După cum se știe, în timpul răspunsului imun între un antigen străin și receptiv numai la el (specific) de anticorp are loc legătură fizico-chimice, care facilitează neutralizarea antigenelor de scindare. Se pune întrebarea: cum poate organismul să formeze un anticorp specific pentru fiecare dintre sutele de mii de antigeni provenind din mediul extern. Recent, a fost făcută o altă încercare de a explica răspunsul imun prin două teorii contradictorii: teorie instructivă și selectivă.
I. Teoria instrucțiunii. antigenul, dând o probă, determină formarea unui anticorp specific care reacționează numai cu el (această teorie poate fi considerată ca fiind respinsă în această formă).
II. Teoria electorală. ca urmare a studiilor genetice și clarificării structurii chimice a imunoglobulinei, teoria selectivă poate fi considerată dovedită. Pe suprafața antigenelor există grupuri determinante (lanțuri laterale); organismul are moștenire, înmulțită în ADN-ul nucleului celular, pentru a forma reacția cu anticorpi specifici antigeni. Dacă organismul întâlnește un anumit antigen, ca rezultat al stimulării, limfocitele proteice reactive se înmulțesc selectiv; o populație de limfocite capabilă să formeze un astfel de anticorp specific este numită clonă.
Anticorpul rezultat, conform experienței, doar un fel de specific, deoarece specii strâns înrudite sau cu proteine funcționale similare reacționează încrucișat, ive unele cazuri chiar și în mod sistematic antigene îndepărtate poate produce o reacție (de exemplu, antigen Forsman). Aceasta se datorează faptului că în cursul imunizării, una sau mai multe molecule complexe de proteine care au numeroase grupuri caracteristice (determinanți) sunt aproape întotdeauna introduse în organism. Cu toate acestea, în studiul proteinelor cristaline și sintetice, sa constatat că o moleculă a unei imunoglobuline poate reacționa cu nu mai mult de doi determinanți.
În ceea ce privește determinantul antigenic, conform cercetării lui Levin, ca rezultat al reglementării genetice, răspunsul imun este o lege: "totul sau nimic". Conform cercetărilor noastre, aceeași regulă se aplică la alergeni: sensibil copil sintetic-lizina vasopresina nu dă nici o reacție alergică la oxitocină, deși acesta din urmă este doar un aminoacid ciclic diferă de vasopresină, în plus față de lizină, ceea ce reprezintă eficiența biologică.
Imunotoleranței. Această condiție este imunitatea opusă: a organismului la introducerea de antigen străin nu furnizează un răspuns imun care, după cum rezultă din cele de mai sus, care poate rezulta din caracteristicile genetice: această persoană nu este capabilă să formeze clona anticorpul corespunzător de limfocite. Sub influența unui număr foarte mare (saturație) a antigenului sau repetate frecvent doze mici de antigen preexistenta răspunsului imun poate opri și poate determina toleranța la un antigen specific, r. E. Organismul temporar sau permanent pierde capacitatea de a sintetiza sau da materialul imun în ceea ce privește acest antigen. Toleranța este la fel de specifică ca răspunsul imun: se referă numai la un antigen specific.
Mecanismul toleranței dobândite:
1. Prevalența antigenelor blochează anticorpii localizați pe suprafața limfocitelor B și previne reproducerea clonelor celulare corespunzătoare. Inhibarea funcțiilor celulare cu ajutorul agenților citotoxici promovează apariția toleranței.
2. Un anticorp atunci când este administrat într-o concentrație ridicată poate, de asemenea, să conducă la toleranță, legând antigenul chiar înainte de a ajunge la limfocite reactive specifice.
3. Conform majorității studiilor noi, în stimularea toleranței, este foarte important să se stimuleze celulele inhibitoare (supresoare) T.
Hibridizarea. Conform celor mai recente cercetări, co-cultivarea a două tipuri de limfocite, capabile de diferite răspunsuri imune, în cultura de țesut poate produce celule monoclonale (formând un tip de anticorpi). Aceasta deschide o nouă posibilitate de protecție pasivă și, în viitor, va fi posibil să se obțină anticorpi umani în cantități mari.
Structura chimică a moleculei de imunoglobulină este cunoscută din studiile lui Edelman. Deja mai devreme sa descoperit că molecula de imunoglobulină prin clivarea punțile disulfurice pot fi scindate în două lanțuri H (grele - grele) lanțuri și două L (lumină - ușor). Prin digestia cu papain, molecula poate fi fragmentata si altfel: apoi se desprind doua parti, numite Fab, si o parte numita Fc.
Fragment de Fab. Formează situsul de legare al unui antigen specific. Fragmentul conține lanțul complet L și o parte din lanțul H. Partea exterioară (amino terminal) sau segmentul N al celor două lanțuri este regiunea V variabilă. Conține 111 aminoacizi, a căror legare specifică este determinată de ordinea anticorpilor individuali, configurația stereo. Secvența aminoacizilor (secvențierea) celeilalte părți este independentă de capacitatea de a reacționa cu un antigen specific: acesta este segmentul C (constant). Acesta din urmă este individual diferit și, prin urmare, calitatea IgG a descris mai multe opțiuni.
Fragment Fc. Aceasta reprezintă o parte a lanțului H. Nu se leagă de antigenul în sine, însă în cazul unei reacții fizico-chimice între Fab și antigen, acesta induce un lanț de reacții biologice.
Clasificarea imunoglobulinelor este posibilă pe baza antigenicității diferite a lanțurilor H; există în prezent cinci tipuri de imunoglobuline. Lanțul L în fiecare caz poate fi dublu: kappa și lambda.
Mai multe informații pe această temă:
Articole similare
Trimiteți-le prietenilor: