Tema 1. Rolul proteinelor în nutriție. PREPARAREA PROTEINELOR
Semnificația practică a subiectului. Principala sursă principală de aminoacizi pentru oameni este proteinele alimentare. Pentru a asigura nevoile necesare ale organismului în aminoacizi, nu numai starea tractului gastro-intestinal și cantitatea de proteine din alimente, ci și caracteristicile calitative ale proteinelor alimentare sunt de o mare importanță. Cu cât este mai aproape de compoziția de aminoacizi a proteinei alimentare față de compoziția de aminoacizi a proteinelor corporale, cu atât este mai mare gradul de digestie în tractul digestiv. În plus, proteinele tisulare ale corpului pot servi ca surse de aminoacizi, care sunt metabolizați în mod constant prin eliberarea monomerilor incluși în compoziția lor.
Scopul lecției. După ce a aflat subiectului studentul trebuie să cunoască condițiile necesare pentru eficiente digestia proteinelor și absorbția aminoacizilor în tractul gastro-intestinal, factori care contribuie la descompunerea aminoacizilor în intestin și mecanismele de neutralizare a produselor de degradare și rolul lor biologic, să poată aplica cunoștințele lor pentru a rezolva probleme teoretice și practice .
Nivelul inițial al cunoașterii
1. Structura aminoacizilor (alanină, aspartat, glutamat, histidină, tirozină, triptofan, cisteină).
2. Funcțiile coenzime ale vitaminelor (piridoxină, nicotinamidă).
3. Proprietățile hidrofile și hidrofobe ale compușilor organici.
4. Proprietățile enzimelor datorate naturii lor chimice.
5. Mecanisme de reglare a activității proteinelor catalitice.
6. Reacții de reducere a oxidării, reacții de transport și de scindare ale grupurilor funcționale în sisteme biologice.
Fondul aminoacid al organismului.
1.1.1. În corpul uman conține aproximativ 100 g de aminoacizi liberi, care formează fondul său de aminoacizi. Acest fond este alimentat în mod constant din cauza sosirii de noi molecule de aminoacizi în locul acelora care au fost utilizate în procesele metabolice. Sursele și modalitățile de utilizare a aminoacizilor liberi în organism sunt prezentate în Figura 1.1.
Figura 1.1. Formarea și utilizarea aminoacizilor liberi în organism.
1.1.2. Studiile care utilizează etichete radioactive arată că rata globală a sintezei proteinelor în corpul unui adult sănătos este de aproximativ 400 - 500 g pe zi, cu 3/4 din această sinteză este asigurată datorită resurselor endogene. Acest lucru explică faptul că, chiar și la post, sinteza anumitor proteine are loc la o rată suficient de mare.
1.2.1. Pentru a evalua corect relația dintre procesele de biosinteză și împărțirea proteinelor în organism, balanța de azot este destul de precisă. Soldul azotului este diferența dintre cantitatea de azot care intră în organism cu alimente și cantitatea de azot excretat din organism cu urină, fecale, saliva și transpirație.
1.2.2. Dacă cantitatea de azot furnizat depășește cantitatea de azot eliberată, se observă un echilibru pozitiv al azotului. Este caracteristic pentru toate stările în care rata de sinteză a proteinelor în organism este mai mare decât rata decăderii sale, de exemplu:
· La femeile în timpul sarcinii;
· În copilărie cu nutriție completă;
· La pacienții aflați în perioada de recuperare;
· Sportivii în perioada de formare;
· Odată cu introducerea hormonilor anabolizanți.
1.2.3. Dacă cantitatea de azot eliminată din organism depășește cantitatea de azot furnizată de alimente, se observă un echilibru negativ al azotului. Apare în toate cazurile în care defalcarea proteinelor din organism predomină asupra sintezei lor, de exemplu:
· Când postul - total sau parțial, când lipsește cel puțin unul din componentele esențiale ale dietei;
· La vârstnici;
· La pacienții cu afectare a sistemului digestiv;
· La pacienții cu leziuni musculo-scheletice și în alte cazuri de restricție a mobilității prelungite (hipokinezie).
1.2.4. Într-o stare de echilibru de azot, organismul pierde azot cât mai mult pe zi pe care îl primește cu alimente. Acest lucru este tipic pentru persoanele sănătoase adulte care au o alimentație normală.
Proteinele alimentare sunt principala sursă de aminoacizi pentru organism.
1.3.1. Proteinele nutritive care intră în organism sunt folosite ca sursă de aminoacizi pentru sinteza propriilor lor proteine structurale, catalitice, de transport, receptori și alte proteine, precum și substanțe neproteice.
1.3.2. Nevoia zilnică de proteine pentru un adult depinde de vârstă, profesie, stare de sănătate, condiții de muncă, factori climatici și alți factori. Se stabilește că un adult cu un cost mediu de energie ar trebui să primească 100-120 de grame de proteine pe zi.
1.3.3. De asemenea, este necesar să se țină seama de valoarea biologică a proteinelor. Cu cât compoziția de aminoacizi a proteinei alimentare este mai apropiată de compoziția de aminoacizi a proteinelor din organism, cu atât este mai bine absorbită și cu atât este mai mare valoarea biologică a acesteia. Este cu atât mai important faptul că 8 aminoacizi din corpul unui adult nu pot fi sintetizați. Astfel de aminoacizi sunt numiți de neînlocuit, acestea includ: valină, leucină, izoleucină, lizină, metionină, treonină, fenilalanină și triptofan. Restul de 12 aminoacizi sunt înlocuibili, pot fi sintetizați în corpul uman și lipsa acestora în alimente poate fi compensată de alți aminoacizi.
1.4.1. Digestia proteinelor, adica scindarea acestora la aminoacizi individuali, incepe in stomac si se incheie in intestinul subtire. Digestia are loc sub influența sucurilor gastrice, pancreatice și intestinale care conțin enzime proteolitice (proteaze sau peptidaze). Enzime proteolitice aparțin clasei de hidrolaze. Ele catalizează hidroliza legăturilor peptidice ale moleculei CO-NH a moleculei de proteină (Figura 1.2):
Figura 1.2. Hidroliza legăturilor peptidice.
1.4.2. Toate enzimele proteolitice pot fi împărțite în două grupuri:
1. exopeptidaze - catalizează descompunerea legăturii peptidice terminale cu eliberarea aminoacidului N- sau C-terminal;
2. endopeptidaze - hidrolizează legăturile peptidice în lanțul polipeptidic, produsele de reacție sunt peptide cu o greutate moleculară mai mică.
1.4.3. Majoritatea enzimelor proteolitice implicate în digestia proteinelor și peptidelor care sunt sintetizate și secretate în cavitatea tubului digestiv sub formă de precursori inactivi - proenzime (zimogenele). Prin urmare, nu există digestie a proteinelor din celulele care produc proenzimele. Activarea zimogenii transportate în lumenul tractului gastrointestinal prin proteoliză parțială - porțiunea de clivaj a lanțului peptidic zimogen.
1.4.4. Caracteristicile enzimelor proteolitice cele mai importante sunt prezentate în Tabelul 1.
Tabelul 1
Unele enzime proteolitice ale tractului gastrointestinal.
Trimiteți-le prietenilor: