Proteinele reprezintă cea mai numeroasă și mai diversă clasă de compuși organici ai celulelor. Acestea sunt heteropolimeri biologici, ale căror monomeri sunt aminoacizi.
Conform compoziției chimice a aminoacizilor - este un compus având o grupare carboxil (-COOH) și una amină (-NH2), unul asociat cu atomul de carbon la care este atașat catena laterală - un R. radical Se radical atașat la un aminoacid al proprietăților sale unice.
Numai 20 de aminoacizi sunt implicați în formarea proteinelor. Ele sunt numite fundamentale. sau de bază:
Unii dintre aminoacizii nu sunt sintetizați în organismele animale și umane și trebuie să vină cu alimente vegetale. Ele sunt numite de neînlocuit:
Aminoacizii, legați unul cu altul prin legături peptidice covalente, formează peptide de lungimi diferite. O peptidă (amidă) se referă la o legătură covalentă formată de o grupare carboxil dintr-un aminoacid și o grupare amino a altui.
Proteinele sunt polipeptide cu înaltă moleculară, care conțin între 100 și câteva mii de aminoacizi.
Există patru niveluri de organizare a proteinelor.
- Structura primară (secvența aminoacizilor din lanțul polipeptidic). Se formează datorită legăturilor peptidice covalente dintre resturile de aminoacizi. Structura primară este determinată de secvența de nucleotide a unei porțiuni a unei molecule de ADN care codifică proteina activă. Structura primară a oricărei proteine este unică și determină forma, proprietățile și funcțiile sale. Moleculele de proteine pot lua diferite forme spațiale (conformații). Există structuri spațiale secundare, terțiare și cuaternare ale moleculei de proteine.
- Structura secundară. Se formează prin stivuirea lanțurilor polipeptidice în structura α-helix sau β. Este susținută de legăturile de hidrogen dintre atomii de hidrogen ai grupărilor NH și atomii de oxigen ai grupărilor CO-. A-helixul este format ca rezultat al răsucirii lanțului polipeptidic într-o helix cu distanțe egale între ture. Este caracteristic proteinelor globulare. având forma sferică a globulei. Structura β este plierea longitudinală a trei lanțuri polipeptidice. Este caracteristic proteinelor fibrilare care au o formă de fibrilă alungită.
- Structura terțiară. Se formează atunci când helixul este rulat într-o minge (globule, domeniu). Domeniile sunt formațiuni globulare cu un nucleu hidrofob și un strat exterior hidrofil. Structura terțiară este formată prin legături formate între radicalii (R) de aminoacizi, ca urmare a interacțiunilor ionice, hidrofobe și de dispersie și, de asemenea, ca urmare a formării de bisulfura (S-S) legături între radicali cisteină.
- Structura cuaternară. Este caracteristic proteinelor complexe care constau din două sau mai multe lanțuri de polipeptide (globule) care nu sunt legate prin legături covalente, precum și proteine care conțin componente non-proteice (ioni metalici, coenzime). Structura cuaternară este susținută în principal de forțele de atracție intermoleculară și, într-o mai mică măsură, de legăturile hidrogen și ionice.
Configurația proteinei depinde de secvența aminoacizilor, dar poate fi influențată de condițiile specifice în care este localizată proteina.
Pierderea unei molecule de proteine prin organizarea sa structurală se numește denaturare. Denaturarea poate fi reversibilă și ireversibilă. Cu denaturarea reversibilă, structurile cuaternare, terțiare și secundare sunt distruse, dar datorită păstrării structurii primare la revenirea condițiilor normale, este posibilă renaturarea proteinei - restaurarea conformației normale (native). Cu denaturare ireversibilă, structura primară a proteinei se descompune. Denaturarea poate fi cauzată de temperaturi ridicate (peste 45 ° C), deshidratare, radiații dure și alți factori. Schimbarea în conformația (structura spațială) a moleculei de proteine stă la baza unui număr de funcții ale proteinei (semnalizare, proprietăți antigenice etc.).
Prin compoziția chimică se disting proteine simple și complexe. Proteinele simple constau doar din aminoacizi (proteine fibrilare, anticorpi - imunoglobuline). Proteinele complexe conțin părți proteice și grupuri protetice non-proteice. Distinge lipoproteine (conținând lipide), glicoproteine (glucide), phosphoproteins (una sau mai multe grupări de fosfat), metaloproteinelor (diferite metale), nucleoproteine (acid nucleic). Grupurile protetice joacă de obicei un rol important în performanța proteinei a funcției sale biologice.
Funcțiile proteinelor sunt diferite:
- Funcție catalitică (enzimatică). Toate enzimele sunt proteine. Proteinele-enzime catalizează cursul reacțiilor chimice din organism. De exemplu, catalaza descompune peroxid de hidrogen, amilază - hidrolizează amidonul, lipaze - grăsimi, tripsina - proteine nucleazei - acid nucleic, o ADN polimerază catalizează dublarea ADN-ului.
- Funcția de construcție (structurală). Se efectuează prin proteine fibrilare. De exemplu, keratina se găsește în unghii, păr, lână, pene, coarne, copite; Colagenul - în oase, cartilaj, tendoane; elastina - în ligamente, pereții vaselor de sânge.
- Funcția de transport. Un număr de proteine sunt capabile să atașeze și să transporte diferite substanțe. De exemplu, hemoglobina transportă oxigen și bioxid de carbon, proteinele purtătoare facilitează difuzia facilă prin membrana plasmatică a celulei.
- Funcția hormonală (de reglementare). Mulți hormoni sunt proteine, peptide, glicopeptide. De exemplu, hormonul de creștere reglează creșterea; insulină și glucagon reglează glucoza din sânge: insulină crește permeabilitatea membranelor celulare la glucoza, care îmbunătățește clivaj în țesut, depunerea de glicogen în ficat, glucagon promovează conversia glicogenului hepatic la glucoza.
- Funcție de protecție. De exemplu, imunoglobulinele din sânge sunt anticorpi; interferoni - proteine antivirale universale; fibrina și trombina participă la coagularea sângelui.
- Contractilitate (motor) funcție. De exemplu, actina și miozina formează microfilamente și efectuează contracția musculară, tubulina formează microtubuli și asigură funcționarea fusului de fisiune.
- Funcția receptor (semnal). De exemplu, glicoproteinele fac parte din glicocalicul și percep informații din mediul înconjurător; opsina este o parte integrantă a pigmenților fotosensibili ai rohodopsinei și iodopsinei prezente în celulele retinei.
- Funcția de energie. Când se divizează 1 g de proteine, se eliberează 17,6 kJ de energie, ceea ce este necesar pentru activitatea vitală a organismului.
- Funcția de stocare. De exemplu, albumina stochează apă în gălbenușul de ou, mioglobina conține o rezervă de oxigen în mușchii vertebrale, proteinele din semințele de plante leguminoase sunt un depozit de nutrienți pentru embrion.
Proteinele-enzime catalizează cursul reacțiilor chimice din organism. Aceste reacții, numai din motive energetice, nu curg deloc în organism sau curge prea lent.
Reacția enzimatică poate fi exprimată după cum urmează: E + S → [ES] → E + P, unde E este enzima; Substrat S; ES - complex de substrat enzimatic; Produse de reacție P.
Substratul reacționează reversibil cu enzima pentru a forma un complex enzimă-substrat, care apoi se descompune pentru a forma un produs de reacție. Enzima nu face parte din produsele de reacție finale.
În molecula enzimei există un centru activ. constând din două situsuri - sorbție (responsabilă de legarea enzimei de molecula substratului) și catalitică (responsabilă de cataliză în sine). În timpul reacției, enzima leagă substratul, modifică succesiv configurația sa, formând o serie de molecule intermediare, care în cele din urmă produc produsele de reacție.
Diferența dintre enzimele din catalizatorii de natură anorganică este următoarea:
- o enzimă catalizează numai un tip de reacție;
- activitatea enzimelor este limitată de limite de temperatură destul de înguste (de obicei 35-45 ° C);
- enzimele sunt active la anumite valori ale pH-ului (cel mult într-un mediu ușor alcalin).
Articole similare
Trimiteți-le prietenilor: