Funcțiile biologice ale proteinelor
1. Funcția catalitică (enzimatică)
Numeroase reacții biochimice în ganismele vii se întâlnesc în condiții ușoare, la temperaturi apropiate de 40 ° C și valori ale pH-ului aproape de neutru. În aceste condiții, ratele celor mai multe reacții sunt neglijabil mici, prin urmare, pentru implementarea lor acceptabilă, sunt necesari catalizatori biologici specifici-enzime. Chiar și o reacție simplă ca deshidratarea cărbunelui spre tine:
catalizată de enzima anhidrază carbonică. În general, toate reacțiile, cu excepția reacției de fotoliză a apei 2H2O4H + + 4e - + 02. în organismele vii sunt catalizate de enzime. De regulă, enzimele sunt fie proteine, fie complexe de proteine cu orice cofactor - un ion metalic sau o moleculă organică specială. Enzimele au o selectivitate ridicată, uneori unică, a acțiunii. De exemplu, enzimele care catalizează adăugarea de a-aminoacizi la tARN corespunzător în timpul biosintezei proteinelor catalizează atașarea numai a L-aminoacizilor și nu catalizează adăugarea de D-aminoacizi.
2. Funcția de transport a proteinelor
În interiorul celulelor există numeroase substanțe care îi furnizează materiale de construcție și energie. În același timp, toate membranele biologice sunt construite pe același principiu - un strat dublu de lipide, care sunt imersate în diferite proteine, macromolecule și regiuni hidrofile sunt concentrate pe suprafața membranei, iar „cozile“ hidrofobe - în grosimea membranei. O astfel de structură este impermeabilă la astfel de componente esențiale cum ar fi zaharuri, aminoacizi, ioni ai metalelor alcaline. Pătrunderea lor în celulă este efectuată cu ajutorul proteinelor speciale de transport, încorporate în membrana celulară. De exemplu, bacteriile au o proteină specială care asigură transportul membranei exterioare a zahărului din lapte - lactoză. Lactoza de nomenclatura internațională desemnată -galatkozid, astfel încât o proteina de transport numit -galaktozidpermeazoy.
Un exemplu important de transport al substanțelor prin membranele biologice împotriva unui gradient de concentrație este pompa Na-K. În cursul activității sale, trei ioni pozitivi de Na + sunt transferați din celulă la fiecare doi ioni K + pozitivi în celulă. Această lucrare este însoțită de acumularea de diferențe de potențial electric pe membrana celulară. Aceasta împarte ATP, dând energie. Baza moleculară a pompei de sodiu-potasiu a fost descoperită recent, sa dovedit a fi o enzimă care descompune ATP-ul atașat de sodiu-potasiu. Pompa funcționează pe principiul canalelor de deschidere și închidere. Legarea moleculelor de "canal" de proteine cu ionul de sodiu conduce la o încălcare a sistemului de legături de hidrogen, ca urmare a modificării conformației acestuia. Helixul convențional, în care fiecare bobină are 3,6 reziduuri de aminoacizi, este transformată într-o helix mai "liberă" (reziduuri de 4,4 aminoacizi). Ca rezultat, se formează o cavitate internă, suficientă pentru trecerea ionului de sodiu, dar prea îngustă pentru ionul de potasiu. După trecere, cilindrul Na + trece într-o helix 310 pliată bine (un reziduu de 3 aminoacizi și o legătură hidrogen la fiecare atom de 10 atomi). În acest caz, canalul de sodiu se închide și pereții canalului de potasiu adiacent se extind, ionii de potasiu trec prin ele în celulă. Pompa de sodiu-potasiu funcționează pe principiul pompei peristaltice (seamănă cu progresia aluatului alimentar din intestin), principiul căruia se bazează pe compresia variabilă și expansiunea tuburilor elastice.
In organismele multicelulare, există un sistem de transport al substanțelor de la un organ la altul. În primul rând, acest lucru este menționat deja în Ch. 6 (pagina 26) hemoglobină. În plus, plasma de sânge este în mod constant transportă proteine - albumină serică. Această proteină are o capacitate unică de a forma complecși stabili cu acizi grași generați prin digestia grăsimilor, cu anumiți aminoacizi hidrofobi (de exemplu, triptofan) cu hormoni steroizi, precum si cu multe medicamente, cum ar fi aspirina, sulfonamidele, unele peniciline. Ca un alt exemplu de proteină purtător comun poate conduce transferină (transport fier furnizează ioni) și tseruplazmin (ioni purtătoare de cupru).
3. Funcția receptorului
De mare importanță, în special pentru funcționarea organismelor multicelulare, sunt proteine receptor, montate în membrana plasmatică a celulelor și care servesc pentru a citi și de a transforma diferitele semnale în celulă, atât asupra mediului, cât și asupra altor celule. Cele mai studiat poate conduce receptorii acetilcolinei localizate pe membrana celulelor, in unele contacte interneuron, inclusiv cortexul cerebral, și la intersecții neuromusculare. Aceste proteine interacționează în mod specific cu acetilcolină CH3 C (O) - OCH2 CH2 N + (CH3) 3 și răspunde prin transmiterea unui semnal în celulă. După primirea și conversia semnalului neurotransmițătorului trebuie îndepărtat la celula pregătită să perceapă semnalul următor. În acest scop, o enzimă specială - acetilcolinesteraza care catalizează hidroliza acetilcolinei la acetat și colină.
Mulți hormoni nu pătrund în interiorul celulelor țintă și se leagă la receptori specifici de pe suprafața acestor celule. Astfel de legare este un semnal care declanșează procese fiziologice în celulă. Un exemplu este acțiunea insulinei hormonale în sistemul de adenilat ciclază. Receptorul pentru insulină este o glicoproteină care penetrează plasmalemma. După legarea hormonului la partea de receptor a acestei proteine complexe este activarea părții interioare catalizatorului reprezentând enzimei adenilatciclază. Această enzimă sintetizeaza de la ATP la adenozină ciclic monofosforic-tu (cAMP), care, la rândul său, catalizează o etapă cheie de oxidare polizaharide - conversia glicogenului în glucoză derivat monomeric glucoză 1-fosfat, care este în continuare supus degradării oxidative, însoțită de o cantitate mare de ADP fosforilare.
4. Funcția de protecție
Sistemul imunitar are capacitatea de a răspunde la apariția de generare a particulelor străine număr foarte mare de limfocite capabile aceste particule specifice sunt deteriorate, care pot fi celule străine, cum ar fi bacteriile patogene, celulele canceroase, particule supermolecular cum ar fi virusurile, macromolecule, inclusiv proteine străine. Unul dintre grupurile de limfocite - limfocite B, produce proteine speciale secretate în sistemul circulator, care recunosc particule străine, formând astfel un set foarte specific al acestei etape de distrugere. Aceste proteine se numesc imunoglobuline. substanțele străine care provoacă răspunsul imun sunt numite antigene și care corespund acestora imunoglobuline - anticorpi. În cazul în care acționează antigen ca o moleculă mare, de exemplu, o moleculă de proteină, anticorpul nu recunoaște întreaga moleculă și aria sa specifică, numită determinant antigenic. Faptul că imunoglobulinele interacționează cu o parte relativ mică a antigenului polimer, care să permită producerea de anticorpi specific recunosc unele molecule mici, care nu se găsesc în natură. Un exemplu clasic este reziduul dinitrofenil. Atunci când se administrează la animale experimentale dinitrofenol conjugat cu orice proteină începe să producă anticorpi care recunosc în mod specific diferiți derivați dinitrofenol. Dar odată cu introducerea dinitrofenolului pur, nu există răspuns imunitar. Astfel de substanțe care pot servi ca determinanți antigenici, dar nu sunt capabili să declanșeze un răspuns imun, numit haptene.
Anticorpii sunt construiți din patru lanțuri polipeptidice legate împreună prin punți disulfidice. O schemă simplificată a structurii clasei de imunoglobuline G este prezentată în figura următoare.
Două lanțuri de polipeptide au o mărime de aproximativ 200 de resturi de aminoacizi și se numesc lanțuri ușoare (lanțuri L). Celelalte două sunt de două ori mai mari și se numesc lanțuri grele (lanțuri H). La capătul N-terminal al ambelor lanțuri, există o regiune variabilă cu puțin mai mult de 100 de resturi de aminoacizi, care este diferită în imunoglobuline care sunt reglate la diferite antigene - determină specificitatea acestei populații de limfocite.
Conform ideilor moderne, fiecare tip de imunoglobulină este produs de un grup de limfocite B derivate de la un predecesor comun. Acest grup de limfocite se numește clonă. Primele succese în studiul structurii imunoglobulinelor au fost asociate cu studiul imunoglobulinelor obținute de la pacienții cu mielom (patologie asociată cu supraproducția unui anumit tip de imunoglobuline). La pacienții, de la o clonă malignă expandată de limfocite B, se produce o cantitate imensă de imunoglobulină individuală, care este relativ ușor de separat de celelalte. În plus, a fost efectuată fuziunea celulelor mielomului ca purtători ai capacității de reproducere nerestricționată cu limfocitele B normale ca purtători ai unui program de producere a anticorpilor cu specificitate specifică specificată de experimentator. Celulele rezultate, hibridoamele, păstrează capacitatea de reproducere nerestricționată și produc numai anticorpi anumiți. Deoarece hibridoamele provin dintr-o singură celulă de fuziune, ele sunt o singură clonă; Anticorpii produși din acestea sunt, prin urmare, numiți anticorpi monoclonali (MAT).
5. Funcția de structură
Împreună cu proteinele care îndeplinesc funcții subtile extrem de specializate, există proteine care au în principal o importanță structurală. Acestea asigură rezistența mecanică și alte proprietăți mecanice ale țesuturilor individuale ale organismelor vii. În primul rând, acesta este colagenul, principala componentă proteică a matricei extracelulare a țesutului conjunctiv. La mamifere, colagenul reprezintă până la 25% din masa totală a proteinei. Colagenul este sintetizat în fibroblaste, principalele celule ale țesutului conjunctiv. Inițial, aceasta este formată în formă de procolagen - precursor care se extinde in fibrocite anumite tratamente chimice, constând în oxidarea resturilor de prolină la hidroxiprolina și anumite reziduuri de lizină la -gidroksilizina. Colagenul este format într-o perioadă de trei răsucite într-o spirală lanțuri de polipeptide, care este deja combinat în fibroblastică colagen diametru fibrilă de cateva sute de nanometri, iar ultimul - în vizibil microscopic firul de colagen.
Țesuturile elastice - piele, pereții vaselor de sânge, plămâni - în plus față de colagen matrice extracelulară conține elastina proteine, capabile să o gamă destul de largă să se întindă și să se întoarcă la starea sa inițială.
Un alt exemplu de proteină structurală este fibroinul de mătase, excretat de omizile de viermi de mătase în perioada de formare a pupa și este componenta principală a firelor de mătase.
6. Mutarea proteinelor
Contracția musculară este un proces în care are loc transformarea energiei chimice stocate sub formă de legături pirofosfatice macroergice în moleculele ATP în lucrări mecanice. Participanții imediați în procesul de reducere sunt două proteine - actină și miozină.
Myosinul este o proteină cu structură neobișnuită, constând dintr-o parte coadă lungă (coada) și două capete globulare. Lungimea totală a unei molecule este de aproximativ 1600 nm, din care cota capetelor este de aproximativ 200 nm. Miozina este de obicei alocate ca un hexamer format de cele două lanțuri de polipeptide identice cu greutate moleculară de 200.000 fiecare ( „lanț greu“) și patru „Lanțurile ușoare“, cu o greutate moleculară de circa 20 000. lanțuri spiral Heavy răsucite unul în jurul celuilalt, formând coadă și transporta la capete globulare asociate cu lanțuri ușoare. Pe miozina capete sunt două importante centru funcțional - centrul catalitic, capabil în anumite circumstanțe, pentru a efectua scindarea hidrolitică a comunicării ATP --pirofosfatnoy și centru, oferind posibilitatea de a se lega în mod specific la alte proteine musculare - actin.
Actin este o proteină globulară cu o greutate moleculară de 42 000. În această formă se numește G-actină. Cu toate acestea, are capacitatea de a polimeriza, formând o structură lungă numită F-actin. În această formă, actina este capabilă să interacționeze cu capul miozinei, iar o caracteristică importantă a acestui proces este dependența de prezența ATP. La o concentrație suficient de ridicată de ATP, complexul format de actină și miozină este distrus. După hidroliza ATP sub acțiunea ATPazei de miozină (enzima), complexul este restabilit din nou. Acest proces este ușor de observat într-o soluție care conține ambele proteine. În absența ATP, ca rezultat al formării unui complex molecular înalt, soluția devine vâscoasă. Când se adaugă ATP, viscozitatea scade brusc ca urmare a distrugerii complexului și apoi începe să se recupereze treptat, pe măsură ce procedează la hidroliza ATP. Aceste interacțiuni joacă un rol important în procesul de contracție a mușchilor.
Mare și extrem de important din punct de vedere practic, un grup de compuși organici naturali sunt antibiotice - substanțe de origine microbiană, tipuri speciale de alocă, microorganisme și inhibă creșterea altor microorganisme concurente. Descoperirea și utilizarea antibioticelor produse în anii '40. revoluție în tratamentul bolilor infecțioase cauzate de bacterii. Trebuie remarcat faptul că antibioticele nu funcționează în majoritatea cazurilor pentru virusuri, iar utilizarea lor ca medicamente antivirale este ineficientă.
Primii care introduc antibioticele din grupul de penicilină. Exemple sunt benzilpenicilina și ampicilina:
similare cu acestea în antibiotice cefalosporinice structura, exemplificat prin cefamicină C. Aceste antibiotice au în comun este prezența inelului lactamic. Mecanismul acțiunii lor constă în inhibarea uneia dintre etapele de formare a murein-peptidoglicanului, care formează peretele celular bacterian.
Antibioticele sunt extrem de diverse în natura lor chimică și în mecanismul de acțiune. Unele dintre antibioticele utilizate in mod obisnuit interactioneaza cu ribozomului bacterian, inhibarea sintezei proteinelor în ribozomilor bacteriene, în timp ce cu greu interacționează cu ribozomi eucariote. Prin urmare, ele sunt dăunătoare celulelor bacteriene și prezintă o toxicitate mică pentru oameni și animale. Acestea includ bine cunoscutul streptomicin, cloramfenicol (levomicină):
Una dintre cele mai eficiente medicamente anti-TB rifampicina, un blocuri antibiotic polimerazelor ARN procariote sunt enzime care catalizează biosinteza ARN prin legarea enzimei, dar în același timp, nu au capacitatea de a se lega la ARN polimerază de eucariotelor:
Antibioticele care interacționează cu ADN sunt studiate intens și acestea perturbă procesele asociate cu realizarea informațiilor moștenite încorporate în acesta. Antibioticele cu acest mecanism de acțiune sunt, de obicei, foarte toxice și se utilizează numai în chimioterapia tumorilor maligne. Ca un exemplu, actinomicina D:
receptorul de toxină a antibioticului proteic
Un număr de organisme vii, ca apărare împotriva potențialilor inamici, produc substanțe puternic otrăvitoare - toxine. Multe dintre ele sunt proteine, însă există și molecule complexe moleculare organice mici. Ca un exemplu al unei astfel de substanțe, se poate menționa începutul otrăvitor al unui toadstool palid-amanitină.
Acest compus blochează în mod specific sinteza ARN-ului eucariot. Pentru om, o doză letală este de câteva mg din această toxină.
Găzduit pe Allbest.ru
Articole similare
Trimiteți-le prietenilor: