Starea de oxidare a fierului în hemoglobină - cartea de referință a farmacistului 21

Chimie și Tehnologie Chimică

Un exemplu de boală moleculară. cauza care este acum complet clară. pot servi ca ferigmoglobinemie. Această boală se datorează faptului că molecula anormală a hemoglobinei doi atomi de patru atomi de fier (II) este oxidat la starea feric (III), în timp ce alți doi atomi rămân în stare de două încărcare. Compus de molecule de hemoglobină cu oxigen in plamani si eliberarea lor în țesuturi pot trece doar dacă atom zhe [c.467]








hem Comunicarea cu lanțul polipeptidic este realizată prin coordonarea ionului de fier și atomul de azot de histidină (aminoacid cincilea la globina) Al șaselea ligand poate acționa ca O2, CO și alte complexe de hemoglobină cu oxigen molecular O2, numit oxyhemoglobin, remarcabil prin aceea că un ion de fier Fe nu este oxidat și trece de la starea ridicată la low-spin, reducând raza sa și împingerea în molecula de oxigen în inel plan porfinovogo. astfel format este într-un buzunar hidrofob al lanțului polipeptidic din care apa dislocuit de anioni acest motiv C1. TVA-ul. 804. Fosfații nu pot intra în complex ca ligand al șaselea [c.910]

Pe baza unor fenomene care nu sunt direct legate de cataliză, se știe că, ca urmare a legării la o proteină, proprietățile unei substanțe pot suferi o schimbare profundă. Astfel, hemul este o substanță insolubilă în apă și non-persistentă, transformându-se rapid în contact cu aerul în hematină datorită oxidării Fe "până la Re". Dimpotrivă, hemoglobina, formată ca rezultat al legării hemei la o proteină globină, este o substanță solubilă în apă care formează un compus reversibil cu molecule de oxigen-oxihemoglobină. în care fierul reține o stare bivalentă. Alte proteaze sunt cunoscute care conțin heme legată, dar cu alte proteine. decât cu globină, de exemplu peroxidază. catalazei. citocromul și enzima respiratorie Warburg. Nici una dintre aceste proteaze nu se leagă în mod reversibil cu oxigenul. dar unele dintre ele sunt oxidate reversibil la forme cu fier feric. Desigur, aceste diferențe de comportament se datorează naturii proteinelor corespunzătoare, deoarece grupul protetic - heme - este același în toate cazurile. [C.799]

Hemoglobina transferă oxigenul din plămâni în diferite organe în care au loc reacții de oxidare. Molecula de hemoglobină este compus din două perechi de lanțuri de polipeptide (de secvență cunoscută de aminoacizi) și patru hem legăturile slabe conectate cu porțiune glo bin (vezi. Cap. IV). Al cincilea și al șaselea situs ligand al atomului de fier heme sunt ocupate de două grupe imidazolice ale resturilor de globină histidină. Hemoglobina are o capacitate remarcabilă de a intra într-o reacție reversibilă cu oxigen molecular. formând oximhemoglobină. în care oxigenul înlocuiește unul dintre grupurile de imidazol și devine al saselea ligand al atomului de fier, fierul în sine nu este oxidat. Methemoglobină. în care kelezo-ul este oxidat în starea trivalentă. este capabil să se combine cu oxigenul. În plus față de oxigen, hemoglobina se combină cu alte molecule mici sau ioni. În special, trebuie remarcat capacitatea sa de a forma un complex foarte puternic cu monoxid de carbon, ceea ce explică toxicitatea cunoscută a acestui compus. Hem servește drept coenzima și alte proteine. prin biochimice sale [c.233]








Când extragerea de hemoglobina din eritrocite prin tratarea acestuia cu acid acetic și clorură de sodiu, sau prin încălzirea hem este separat de globina, fierul bivalent (Fe O) este oxidat la feric și hem este convertit în hemină (starea feric Fe.) - cristale roșii puternice care conțin anioni clor [c.544]

Unele hemoglobine anormale sunt asociate cu methemoglobinemia. Fe 11) în astfel de hemoglobine este oxidat la Fe (III), astfel încât aceste proteine ​​nu mai pot funcționa ca purtători de oxigen. În acest sens, mutațiile referitoare la H15-87 un lanț sau un lanț H15-92 p, care sunt liganzi de fier heme, au o importanță deosebită. În Hbrwate, H15-87 în lanțul a este înlocuit cu Tyr, iar în Hbnoye, Parc Tyr înlocuiește H15-92 în lanțul p. În ambele cazuri, hidroxil tirozina fenolică formează aparent o legătură electrostatică cu Fe +, stabilizând astfel această stare de valență. [C.560]

Când se otrăvesc cu oxizi de azot. perechi de compuși nitrobenzen și o altă parte a hemoglobinei este oxidat în methemoglobină (POP), care conține fier trivalent. Methemoglobină pierde, de asemenea, capacitatea sa de a transporta oxigenul de la plamani la tesuturi, asa ca atunci cand metgemo-globinemii (intoxicare din cauza oxidanți), în funcție de gradul de moarte otrăvire pot apărea din cauza lipsei de oxigen. Dacă oferiți asistență în timp, adică măriți presiunea parțială a oxigenului (inhalarea oxigenului pur), apoi în acest caz este posibilă retragerea pacientului dintr-o stare periculoasă. [C.84]

În corpul uman, mecanismul principal al transferului de oxigen de la plămâni către țesuturi este asocierea reversibilă a oxigenului molecular cu proteina hemoglobină. Această substanță poate fi considerată ca fiind compusă din două componente principale - proteina globină și sistemul cu conținut de fier din inelele norfrine, care se numește hemă. O asociere normală reversibilă a hemoglobinei cu oxigenul are loc fără a schimba starea oxidativă a atomului de fier care formează chelația. Dacă atomul de fier al hemogrupului este oxidat în starea trivalentă. methemoglobina formată nu va mai fi capabilă să lege oxigenul. Când o mare parte din hemoglobina din sânge se transformă în methemoglobină. suficiența sângelui de a transmite oxigen se va deteriora foarte mult, ceea ce poate duce chiar la moarte. Rezultatul fiziologic al acestei acțiuni amintește de otrăvirea cu monoxid de carbon, deoarece în ambele cazuri țesuturile nu pot primi oxigen. [C.206]







Articole similare

Trimiteți-le prietenilor: