Antigeni și anticorpi
Antigeni - substanțe care poartă este genetic străinătății și semne atunci când sunt administrate pentru a induce dezvoltarea răspunsurilor imunologice specifice (anticorpi de reacție pentru sinteza imunității celulare, hipersensibilitate, toleranță imunologică și memorie imunologica).
Antigenii sunt substanțe organice de origine microbiană, vegetală și animală, elemente chimice, simple și complexe, compuși anorganici nu posedă antigenicitate.
Un număr de substanțe nu provoacă un răspuns imun singur, ci dobândesc această capacitate atunci când sunt conjugate cu purtători de proteine moleculare înalte - antigeni incompleți (hapteni). Antigenii sunt bacterii, ciuperci, viruși, toxine microbiene etc. Corpuscul bacterian și viral, celulele organismelor animale sunt formațiuni complexe din punct de vedere chimic. De exemplu, în compoziția streptococului gr. Și a dezvăluit 7 antigene.
Răspunsul imun induce numai antigene complete. Antigenii compleți pot avea în grămadă compoziția a 2 sau mai multe grupări determinante unice și sunt 2 valenți sau polivalenți. Haptenii au doar o grupare determinantă, adică sunt univalenți.
Clasificarea antigenelor. Antigenitatea substanței și caracteristicile specifice ale destinatarului.
Antigenitatea substanțelor, în plus față de proprietățile fizico-chimice, se datorează altor factori. În special, depinde de caracteristicile specifice și individuale ale destinatarului.
Rezistența antigenului este proporțională cu proporția celulelor imunocompetente din țesutul limfoid al receptorului, capabilă să răspundă la acest antigen. Mai puține celule reactive la un antigen dat, cu atât este mai slab.
Antigenitatea substanțelor depinde de speciile de animale: cu cât relația filogenetică este mai importantă cu animalele, cu atât sunt mai străine una față de cealaltă țesuturile lor și cu atât sunt mai antigenice.
Proteinele care îndeplinesc aceleași funcții în organismul diferitelor animale au un grad relativ scăzut de antigenitate (de exemplu, hemoglobina mamiferelor nu produce, de obicei, formarea de anticorpi la om).
Natura chimică a antigenelor.
Antigienele sunt substanțe organice de origine diferită. Prin natura chimică, antigeni sunt proteine, polizaharide, lipide și compușii lor. Substanțele cu o structură chimică mai complexă au o antigenitate mai ridicată. Proteinele sunt cele mai pronunțate proprietăți antigenice. Același chimic poate fi extrem de antigenic pentru unele specii de animale și nu este antigenic pentru alții. De exemplu, streptococul de tip I cauzează sinteza anticorpilor la șoareci, pisici, câini, oameni, dar nu cauzează formarea de anticorpi la șobolani, cobai, iepuri.
Proprietăți ale antigenilor. Alienitatea genetică.
Fiecare organism are o specificitate genetică și o stabilitate a structurii fizico-chimice.
Prima condiție pentru antigenicitatea unei substanțe este strădania sa într-un sens genetic. Substanța are proprietăți antigenice pentru acest animal în cazul în care este străină genetic față de sistemul său limfoid. Gradul de străinătate este un factor important în imunogenitatea antigenului. Substanțele care sunt apropiate chimic de propriii anticorpi sunt slab antigenice sau nu antigenice deloc. De exemplu, hemoglobina și insulina din diferite specii de animale sunt ușor antigenice, având în vedere asemănarea structurii lor chimice.
Spuneți despre strănutitatea antigenei de barieră.
Clasificarea antigenelor (pe baza alienării genetice).
Antigenii sunt compuși cu înaltă moleculară. Substanțele de proteine prezintă proprietăți antigenice la mm peste 10 000 și cu creșterea antigenicității în mm.
În proporție directă cu mm este valența. Valența antigenului este cantitatea de determinant pe o moleculă de antigen sau, mai exact, numărul de molecule de anticorpi care se pot combina cu aceasta. Antigenitatea substanțelor depinde de complexitatea moleculelor lor și de numărul factorilor determinanți.
De exemplu, proteinele din zer solubile în formă monomerică sunt slab antigenice sau deloc antigenice.
angiotensină-1000 mm
glucagon - 3500 mm
insulină - 6000 mm
Haptoglobin - 9000 mm
Este determinată de compoziția chimică și de caracteristicile structurale ale moleculelor lor.
Specificitatea antigenelor este capacitatea de a induce sinteza anticorpilor care sunt complementari unui antigen dat, interacționând mai activ cu acest antigen decât cei apropiați.
Specificitatea speciilor de antigeni:
Specii (la animalele din această specie).
specificitate de grup (printre animale din aceeași specie sunt grupe diferite antigene specifice. De exemplu, eritrocitele izoantigeny, antigene de grup sistem HLA de microbi. Pentru generale Salmonella somatice 0-antigeni sunt combinate în grupuri serologice).
specificitate de organ (fiecare țesut de corp are o structură chimică specifică, cu toate acestea, asupra lor imunizare, ele induc sinteza anticorpilor specifici (acestea sunt identificate în plămâni, rinichi, glanda tiroidă țesutului nervos)).
Specificitatea tisulară a țesutului, lentila (antigeni se formează numai în acest tip de țesut).
Specificitatea organoidelor (organele celulare au antigeni specifici)
Antigenii diferențiați sunt antigeni noi. Care apar pe celula MCP în timpul diferențierii lor morfologice. Pentru astfel de antigeni, subpopulațiile limfocitelor sunt diferențiate.
Din punct de vedere structural, antigenul constă din două părți - un purtător cu greutate moleculară ridicată și o grupare determinantă cu greutate moleculară mică.
Purtătorul este o proteină sau un polizaharid (pentru un singur purtător poate alătura anticorpi multiple) și specificitate determintami - diferiți compuși simpli, radicali de acid dipeptide monozaharide terminale.
Grupurile determinante sunt structuri ale moleculelor de biopolimeri recunoscute de zonele receptorilor de anticorpi și CQI. Acestea sunt, de asemenea, numite epitopi - este o mică parte a moleculei de antigen, care se combină direct cu anticorpul. Numărul de epitopi poate fi diferit.
Rolul purtătorului este de a stabiliza structura stereochimică a determinantului în poziția cea mai avantajoasă pentru compusul cu grupul receptor al anticorpului.
Timpul dependent de antigen și timus independent de antigeni.
Antigenii timus-dependenți sunt antigeni care induc un răspuns imun humor care implică limfocite T, o interacțiune de cooperare a celulelor T și B. Acestea includ: proteine din zer nepolimerizate, complexele lor cu hapteni, eritrocite de miel, etc.
Determinanții antigenici (epitopi) în formarea proprietăților antigenice un rol important aparține grupurilor terminale: -COOH, -OH,
Antigenitatea determină de asemenea rigiditatea structurii moleculei, datorită atracției electrostatice a sarcinilor negative și pozitive ale diferitelor grupuri.
Antigenii independenți de timp sunt antigeni, răspunsul la care este format fără implicarea celulelor T. Acestea sunt proteine puternic polimerizate și polizaharide polimerice înalte: polizaharidă pneumococică, dextran, LPS, sinteză polimer-polivinilpirolidonă. Acești antigeni sunt capabili să inducă activarea policlonală a celulelor B și, de asemenea, să activeze complexul C3. O modalitate alternativă.
Localizarea și modificarea antigenelor în țesuturi.
În organism, antigeni pot intra prin spațiile intercelulare, membranele mucoase, prin epiteliul deteriorat.
Persistența antigenelor - antigenele proteice care scad treptat în cantitate sunt stocate în sânge timp de 2-3 săptămâni și în țesuturi și organe interne - de la câteva luni până la 2-3 ani. Conservarea antigenilor în organism depinde de mm, enzimele care acționează asupra acestuia, starea macroorganismului. Persistența antigenilor pentru o lungă perioadă de timp se datorează combinării lor în țesuturi cu substanțe care au o perioadă de înjumătățire de câteva sute de zile (colagenul țesutului conjunctiv).
Localizarea antigenelor în / în introducerea în plămâni, apoi în inimă și răspândirea lor în organism, cea mai mare parte a acestora se acumulează în ficat, rinichi, măduvă osoasă, deoarece există mai multe macrofage. Cu n / piele. introducere - în ganglionii limfatici.
În îndepărtarea antigenelor din organism, se disting trei faze:
Antigenele solubile (proteine) sunt distribuite între p. și spațiul interstițial - expresia anticorpilor - IR - absorbția prin macrofage. Corpusculare antigene în țesut nu difuzează, dar sunt absorbite de fagocite.
Catabolismul antigenelor durează câteva zile, depinde de sistemele enzimatice ale organismului.
Eliminarea imunologică (A / T - IR, fagocitoză IR)
Separarea electroforetică a proteinelor - proteinele serice sunt împărțite în trei fracțiuni ale globulinei. globuline, albumine.
Anticorpii sunt globuline capabile de legare specifică la un antigen.
Pentru imunoglobulinele includ proteine animale care au activitate de anticorpi si receptori de limfocite imunoglobulină și proteine similare cu anticorpi în structura lor chimică și de specificitate de antigen - proteine de mielom proteine Bence Jones și subunitatea Ig.
Funcțiile biologice ale anticorpilor vizează eliminarea antigenului străin din organism:
Recunoașteți și legați antigenul
Prezentați-o macrofagelor și limfocitelor
Cauzează deteriorarea bazofilelor tisulare
Celulele lizate care conțin substanțe străine
Activează sistemul de completare
Pentru a înțelege efectul biologic al acestor proteine, sunt necesare următoarele concepte:
Specificitatea anticorpilor este capacitatea Ig de a reacționa numai cu un anumit antigen.
Valence este cantitatea de antide derminant în molecula de anticorp; de regulă ele sunt bivalente, deși există anticorpi de 5 și 10-valenți.
Afinitatea este forța legăturii dintre determinanții antigenului și anticorpii determinanți ai anticorpului.
Aviditatea - caracterizează rezistența legării antigen-antigen în reacția antigen-anticorp (determinată prin afinitatea și valența antigenului).
Domeniile au aceleași secvențe de aminoacizi.
Ig este alcătuit din 18 aminoacizi.
Ig constă în 15-20% din proteinele plasmatice.
În plus față de diferitele clase și subclase ale Ig, există izo-, alo-și idiotipuri.
Izotopii sunt structuri care apar în mod normal la toți indivizii din aceeași specie.
Lanțurile grele Ig sunt împărțite în 5 clase (a.g, e.d, m) și plămânii în două tipuri (c.1), în conformitate cu trăsăturile antigenice specifice. Acești determinanți antigenici au fost numiți izotipici, pentru fiecare lanț aceștia sunt aceiași pentru toți reprezentanții unei anumite specii.
Diversitatea structurală a anticorpilor este determinată de secvențele de aminoacizi. În funcție de structura regiunilor constante ale lanțurilor grele (Fc) sunt împărțite în 5 clase (IgA, IgM, IgG, IgD, IgE).
IgG - compun cea mai mare parte a anticorpilor.
IgG1, IgG2, IgG3 - mm - 150 kD, asigură protecție împotriva microorganismelor și a toxinelor.
IgG - activează clasa C1-C9. penetrează placenta.
IgM - macroglobulină, pentamidă, mm 950 kD. sintetizate în diferite stadii ale răspunsului imun, aglutinează în mod eficient antigeni.
IgA - principala imunoglobulină a secrețiilor mucoase. Oferă protecția membranelor mucoase împotriva infecțiilor.
IgD - cea mai mare parte este asociată cu membrana de suprafață a limfocitelor, crește semnificativ în timpul sarcinii.
Proprietățile antigenice ale Ig.
Lanțurile ușoare sunt reprezentate de izoforme, deoarece lanțurile ușoare din fiecare moleculă sunt identice, iar Ig conține fie ele. fie (dar uneori ambele tipuri de lanțuri).
În plus față de diferitele clase Ig - IgGk, IgG, IgMk, IgM și subclase Ig, există izo, alo - și idiotipuri.
Izotopii imunoglobulinelor sunt structuri ale determinanților antigenici specifici pentru fiecare clasă și specifici tipului specific pentru toți indivizii din această specie. Ele sunt localizate pe secțiuni constante ale lanțurilor H și sunt specifice lanțurilor H ale unei clase date și lanțurilor L de un anumit tip.
Allotypes sunt factori determinanți alotipici disponibili anumitor indivizi din această specie și absenți de la alții. Localizat într-o regiune constantă a lanțurilor H și L. Prin urmare, sub control genetic, nu se găsesc toți indivizii.
Articole similare
Trimiteți-le prietenilor: