Proteinele sunt compuși organici cu conținut ridicat de azot care conțin resturi de aminoacizi legați prin legături peptidice. Cu alte cuvinte, proteinele sunt polimeri ai căror monomeri sunt aminoacizi.
Proteinele sunt construite din sute sau mii de resturi de aminoacizi conectate prin legături peptidice. Varietatea proteinelor existente în natură depinde de caracteristicile compoziției de aminoacizi, de numărul de resturi de aminoacizi și de ordinea asocierii lor.
Caracteristici generale ale aminoacizilor.
În total, aproximativ 300 de aminoacizi au fost găsiți în natură. Prin capacitatea de a intra în compoziția aminoacizilor sunt:
1) Proteinogen (proteine - proteine, geneza, nastere). Numărul de aminoacizi proteinici sau proteogeni este relativ mic: în organismele vii există 20 de aminoacizi proteinogeni bazici. În plus față de cei 20 de aminoacizi standard, în proteine există de asemenea aminoacizi modificați, care sunt derivați ai aminoacizilor obișnuiți.
2) neproteogenic (care nu este inclus în compoziția proteinelor); sunt α, β și γ.
Toți aminoacizii proteici sunt a-aminoacizi cu caracteristică structurală comună caracteristică: prezența unei grupări carboxil și amină legată la un atom de carbon în poziția a.
În plus față de grupările carboxil și amino, fiecare aminoacid are un radical care variază în diferite aminoacizi în structură, sarcină electrică și solubilitate.
Clasificarea aminoacizilor proteinogenici.
Există mai multe clasificări ale aminoacizilor proteinogenici, care se bazează pe criterii diferite. Să luăm în considerare doar câteva dintre ele:
1) Clasificarea prin natura electrochimică a radicalului (R):
a) aminoacizi nepolari (sunt 8 dintre ei) - hidrofobi (insolubili în apă): alanină (ala); valină (arbore); leucină (lei); izoleucină (praf); prolină (pro); fenilalanină (uscător de păr); triptofan (trei); metionină (met);
b) aminoacizii polari (12 dintre ei) - se dizolvă în apă; la rândul lor, ele sunt împărțite în:
- neîncărcate (cele 7): glicină (gli); serină (sulf); treonină (tr); cis-teină (cis); tirozină (gamă de fotografiere); asparagină (asp); glutamina (gln);
- încărcate negativ (2): acid aspartic (asp); acidul glutamic (glu);
- încărcate pozitiv (3): lizină (lys); histidină (gis); arginina (arg).
2) Clasificarea prin capacitatea de a sintetiza în organismul uman și animale:
a) esențială (nu pot fi sintetizate în organism, prin urmare, trebuie să provină din alimente, lor 8): valină, leucină, izoleucină, triptofan, fenilalanină, metionină, treonină, lizină);
b) înlocuibile (sintetizate în corp) - 12.
Rolul biologic al aminoacizilor.
În plus față de faptul că aminoacizii sunt blocuri structurale de proteine, ele sunt utilizate în organismele vii pentru a sintetiza o varietate de substanțe. Aminoacizi diferiți (atât proteinogenici și nonproteinogenic) sunt precursori ai peptidelor, baze azotate, hormoni, vitamine, l-romediatorov, alcaloizi și alți compuși esențiali. Astfel, de exemplu, din triptofan sintetizat vitamina PP (niacin) și serotoninei, tirozina - hormoni importanți, cum ar fi adrenalina, noradrenalina, tiroxină. Din aminoacidul valină se formează vitamina B3 (acid pantotenic). Aminoacidul prolină este un compus care protejează celulele vii de multe stresuri (inclusiv oxidative).
Nivelurile de organizare a moleculelor de proteine (structura proteinelor).
Există 4 niveluri fundamentale de organizare a moleculelor de proteine:
Structura primară a proteinei este o catenă polipeptidică constând din resturi de aminoacizi legate prin legături peptidice:
Legătura peptidică este caracterizată prin următoarele proprietăți:
1) atomii de O și H ale legăturii peptidice au o transorientare;
2) patru atomi de legătură peptidic se află într-un plan, adică legarea peptidelor este caracteristică coplanarității;
3) legătura peptidică în molecula de proteină prezintă tautomerizarea ceto-enol;
4) lungimea conținutului C-N-bond de 0,13 nm și are o valoare intermediară între lungimea dublă legătură covalentă (0,12 nm) și o singură legătură covalentă (0,15 nm), din care rezultă că rotația în jurul axei C-N împiedicat;
5) legătura peptidică este mai puternică decât legătura covalentă obișnuită, deoarece este unu și jumătate (din cauza redistribuirii densității electronice).
Pentru fiecare proteină individuală, secvența de aminoacizi din lanțul polipeptidic este unică. Acesta este determinat genetic și, la rândul său, determină niveluri mai ridicate de organizare a acestei proteine.
Structura secundară a proteinei este o modalitate de a pune lanțul polipeptidic într-o formă ordonată datorită sistemului de legături de hidrogen. Catenul polipeptidic se răsucește spontan și obține o formă mai avantajoasă din punct de vedere energetic. Structura secundară a proteinelor are două soiuri principale:
1) α-helix (de obicei rana dreapta); stabilizat între gruparea carbonil oxigen și hidrogenul grupării amino.
Între H și O se formează o legătură de hidrogen. Este slabă, dar din moment ce există multe dintre aceste conexiuni, această structură este stabilă. Fiecare grupă de peptide participă la formarea a două legături de hidrogen.
Radicalii hidrofili R sunt expuși și radicalii hidrofobi R1 sunt în interiorul helixului (se ascund în interiorul solventului).
2) β este un strat pliat. Atunci când se formează această structură, mai multe lanțuri de polipeptide, care nu se pliază în α-helix, sunt legate prin legături de hidrogen inter-catenă. De exemplu, beta-keratinele (parte din mătase) posedă o astfel de structură. O structură pătată p are loc între lanțurile polipeptidelor adiacente. În interacțiunea dintre structurile secundare, poate fi formată o structură super-secundară (supracoate). De exemplu, α-helix super-coiliat se găsește în proteinele fibrilare.
Structura terțiară a proteinelor este un globule și este caracteristică proteinelor globulare. La nivelul terțiar al organizației există un centru activ și proteina dobândește activitate funcțională.
Relațiile care stabilizează structura terțiară:
1) disulfid (are loc între radicalii de cisteină, această legătură este puternică, dar se poate recupera cu ușurință);
2) ionic (format între radicalii de aminoacizi încărcați);
3) hidrogen (are loc între radicalii aminoacizilor polari);
4) izopeptidă (formată între grupele carboxil și amino ale radicalului);
5) interacțiunea hidrofobă (între aminoacizii hidrofobi).
În globule, radicalii polari aflați în stare hidratată sunt în afara, radicalii hidrofobi din interior.
În interiorul globulelor, se separă adesea domeniile - secțiuni ale lanțului polipeptidic, care, independent de alte părți ale aceluiași lanț, formează o structură care în multe privințe seamănă cu o proteină globulară.
Structura cuaternară este caracteristică numai proteinelor oligomerice (proteine oligomerice - proteine constând din mai multe lanțuri polipeptidice).
Protomorul este un lanț polipeptidic în proteina oligomerică. Structura cuaternară este o modalitate caracteristică de localizare a protomerilor proteinei oligomerice. Centrul activ apare când protomerii sunt combinați. De exemplu, hemoglobina este o structură cuaternară, o proteină din sânge conținută în celulele roșii (transportă oxigen).
Articole similare
Trimiteți-le prietenilor: