Proteine ​​natura - enzima - o enciclopedie mare de petrol și gaze, articol, pagina 1

Proteina - enzima

Natura proteică a enzimelor provoacă instabilitatea (labilitatea), exprimată prin faptul că enzimele își pierd activitatea în condiții adverse de mediu. Unul dintre cei mai importanți factori ai mediului extern este temperatura. Pe măsură ce crește temperatura, viteza procesului enzimatic, ca cea a majorității reacțiilor chimice, crește, dar spre deosebire de acestea, în limite destul de înguste. După atingerea unei anumite temperaturi caracteristice fiecărei enzime, viteza de reacție enzimatică scade. Scăderea ratei este asociată cu distrugerea porțiunii de proteină a enzimei la temperaturi ridicate și cu pierderea activității catalitice ca rezultat al acesteia. [1]







Natura proteinelor enzimelor limitează utilizarea lor în practica medicală. În organism, în special în fluxul sanguin, există o cantitate semnificativă de enzime proteolitice, cu o rată ridicată de hidroliză a proteinelor străine. În plus, majoritatea proteinelor sunt antigeni și, atunci când sunt ingerate, sunt imediat blocați de anticorpi adecvați. În ciuda acestor limitări, domeniul de aplicare al diferitelor enzime în practica medicală se extinde de la an la an. Atunci când se creează forme complexe de dozare bazate pe enzime, se acordă o atenție deosebită relației dintre componentele individuale. [2]

Dovezi puternice privind natura proteică a enzimei sunt producția sa în formă pură și izolarea sub formă de cristale de proteine. Până în prezent, au fost obținute peste 1000 de enzime cristaline. [3]

Wilstetter et al. Natura proteinelor enzimelor a fost demonstrată fără echivoc în 1926 de către biochimistul american J. [4]

Sensibilitatea la creșterea temperaturii indică natura proteică a enzimei. [5]

Pentru reacțiile enzimatice, Q10 variază de la I la 2, care se datorează naturii proteinice a enzimelor. particularitățile cursului reacției enzimatice și ale mediului intern al organismului. Efectul temperaturii asupra ratei reacției enzimatice este foarte divers. Acesta poate afecta în primul rând stabilitatea enzimei, accelerând denaturarea proteinei enzimatice, care este asociată cu inactivarea enzimei; pe afinitatea enzimei pentru substrat; viteza de descompunere a complexului enzimă-substrat, întotdeauna formată în timpul reacției enzimatice; pe afinitatea enzimei pentru activatori și inhibitori, dacă sunt disponibili în sistem. Creșterea temperaturii, pe de o parte, accelerează reacția foarte enzimatică (catalitică); pe de altă parte, inactivarea enzimei este accelerată. Astfel, cu o creștere a temperaturii în timpul reacțiilor enzimatice, ca în general în procesele chimice, reactivitatea, adevărata activitate catalitică, crește. Dar enzimele sunt proteine ​​care sunt denaturate ireversibil când temperatura crește peste 50 ° C, iar rata de denaturare la încălzire crește de multe ori mai repede decât rata oricăror transformări chimice. Prin urmare, procesul de inactivare, asociat cu o scădere a concentrației enzimei în sistem, determină încetinirea reacției cu o creștere suplimentară a temperaturii. [6]







Natura proteine ​​de enzime a explicat multe dintre detaliile sintezei lor în celule, motivele pentru care acestea sunt ușor fixate la membrană, și în același timp, a pus o problemă importantă în teoreii cataliza - problema mecanismului de acțiune al catalizatorilor biologici, care au o structură geometrică foarte complexă, nu sunt destul de rigid, cum ar fi oxizii cristaline sau de metale, și pot varia chiar și în timpul reacției catalitice. [7]

Enzimele pot fi definite ca catalizatori macromoleculari de origine biologică. În această definiție, nu există niciun indiciu al naturii proteinice a enzimelor. și, într-adevăr, putem presupune că o enzimă care nu este izolată în forma sa pură va fi o substanță fără proteină. Până în prezent, astfel de enzime nu au fost detectate, deci avem dreptul să definim enzime, precum și proteine ​​catalitice active. [8]

Enzimele care pot fi izolate în stare cristalină au o activitate specifică foarte mare. Soluțiile enzimatice cristaline sunt capabile să prezinte proprietăți catalitice la astfel de concentrații scăzute ale enzimei la care natura proteinică a enzimei nu poate fi detectată prin reacții chimice convenționale la proteină. [10]

Utilizarea enzimelor microbiene în medicină este foarte promițătoare și se va extinde, fără îndoială. Dificultățile în utilizarea preparatelor enzimatice în scopuri medicale constau în necesitatea de a le curăța de substanțe pirogenice, toxine și alte impurități. Luând în considerare natura proteică a enzimelor. este necesar să le verificăm pentru acțiunea antigenică și pentru reacția alergică a organismului. [11]

Sumner în 1926 a demonstrat în mod irefutabil că enzimele sunt de natură proteică. De atunci, mai mult de 100 de enzime au fost obținute în formă cristalină și toate acestea s-au dovedit a fi proteine. În prezent, problema naturii proteice a enzimelor este rezolvată atât de clar încât enzima cuvânt înseamnă automat proteine. [12]

Enzimele cristaline au o activitate catalitică foarte mare, care nu se schimbă prin recristalizări repetate. De asemenea, s-a constatat că o scădere a activității enzimei este întotdeauna însoțită de denaturarea parțială a proteinei. Toate aceste fapte au forțat în final să recunoască natura proteică a enzimelor. [13]

Aceasta nu înseamnă totuși că recunoașterea naturii proteinice a enzimelor a fost în cele din urmă respinsă. [14]

Sumner nu a renunțat și a continuat să facă o sarcină dificilă: să demonstreze că activitatea catalitică este o proprietate a proteinei în sine. Ca exemplu al lucrării sale, menționăm purificarea unui anticorp specific anti-ureazei; Sumner a arătat că, după digestia parțială a urează, activitatea enzimatică reziduală corespunde exact cantității de substanță precipitată de antiurează. După activitatea lui Sumner, multe enzime au fost obținute în formă cristalină, iar natura proteică a enzimelor a încetat să provoace îndoieli. [15]

Pagini: 1 2

Distribuiți acest link:






Articole similare

Pagina anterioară

Pagina următoare

Trimiteți-le prietenilor: