Rolul biochimiei în stomatologie
"Un medic fără o cunoaștere satisfăcătoare a chimiei nu poate fi perfect" (Lomonosov)
Biochimia este o știință care studiază compoziția chimică a organelor și țesuturilor animalelor și a plantelor, precum și procesele chimice care stau la baza activității lor vitale.
Biochimia a apărut la intersecția unor astfel de științe, cum ar fi biologia, chimia, fiziologia și deja în a doua jumătate a secolului al XX-lea a devenit unul dintre liderii biologiei și medicinii.
Înainte de biochimie sunt stabilite sarcini de o importanță capitală:
1) cunoașterea mecanismelor biochimice ale vieții umane;
2) îmbunătățirea metodelor de diagnosticare, prevenire și tratament a celor mai frecvente boli;
3) obținerea de noi medicamente eficiente;
4) introducerea unor noi procese biotehnologice și a metodelor de cercetare în producție.
Pentru a îndeplini sarcinile stabilite pentru aceasta, este necesar:
• Să formeze o idee despre structura, funcția și clasificarea principalilor compuși bio-organici, cum ar fi proteinele, carbohidrații, grăsimile, acizii nucleici etc.
• Să studieze metabolismul în ansamblul catabolismului și al anabolismului
• Pentru a studia o serie de metode biochimice clinic utilizate pentru diagnosticarea anumitor boli în stomatologie, iar acum începem cu un curs comun cu structura Biochimie, proprietățile fizico-chimice ale proteinelor.
Proprietățile fizico-chimice ale proteinelor determină elementele lor structurale - aminoacizi. Natura grupurilor radicale cauzează o diferență în proprietățile aminoacizilor. Deoarece grupările amino cu hidrofobic (alanină, valină, leucină) prezintă o solubilitate scăzută în comparație cu „ON“ - Ser, Thr, Tyr, «SH» - cisteină, NH2 - asparagina și glutamina. pentru că aceste grupuri polare pot forma legături de hidrogen cu molecule de apă.
O caracteristică trăsătură comună a tuturor aminoacizilor care alcătuiesc proteinele, este disponibilitatea „COOH“ și «NH2» y 2 atomi de carbon, care determină, de asemenea, proprietăți importante ale aminoacizilor și, prin urmare, proteinele. (Scrie peptide).
Substanțele de proteine ca compuși moleculare înalte într-un mediu apos sunt soluții coloidale. Caracterul coloidal este posedat de soluțiile acelor substanțe al căror diametru al particulelor variază în intervalul de 0,1-0,001 μm
O serie de proprietăți sunt asociate naturii coloidale a soluțiilor proteice. Raza de lumină care trece prin soluția proteică devine vizibilă, ca o consecință a împrăștierii luminii de către particulele substanței dizolvate - fenomenul Tyndall. Apa este goala optica (raza nu este vizibila).
Moleculele de proteine nu pot pătrunde în porii animalelor și membranelor de plante, datorită dimensiunilor lor mari. Și substanțele moleculare moleculare trec în mod liber prin astfel de membrane - această metodă se numește dializă, este posibilă separarea proteinelor de substanțele cu conținut mic de molecule.
Proteinele se referă la substanțe moleculare înalte cu proprietăți hidrofile, adică având similitudine cu H2O. Proprietățile hidrofilice se datorează prezenței pe suprafață a grupărilor COOH, SH și OH. Proprietățile hidrofilice depind de:
• compoziția calitativă a aminoacizilor;
• compoziția cantitativă a aminoacizilor;
Fiecare particulă coloidală interacționează cu H2O, ca urmare a formării în jurul ei a unui înveliș apos sau solvat.
Stabilitatea moleculei de proteine depinde de prezența unei membrane apoase și a unei încărcări, care se datorează prezenței grupurilor polar aminoacide. Soluțiile de proteine sunt foarte instabile și precipitate ușor prin adăugarea de diferite săruri și agenți de deshidratare. Proteinele pot fi precipitate cu soluții de alcool, acetonă, clorură de sodiu și multe altele. În funcție de sarcină, cercetătorul folosește unul sau celălalt precipitator. Dacă este necesar să se izoleze anumite proteine din soluție neschimbate, sărurile (NH4) 2SO4 sunt mai des folosite. Metoda de izolare a proteinelor din soluții apoase prin soluții neutre de săruri concentrate de metale alcaline și alcalino-pământoase.
În funcție de concentrația în sedimente vor trece diferite fracțiuni de proteine. Grâul, serul constă din 2 fracții - albumină și globulină.
Albumine precipitat cu soluție saturată (NH4) 2SO4 pentru a precipita fracțiunile globulinelor necesare semisaturată diferite concentrații de (NH4) 2SO4. Studiile de proteine izolate prin sărare au arătat că aceste proteine nu își schimbă structura. În timpul sării, se produce doar deshidratarea carcasei de apă și neutralizarea încărcării. Atunci când (NH4) 2S04 este îndepărtat prin dializă, proteina poate fi re-dizolvată și nu își schimbă proprietățile native. Această metodă este utilizată pentru a izola mai multe enzime, proteine individuale, fibrinogen. În această privință, trebuie să aveți o idee clară despre proteina vieții vii. Proteina nativă este o proteină în sistemul de metabolizare în sistemul celular. Proteinele izolate din celulele nu au o proteina vie, dar este obiectul de studiu (ceea ce înseamnă că nu este vorba de o proteina vie, dar cu obiectul de studiu, 1, care se caracterizează prin mai multe proprietăți importante ale proteinei native).
Majoritatea moleculelor de proteine își păstrează activitatea biologică numai într-un interval de temperatură foarte limitat și pH. În regiunea valorilor extreme ale pH-ului și ale temperaturii în moleculele de proteine, apar schimbări care se numesc denaturare.
Sub proteinele denaturante înțelege procesul prin care dispunerea spațială a lanțurilor polipeptidice din moleculă sunt diferite, în contrast cu dispunerea lor în proteina nativă, ceea ce duce la încălcarea structurii ordonate a proteinei moleuly, scăderea solubilității (proteine în schimb proprietăți hidrofile devin - hidrofobe) de suprafață moleculele de proteine hidrofobe nu par solubile în grupuri H2O, lanțurile de hidrocarburi de aminoacizi, structuri heterociclice etc. o scădere a activității biologice (în cazul în care enzima este o proteina, isi pierde capacitatea sa de a cataliza reacțiile chimice relevante) etc. Dar procesul de denaturării ireversibile precipitarea proteinelor (de obicei, numai în primele etape poate fi inversat). Ce se întâmplă?
Când Denaturarea nu modifică structura primară, care este cauzată de ordinea dispunere a resturilor de aminoacizi dintr-o proteină, este determinată de configurația nativă (structura) a moleculei de proteină care rezultă din interacțiunea dintre lanțurile laterale de aminoacizi cu altele.
Exemplu: renaturarea, în RNază sub influența ureei există denaturarea - distrugerea punților intramoleculare. După îndepărtarea ureei apare coagularea spontană și oxidarea legăturilor. Molecula dobândește din nou o conformație nativă și o activitate.
Reconstrucția structurilor native după denaturare este un proces foarte lent care nu corespunde ratei sintezei proteinelor dintr-o celulă vie. Este cunoscut, de exemplu, că în ficatul unui taur există un sistem enzimatic capabil să accelereze activarea RNazei reduse.
Odată cu denaturarea, nu se produc doar modificări ale multor proprietăți ale proteinei, ci se elimină și o încărcătură - un factor puternic în stabilizarea sistemelor coloidale. Proteinele nu sunt doar coloizi, ci și electroliți amfoterici. În mediul apos, disocierea grupărilor COOH are loc cu formarea ionilor "H", care dau proteinei un caracter acid.
Atunci când izotopii "H" sunt dizolvați în apă, grupele formate ca urmare a disocierii COOH se alăture și gruparea NH2 trece în forma ionizată.
Comportamentul proteinei va depinde de pH-ul mediului. Dacă proteina este plasată într-un mediu acid, aceasta arată - principalele proprietăți, într-un mediu alcalin - prezintă proprietăți acide. Știm o astfel de valoare a pH-ului atunci când suma (+) = suma (-) și sarcina electrică totală este de fapt (= 0).
Această valoare a PH se numește punctul izoelectric. IT pentru majoritatea proteinelor se află într-o zonă slab acidă. În această stare, proteina este mai puțin stabilă și poate fi ușor precipitată. Prezența proteinelor proprietăți amfoteri elktrolitov permite fracționarea amestecurilor complexe de proteine folosind metoda de electroforeză. Principiul acestei metode (Electroforeza pe hârtie, agar-agar, electroforeză pe gel de poliacrilamidă) se bazează pe o mobilitate diferită într-un câmp electric constant de particule proteice care transportă diferit în mărime sau semn al taxei. Schema de mobilitate proteine ceteris paribus fi mai mare, taxa mai mare a proteinei. Depinde de pH-ul proteinei. Astfel, amestecul de proteine cu diferite cantități de încărcare pot fi ușor separate prin electroforeză (tabel)
În prezent, metoda de electroforeză este utilizată în medicină pentru a studia compoziția fracționată a proteinelor serice și a plasmei sanguine, care variază în funcție de diferite boli, o cunoaștere detaliată în exercițiile practice.
Semnificația fiziologică și schimbarea aminoacizilor D și D sunt complet diferite. Aminoacizii din seria D nu sunt complet asimilați, iar animalele și plantele sunt slab digerabile, deoarece sistemele enzimatice de animale și plante sunt adaptate în mod specific la aminoacizi.
Toți aminoacizii pot fi împărțiți în:
• Aciclic - care include:
Aminoacizi care nu se găsesc în proteine: B-alanină, cistamină, organică, acid aminobutiric. Acestea sunt produse intermediare ale metabolismului. Deoarece B-alanină servește ca precursor al unuia dintre vitamine, ornitil tsitrullii acidului paktotenovoy și sunt intermediari în sinteza argininei, GABA - care funcționează ca agenți chimici în transmiterea impulsurilor nervoase.
În plus față de aceste clasificări, există o clasificare a proprietăților radicalilor și a rolului biologic al aminoacizilor în organism.
Primele experimente privind clarificarea rolului biologic al aminoacizilor individuali în organism s-au efectuat prin acordarea unor amestecuri diferite de aminoacizi animalelor. Se constată că o serie de aminoacizi sunt esențiale pentru majoritatea animalelor și a oamenilor - aceasta înseamnă că nu sunt sintetizate în organism, ci trebuie să provină din alimente.
Necesitatea unui adult în aminoacizii esențiali conform OMS este exprimată în grame pe zi:
Trei - 1g Ilei - 2 - 3
Uscător de păr - 4-4,5 g Arbore - 3 - 4
Tre - 2-3 Gly - 2-3
Met - 2-4 Lei - 8-9
Gis și arg sunt înlocuiți condițional.
Cerința nutrițională pentru anumiți aminoacizi depinde de o serie de condiții, inclusiv de prezența compușilor apropiați metabolic în produsele alimentare. De exemplu, tirozina reduce cantitatea de uscător de păr necesară, iar acidul glutamic poate înlocui în mod similar arginina, deci pentru a judeca indispensabilitatea. Aminoacizii trebuie să ia în considerare alte componente ale alimentelor. În plus, nevoia de aminoacizi variază în funcție de starea fiziologică a persoanei (boală, vârstă și alți factori).
Valoarea biologică a proteinelor este estimată de un set complet de aminoacizi esențiali, dacă lipsește cel puțin un aminoacid esențial - o proteină inferioară. Valoarea totală a proteinei este evaluată prin gradul de asimilare a acesteia de către organism (poate conține aminoacizi esențiali, dar nu poate fi asimilat deoarece nu există enzime)
• Recent, sa propus subdivizarea aminoacizilor în funcție de produsele intermediare ale metabolismului pentru glicogen și cele cetogenice.
Pentru glicogen - aceia care, în stadiile intermediare de transformare, dau compușii utilizați pentru biosinteza carbohidraților (gly-a-val-ser-tre-cis-asp-gluarg-proter-
Cetogenii sunt aminoacizi care, în timpul descompunerii, formează, în plus față de alte produse, și corpurile cetone utilizate pentru biosinteza grăsimilor (lei, il, tier, uscător de păr)
Articole similare
Trimiteți-le prietenilor: