Prolaminii se găsesc în gluten de semințe de plante de cereale. Aceste proteine se caracterizează prin insolubilitate în apă, soluții de sare, acizi, baze. Din material biologic, ele sunt izolate prin extracție cu etanol 70%.
Prolaminii diferă puternic în compoziția de aminoacizi de alte proteine. Acestea conțin o mulțime de acid glutamic și prolină: în prolaminele de grâu, secară și orz, acești doi aminoacizi reprezintă
60% din conținutul total de aminoacizi și în prolaminele de porumb
35%. În prolaminele majorității culturilor, în special a porumbului, există foarte puțini aminoacizi esențiali, lizina și triptofanul. În cantități insuficiente, ele conțin, de asemenea, treonină, metionină și valină. Astfel, prolaminii se referă la proteinele inferioare.
Prolaminii au fost numiți după sursa eliberării:
- din cereale de grâu și secară - gliadine, care ocupă 20-40% din numărul total de proteine, adică 4-8% din greutatea semințelor, pI = 4,0, M = 27500;
- de cereale de grâu - leucozină, p = 4,5;
- a orzelor de orz, care constituie 25-40% din numărul total de proteine;
- din ovăz - aveniny, care reprezintă 20-30% din numărul total de proteine;
- din porumb, care reprezintă până la 50% din numărul total de proteine, M = 50000;
- din cânepă - edestin, pI = 5,5, M = 300000.
Cele mai bine studiate sunt glutelinele de grâu și de orez, denumite glutenină și fizică.
Proteinoids - proteine de referință de țesut. - oase, cartilagii, ligamente, tendoane, unghii, păr, coarne, copite și așa d.Vse aceste proteine sunt proteine fibroase (fibroină, colagen, elastină, keratină). Ele sunt insolubile în soluții de apă și sare, au solubilitate limitată în solvenți speciali.
Proteine complexe. Dacă polipeptida formează un complex puternic cu oricare dintre compușii moleculari cu un conținut scăzut sau ridicat de natură neproteină, atunci asociatul rezultat este denumit în mod obișnuit o proteină complexă sau proteidă. În același timp, o proteină lipsită de partea non-proteică este numită apoproteină.
Clasificați astfel de complexe prin structura părții lor non-proteice, numită gruparea protetică pentru metaloproteine; glicoproteine; fosfoproteidy; lipoproteine; nucleoproteine; flavoproteinelor.
Metaloproteidelor apar proteine în care grupul protetic este reprezentat de cationi metalici de perioade mari. Cel mai des, acești ioni conțin ioni de fier și de cupru. Interacțiunea dintre ionul metalic și partea proteică se realizează prin două tipuri de legături: ionic și donor-acceptor. În formarea legăturilor de coordonare implicate neumplute d-orbitali de ioni metalici și perechea de electroni lone azot și atomii de oxigen din legăturile peptidice, perechi de electroni singuri NH2 -Grupuri catene laterale de arginină și lizină, ciclurile de azot triptofan, prolină, histidină, atomi de sulf și sulf conținând aminoacizi atomi de oxigen ai serinei și treoninei.
Printre metaloproteidele ar trebui să fie alocate transferină, feritină, fier legat. De asemenea, cel mai important reprezentant al metaloproteinelor este ceruloplasminul - un reprezentant al proteinelor "albastre" ale plasmei sanguine. Conține un ion de cupru în compoziția sa și participă la procesele de apărare antioxidantă, care interacționează cu un radical hidroxil. Enzima tirozinazică conține ioni de Cu +2. Zincul este adesea inclus în compoziția proteinelor, de exemplu, într-o enzimă de anhidrază carbonică. Kalmodulin, o proteină universală de legare a Ca + 2, aparține, de asemenea, clasei de metaloproteine.
Compoziția metaloproteidelor poate include simultan mai multe metale diferite. Astfel, în proteina-enzima fosfatazei alcaline # 949;. coli conține doi cationi de Zn +2 și doi cationi de Mn +2. În superoxid dismutaza (principalele enzime antioxidante) s-au găsit cupru, zinc, mangan, fier și alte metale.
Printre metaloproteizi există proteine, care includ metale destul de rare. De exemplu, formohidrogenaza din Clostridium thermoacetatum conține tungsten.
Glicoproteinele conțin ca gruparea prostetică a componentei carbohidrat reprezentat de zaharuri simple și derivații acestora, și oligo (glicoproteine) și polizaharide (proteoglicani). Atașarea covalentă a unei porțiuni mici de carbohidrați în lanțul polipeptidic se numește glicozilare. Există două tipuri de modificări proteice: O-glicozilare a grupării OH din serină sau treonină și N-glicozilare resturile de asparagină.
Toate proteinele membranare integrale ale organismelor superioare, precum și multe proteine secretate, sunt glicozilate. De exemplu, aproape toate proteinele serice sunt glicozilate.
Glikzilirovanie îmbunătățește stabilitatea proteinei, stabilitatea termică și joacă un rol în recunoașterea moleculelor proteice glicoproteine vector orientându-le la diferite organe și țesuturi, protecția împotriva degradării proteolitice și promovează asamblarea macromolecule pentru a forma forme oligomerice. Sa constatat că ingredientul oligozaharidă în multe glicoproteine te, umple rolul unui marker prin care biosubstrates # 8810; învățați # 8811; părțile necesare din diferite biopolimeri, suprafețe celulare și alte structuri, oferă interacțiuni antigen-anticorpi în sistemul imunitar și, prin urmare, markerii carbohidrați sunt adesea numiți determinanți antigenici.
Membrana eritrocitară conține glicoproteine specifice care posedă
proprietăți antigenice - aglutinogeni. Anticorpii specifici solubili în plasmă aparținând fracțiunii reacționează cu aglutinogeni # 947; - globulină - aglutinine. În reacția antigen-anticorp, se formează molecula de anticorp # 8810; pod # 8811; între mai multe celule roșii și, prin urmare, sunt lipite împreună.
Fosfoproteidy - molecule de proteine care contin acizi sunt o greutate moleculară relativ mică și porțiunea neproteic reprezentate prin numere diferite de resturi de fosforici kisloty.Kovalentnaya de legătură puternice porțiuni neproteinacei ale lanțului polipeptidic prin resturile oksiaminokislot: în principal, prin serină și treonină. Adăugarea acidului fosforic poate fi efectuată prin tip de monofosfat sau de tip pirofosfat.
La clasa de fosfoproteine este proteina din lapte - casigen. Proteina este formată din două subunități, cu o greutate moleculară de 56000. circuitului pI = 4,6.Polipeptidnaya kazeinogena include un număr mare de secțiuni conținând prolină (prolină - antispiral aminoacizi), care nu formează legături de hidrogen intermoleculare. În consecință, are o kazeinogen structură secundară și terțiară blând și este rezistent la denaturant influențe și coagulează atunci când este încălzit. Molecula cazeinogenului nu conține punți disulfidice. În laptele proaspăt, cazeinogenul este prezent ca o suspensie de particule numite miceli, care sunt agregate cu participarea ionilor de calciu. Micela cazinogenă este o formare complexă formată din formațiuni mai mici, sub formă de straturi sub-miceli. Este dificil să se prezinte cu acuratețe structura micelii. În prezent, se crede că submicelul cazinogen cu limite clar delimitate nu există. Structura particulei proteice este suficient de deschisă și se schimbă constant, reprezentând Un amestec de spaghete # 8811; La vizualizarea modelului micelar, distribuția fosfatului de calciu în micelă a reprezentat o mare problemă. În prezent, este evident că fosfatul de calciu este practic distribuit uniform pe micelă. Schematic, structura micelului este prezentată în figura 31.
Odată cu turnarea laptelui, cazeinogenul precipită sub forma unui cheag de coagulare, care este însoțit de eliberarea cazeinogenului legat de calciu. Trebuie remarcat faptul că pentru proteina necoagulată, termenul " # 8811; și pentru cazeina coagulată # 8811;
Proteinele de gălbenuș de ou - vitellin, vitellinin, fosfitină sunt, de asemenea, fosfoproteine. Aceste proteine sunt sintetizate în ficatul de păsări și conțin o mulțime de serine. Deseori, formarea fosfoproteinelor este un semnal pentru realizarea anumitor procese din celulă. Prin fosforilare, se efectuează activarea și dezactivarea enzimelor. Prin fosforilarea proteinelor specifice, se transmite semnalul de contracție a mușchilor netezi.
Lipoproteinelor. Capacitatea de a forma complecși cu proteine care se găsesc la compuși hidrofobi, cum ar fi acizii grași, steroizi și hormoni tiroidieni și vitamine takzhezhirorastvorimye (de exemplu, A și D).
Semnificația biologică a legării la proteine este în mod evident translația liganzilor hidrofobi insolubili într-o formă solubilă în mediul hidrofil al celulei.
Lipoproteinele sunt molecule foarte mari, cu o masă moleculară mai mare de 1 000 000. Partea lipidică a moleculelor acestor compuși este înconjurată de un fragment de proteină, care asigură o solubilitate suficient de ridicată a acestor compuși. Sub forma unor astfel de complexe de lipoproteine, lipidele sunt transferate prin sânge. Complexul lipoproteinic nu este puternic, componentele acestuia formează o singură structură datorită interacțiunilor inductive și dispersate. Legătura lipidică-proteină poate fi distrusă prin congelare-dezghețare repetată, prin ultrasunete, prin agitare mecanică intensă și prin acțiunea solvenților organici, de exemplu etanol.
Structura chimică a fragmentului lipidic al complecșilor de lipoproteine este foarte diversă. Partea non-proteică a acestor structuri poate fi reprezentată prin grăsimi neutre, colesterol, esteri de colesterol, fosfolipide.
Spectrul principal al compușilor de sânge asemănători lipidelor este reprezentat de următorii compuși (Tabelul 30).
Aproximativ 80% din toate gliceridele, fosfolipidele, esterii de colesterol formează complexe de lipoproteine, care se leagă de globuline. Acizii grași neseficienți se combină predominant cu albumina. În toate cazurile de transport lipidic, partea lipidică ne-proteică este înconjurată de o moleculă de proteină hidrofilă pentru a asigura o hidrofilitate ridicată a întregului complex.
Un complex lipid-proteic poate avea o structură de două tipuri. Lipoproteinele care conțin proteine mai mic de 30%, au structura micelelor, care formează nucleul lipidelor (în principal, trigliceride și colesterol esteri), iar stratul exterior este format din proteine, fosfolipide, colesterol, având un grup puternic polar. Această structură asigură solubilitatea în mediul apos a plasmei sanguine în care circulă lipoproteinele.
Lipidele care conțin 50% sau mai mult proteine au o structură de subunități: lipidele fiecărei subunități sunt legate de partea hidrofobă a moleculei de proteină.
Complexele lipidice - proteice sunt divizate în mod convențional în libere (lipoproteine ale plasmei sanguine, lapte), solubile în apă și structurale (parte din membrane) care sunt solubile în grăsimi. Ultimul grup de astfel de complexe, datorită solubilității în solvenți organici, se numește proteolipide.
Nucleoproteinele sunt proteine mari în care gruparea protetică este reprezentată de un acid nucleic și, prin greutatea moleculară, depășește în mod semnificativ porțiunea de proteină reprezentată de protamină sau histonă.
Flavoproteinele conțin, ca grup protetic, derivați ai riboflavinei - vitamina B2. Acest grup de proteine este reprezentat de oxidoreductaze dependente de flavin, în care derivații de riboflavină fac parte din situsul activ. Enzimele dependente de enzime participă la oxidarea acizilor grași, decarboxilarea oxidativă a acidului piruvic și a acidului sulfuric # 945; - acizi ketoglutarici, un ciclu de acizi tricarboxilici. De asemenea, enzimele flavin includ aminoksidazii - principalul catabolism al enzimelor de amine biogene.
Articole similare
Trimiteți-le prietenilor: