Chimie și Tehnologie Chimică
Fig. 21-17. a-spirală, tipul de coagulare al lanțului proteic găsit atât în proteine fibrilare cât și globulare. Helix a fost prezis de L. Pauling și Corey R. bazat pe modelul de experimente cu proteinele care construiesc lungimile legăturilor și unghiurile de obligațiuni obținute prin studii de difracție cu raze X de aminoacizi și polimeri ai doi aminoacizi -treh individuali. Ulterior, această structură a fost găsită în proteinele de păr și lână, în keratina pielii și în proteine globulare asemenea. ca mioglobina și hemoglobina. [C.316]
Proteina de păr și lână, precum și alte keratins a-helix răsucite în mod repetat unul cu celălalt într-un sistem multi-core toroane care forma de fire vizibile. lanturi de proteine de mătase sunt extinse în toată lungimea (nu încolăcit) și conectat la lanțurile paralele de legături de hidrogen în foaia prezentată în Fig. 21-2, a. În proteinele globulare, lanțurile nu sunt complet alungite sau complet pliate într-o a-helix, astfel încât molecula are o structură compactă. trebuie să fie corect deformată. Molecula mioglobina (vezi. Fig. 20-25), 153 amino lanț proteic al acidului pliat în opt rotații ale unei helix (indicată în figură prin literele A-H), care la rândul lor sunt pliate, astfel încât rezultatul să fie o moleculă compact. Turnurile E și P formează un buzunar în care este amplasat un grup heme. iar molecula de oxigen se poate lega de atomul de fier al acestei heme. O moleculă de hemoglobină este construită în mod similar. care constă din patru unități de mioglobină (vezi figura 20-26). O mică proteină citocromă c (vezi Figurile 20-23) are mai puțin spațiu pentru rotirile a-helix. Cele 103 aminoacizi din această proteină sunt pliate în jurul grupului său de hem ca un cocon, lăsându-l doar într-un singur loc. In enzime mai mari, cum ar fi tripsina (223 aminoacizi) și carboxipeptidază (307 aminoacizi), în centrul moleculei sunt zone în care lanțul proteic face o serie de zigzaguri care formează o multitudine de filamente paralele, legați prin legături de hidrogen, la fel cum este cazul în molecula de mătase. [C.317]
Pauling și Corey în lucrarea citată (1953) au propus structura unui strat ondulat ca model pentru p-keratina [c.316]
Keratina este componenta principală a părului, lânii, unghiilor, penei, coarnei și copitelor. O forma de keratina contine numai structuri spirala (a-keratina), cealalta - numai straturi pliate (P-keratin). O tranziție și formează un (3-formă. Deoarece prima formă este mai extensibil și este ușor să rupă legăturile de hidrogen. Sub căldură și tratarea mecanică a polipeptidei lanțurilor devin mai stabile (3-conformației. Aceste caracteristici keratins permit schimbarea formei părului și lână. [ C.26]
A, care conține cicluri de șapte membri. are o axă simetrică elicoidală a ordinii a treia. Acesta a fost propus de Haggins pentru o structură de keratină de aproximativ jumătate de lungime ca lanțul plat, alungit de p-keratină. În fibrele a-keratin, heliile individuale sunt unite între ele prin straturi prin punți disulfidice și prin interacțiunea lanțurilor laterale. M. Huggins a arătat că structura de panglică plană a a-keratin U. Astberi cu trei resturi de îndoire nu satisface parametrii experimentali geometrici și nu poate fi realizată. [C.16]
Structura părului este destul de complicată, așa cum se arată în Fig. VII. 19 și Fig. VII.20. Unitatea structurală este lanțul de proteine. alfa-cheratină. Trei lanțuri răsucite de alfa-ceratină formează un filament super-răsucite și 11 asemenea filamente formează un microfibril. Fiecare păr este alcătuit dintr-o varietate de microfibrili, fiecare dintre ele fiind înconjurat de un strat exterior subțire - cuticula. Acestea sunt mai multe straturi de celule situate ca paie pe acoperiș. [C.474]
În această situație, acest grup de substanțe proteice nu se dizolvă în solvenții utilizați pentru dizolvarea proteinelor fibrilare. O caracteristică a structurii primare a proteinelor. aparținând grupului de keratină. este un număr relativ mare de unități care conțin sulf (Met, ys, yS-Sy). [C.377]
Structura primară a macromoleculelor de keratină nu a fost clarificată până în prezent, datorită eterogenității chimice a substratului proteic. Secțiunile a-helicice ale lanțurilor polipeptidice au o lungime de aproximativ 100 A. [c.380]
Un domeniu important de proteine fibroase este cheratină, care constau din păr, unghii, corn, ace Porcupine etc Fiecare experiență proprie știe că keratina (din kegoz greacă -. Horn) .. servește ca un remediu excelent animal. Protejarea acestora de efectele factorilor de mediu adversi. om de știință englez în domeniul biologiei moleculare WT Astbury (1898- 1961) au descoperit în 1931 că părul și alte cheratină produc, de obicei, razele X caracteristice corespunzătoare structurilor, pe care a descris-o ca structuri precum un cheratină și părul întins el a primit structura tip de p-keratină. Structura unui keratina-identică cu cea a unui helix (consola și de aceea termenul a fost ales în a-helix). Radiografiile parului arată că polipeptida a-helix nu este pur și simplu aranjate paralel una față de alta, dar sunt răsucite ca o cu trei sau șapte pini cabluri tastate (Fig. 15.6). [C.431]
Cu o creștere a umidității părului până la 5-7%, apare o creștere extremă a densității sale, care se datorează hidratării peptidelor și a altor grupuri polarizate ale substratului polimeric. Cu un conținut mai mare de apă în keratină, se dezvoltă procese de plastifiere care slăbesc contactele intermoleculare și măresc mobilitatea segmentată a lanțurilor de polipeptide. În cazul în care cheratina a fost introdusă în substratul polimer cu un singur tip de structură secundară-a-helix - atunci toate ar fi entități rigide în formă de tijă. Însă macromoleculele de proteine includ ambele regiuni ale bobinelor statistice, precum și structurile p pliate (deși fracțiunea acestora este mică). [C.380]
Panglicile de cheratină P, aparent, nu se îmbină în spiralele secundare. dar sunt situate în pachet prin straturi sau formează diverse incurcări. Toate aceste complexe mai complexe ale lanțurilor de tip a-helix sau p reprezintă structura terțiară a proteinei. [C.177]
Greutatea moleculară a proteinelor variază foarte mult - de la câteva mii la zeci de milioane. Astfel de proteine sunt relativ simple. ca keratină, fibroină etc. Proteinele de acest tip sunt denumite proteine fibrilare (filamentoase). Osh are, de regulă, o rigiditate și o forță destul de ridicate, în legătură cu care corpul folosește pentru a crea structuri rigide. Keratina, de exemplu, servește drept principala proteină a pielii, unghiilor, părului, coarnelor și pene. Fibroina constă din fire de mătase. Colagenul se prăbușește, de asemenea, la proteinele fibrilare. care este o parte a cartilajului și a tendoanelor. [C.438]
Atunci când o parte din legăturile disulfidice sunt rupte, părul poate fi întins de mai mult de două ori față de lungimea inițială. Roentgenograma unor astfel de păruri arată că lanțurile de keratină din ele au o structură tip strat de pliu. Se pare că, în acest caz, lanțurile polipeptidelor vecine din strat sunt paralele. t. e. în aceeași direcție (la restul aminoacid 325 au axial nM, de 2,17 ori mai mare decât a-helix) și nu antiparalele (lungime 350 reziduuri 14:33. ori mai mare decât a-helix). [C.433]
Articole similare
Trimiteți-le prietenilor: