moleculele enzimei și o substanță specifică (substrat). Unele enzime sunt folosite în practica medicală și în industria alimentară.
Funcția de transport a proteinelor este transferul substanțelor, de exemplu, oxigenul (hemoglobina) și unele substanțe biologic active (hormoni).
Funcția motorie a proteinelor este că toate tipurile de reacții motorii ale celulelor și organismelor sunt prevăzute cu proteine contractile speciale, actină și miozină. Acestea sunt conținute în toate mușchii, cilia și flagella. Filamentele lor pot fi reduse folosind energia ATP.
Funcția de protecție a proteinelor este asociată cu producerea de substanțe proteice specifice leucocitelor - anticorpi ca răspuns la pătrunderea în organism a proteinelor sau microorganismelor străine. Anticorpii leagă, neutralizează și distrug compușii specifici non-organismului. Un exemplu de funcție protectoare a proteinelor poate fi conversia fibrinogenului în fibrină în timpul coagulării sângelui.
Funcția de semnal (receptor) este realizată de proteine datorită capacității moleculelor lor de a-și schimba structura sub influența multor factori chimici și fizici, ca urmare a faptului că celula sau organismul percep aceste schimbări.
Funcția de reglementare este realizată de hormoni care sunt asemănători proteinei (de exemplu, insulină).
Funcția energetică a proteinelor este capacitatea lor de a fi o sursă de energie în celulă (de obicei, în absența altora). La scindarea enzimatică completă a 1 g de proteină, este eliberată energia de 17,6 kJ.
Toți carbohidrații sunt împărțiți în mono-, di- și polizaharide. Monozaharidele conțin adesea cinci atomi de carbon (pentoza) sau șase atomi de carbon (hexoză), aceeași cantitate de oxigen și de două ori mai mult hidrogen (de exemplu, C6H12OH - glucoză). Pentozele (riboza și deoxiriboză) fac parte din acizii nucleici și ATP. Hexozele (glucoza și fructoza) sunt prezente în mod constant în celulele fructelor plantelor, oferindu-le un gust dulce. Glucoza este conținută în sânge și servește ca sursă de energie pentru celulele și țesuturile animalelor. Disacaridele combină într-o singură moleculă două monozaharide. Zahărul alimentar (zaharoză) constă din molecule de glucoză și fructoză, zahăr din lapte (lactoză) include glucoză și galactoză. Toate mono- și dizaharidele sunt ușor solubile în apă și au un gust dulce. Se formează molecule de polizaharidă ca urmare a polimerizării monozaharidelor. Monomerul de polizaharide - amidon, glicogen, celuloză (celuloză) este glucoza. Polizaharidele sunt practic insolubile în apă și nu au un gust dulce. Principalele polizaharide - amidon (în celulele plantei) și glicogen (în celulele animale) sunt depozitate ca incluziuni și servesc drept substanțe de rezervă.
Carbohidrații se formează în plante verzi în timpul fotosintezei și pot fi utilizați în viitor pentru biosinteza aminoacizilor, acizilor grași și a altor compuși.
Carbohidrații îndeplinesc trei funcții principale: construcții (structurale), energie și depozitare. Celuloza formeaza peretii celulelor vegetale; polizaharidă complexă - chitină - scheletul exterior al artropodelor. Carbohidrații în combinație cu proteinele (glicoproteinele) fac parte din oase, cartilaje, tendoane și ligamente. Carbohidrații acționează ca sursa principală de energie în celulă: când se oxidează 1 g de carbohidrați, se eliberează 17,6 kJ de energie. Glicogenul este depozitat în celulele musculare și hepatice ca un nutrient de rezervă.
Grăsimile îndeplinesc funcțiile de construcție, energie, depozitare și protecție. Stratul bimolecular al lipidelor (în principal fosfolipide) formează baza tuturor membranelor biologice ale celulelor. Lipidele fac parte din membranele fibrelor nervoase. Grăsimile sunt o sursă de energie: cu o scindare completă de 1 g de grăsime, se eliberează 38,9 kJ de energie. Ele servesc ca o sursă de apă eliberată în timpul oxidării lor. Grăsimile sunt o sursă de rezervă de energie, acumulând în țesutul adipos animale și fructe și semințe de plante. Protejează organele de deteriorarea mecanică (de exemplu, rinichii sunt înveliți într-un caz de grăsime moale). Acumulând în țesutul gras subcutanat al unor animale (balene, sigilii), grăsimile îndeplinesc o funcție de izolare termică.
Acizi nucleici Acizii nucleici sunt de importanță biologică primară și sunt biopolimeri complexe cu greutate moleculară ridicată, ale căror monomeri sunt nucleotide. Au fost descoperite pentru prima data in nucleele celulelor, de unde si numele lor.
Există două tipuri de acizi nucleici: deoxiribonucleic (ADN) și ribonucleic (ARN). ADN-ul intră în principal în cromatina nucleului, deși o mică cantitate este conținută și în unele organele (mitocondriile, plastidele). ARN este conținut în nucleoli, ribozomi și în citoplasma celulei.
Structura ADN-ului a fost descifrat primul J. Watson și Crick în 1953, ea reprezintă două lanțuri polinucleotidice sunt conectate între ele. monomeri ADN sunt nucleotide, care includ: zahăr cinci carbon - dezoxiriboză, reziduu de acid fosforic și o bază azotată. Nucleotidele diferă una de alta numai bazele azotate. Compoziția include următoarele nucleotide ADN baze azotate: adenină, guanină, citozină și timină. Nucleotidele sunt conectate într-un lanț prin formarea de legături covalente între dezoxiriboză și unul reziduului nucleotidice învecinat de acid fosforic. Ambele lanțuri sunt combinate în legăturile de hidrogen o moleculă care apar baze azotate între diferite lanțuri, și în virtutea unei anumite configurații spațiale între adenină și timină sunt stabilite două conexiuni, iar între guanina și citozina - trei. În consecință, cele două lanțuri de nucleotide sunt împerecheate: A-T, G-C. nucleotide strictă conformitate reciproc în lanțuri asociate ale ADN-ului este numit complementar. Această proprietate este baza de replicare (auto-dublare) molecule de ADN, adică. E. Formarea molecule noi bazate pe original.
replică
Replicarea are loc după cum urmează. Sub acțiunea enzimei specifice (ADN polimerază) rupe legăturile de hidrogen între nucleotide ale celor două lanțuri, și să elibereze comunicarea pe baza de aliniere a complementarității nucleotide ADN (A, T, G-C) corespunzătoare. Prin urmare, ordinea de nucleotide în lanț „vechi“ ADN-ul definește ordinea de nucleotide într-un „nou“, adică. „Vechi“ ADN-ul cu lanț E. este un șablon pentru sinteza „nou“. Astfel de reacții sunt numite reacții de sinteză ale matricei, acestea sunt caracterizate doar live. Moleculele de ADN pot conține de la 200 până la 2 x 108 nucleotide. O mare varietate de diferite molecule de ADN este realizată prin modificarea secvenței lor dimensiune și nucleotidelor.
Rolul ADN-ului în celulă este de a stoca, reproduce și transmite informații genetice. Datorită sintezei matricei, informația ereditară a celulelor fiice corespunde exact părintelui.
ARN, cum ar fi ADN-ul, este un polimer construit de monomeri - nucleotide. Structura nucleotidelor de ARN este similar cu ADN-ul în sine, dar cu următoarele diferențe: în loc de dezoxiriboză în nucleotide ARN includ zahăr cinci carbon - riboză și în loc de timină bază azotată - uracil. Restul de trei baze azotate sunt aceleași: adenină, guanină și citozină. Comparativ cu ADN-ul ARN-ului include mai puține nucleotide și, în consecință, greutatea moleculară este mai mică.
Sunt cunoscute ARN-ul cu două și un singur catenar. RNAs dublu-catenare sunt cuprinse în unele virusuri, care efectuează (cum ar fi ADN-ul) rolul de custode și transmitere a informațiilor ereditare. În celulele altor organisme, se găsesc ARN-uri monocatenare, care sunt copii ale secțiunilor corespunzătoare ale ADN-ului.
Există trei tipuri de ARN în celule: informații, transport și ribozomal.
ARN-ul de informații (ARN-i) constă în 300 - 30 000 nucleotide și reprezintă aproximativ 5% din totalul ARN conținut în celulă. Este o copie a unei secțiuni specifice a ADN (gena). I-ARN molecule acționează ca purtători de informații genetice de la ADN-ul la locul de sinteza de proteine (în ribozomi) și sunt direct implicate în asamblarea moleculelor sale.
Transportul ARN (t-ARN) este de până la 10% din întregul ARN al celulei și constă în 75-85 nucleotide. Moleculele de ARN-T transportă aminoacizii de la citoplasmă la ribozomi.
Partea principală a ARN-ului citoplasmatic (aproximativ 85%) este ARN ribozomal (ARN-r). Este o parte a ribozomilor. Moleculele de ARN p includ 3 până la 5 mii de nucleotide. Se crede că ARN-r furnizează o anumită relație spațială între ARN-i și ARN-t.
Articole similare
Trimiteți-le prietenilor: