Malat dehidrogenaza este utilizată ca indicator enzimatic în determinările spectrofotometrice ale activității aspartat transaminazei. Prin urmare, activitatea malat dehidrogenază în ser poate fi evaluată în determinarea activității transaminazei eșantioane în prezența sau absența a adăugat malat dehidrogenază. Valorile observate sunt activitatea transaminazei aproximativ egale la niveluri ridicate ale activității malat dehidrogenază în ser, dar diferă în mod semnificativ atunci când valorile normalpyh activitatea enzimei din urmă [Siegel și colab. 1956; Fahlgren și colab. 1958].
La fel ca laktatdegndrogenaze, malat dehidrogenază este de asemenea larg răspândită în țesuturi, astfel determinarea activității sale în ser este o valoare relativ mică de diagnostic. Cu toate acestea, o creștere tranzitorie a nivelurilor serice se observă după infarctul miocardic clinic și experimental. Valorile crescute apar, de asemenea, la diferite boli hemolitice, carcinomatoza generalizată și boli de ficat, în special în hepatita acută.
Printre mai multe studii clinice recente trebuie remarcat faptul Garbus închise (1971), au sugerat că izoenzima aspectul mitohopdrialyyugo al malat dehidrogenază în ser poate fi o manifestare de leziuni celulare severe.
Două forme de dehidrogenaza isocitrate, caracterizate prin specificitatea sa de co-enzimă, izotsitraga catalizează oxidarea în prezența ionilor de mangan (Mn ++). Formularul + -dependente NAD care are o mitocondrie nu sunt decarboxilat oksalosuktsipat intermediar, în timp ce formele cu
Forma dependentă de NADP + este distribuită pe scară largă în țesuturile umane, incluzând mușchiul ficatului, inimii și scheletului. Are o masă moleculară de 64 000. Activatorul său normal - ionii Mn ++ poate fi înlocuit în limite limitate cu ioni Mg ++ sau Co ++.
Trimiteți-le prietenilor: