Proteinele complexe sunt proteine care conțin, în plus față de partea polipeptidică, și non-proteină (grup protetic). Grupul protetic poate fi legat de partea proteică prin legătura covalentă și ne-covalentă.
Conform structurii grupului protetic, proteinele complexe sunt împărțite în:
1. Cromoproteine (grup protetic - substanță colorată),
5. metaloproteine (cel mai adesea cationi divalenți - Cu, Fe, Co, Zn, Mg, Mn și alții);
Chromoproteins - proteine complexe, constând dintr-o proteină simplă și de grup pictat (din croma grecesc -. Paint). Este -. Grup neomogen care cuprinde hemoproteins (conținând ca ion protetice fier grup hem), magneziu-porfirine, flavoproteinelor (conținând isoalloxazine derivat, de exemplu, vitamina B2), etc. chromoproteins joacă un rol foarte important in procesele de viata - fotosinteză ( magneziu-porfirine), respirația tisulară (flavoproteinelor și citocromilor care conțin hem), lumină și percepția culorilor (rodopsina), transportul oxigenului (hemoglobină), reacții redox, etc ..
Glicoproteinele furnizează carbohidrați sub formă de componente nonproteinici - oligo- sau polizaharide legate covalent la o proteină O- sau o legătură N-glicozidică. Glicoproteinele sunt multe proteine structurale și de transport, enzime, hormoni, receptori, etc. Cele mai multe proteine situate pe suprafața exterioară a celulelor animale, sunt de asemenea glicoproteine. Componenta carbohidrat a glicoproteinelor constatat astfel monozaharide ca D-glucoză, D-galactoză, D-manoză, N-acetilgalactozamină, N-acetilglucozamină, și altele. Componenta carbohidrat dă glicoproteinele mai mari de proteine simple au diferite tipuri de rezistență la influențele fizice și chimice, la acțiunea proteinazelor.
Fosfoproteinele ca grup protetic conțin un rest de acid ortofosforic legat de hidroxilul serinei sau treoninei. Fosfoproteinele includ multe proteine nutritive, de exemplu, principala proteină a laptelui este cazeina, care conține, de asemenea, o componentă carbohidrat, proteină-gălbenuș de gălbenuș de ou și ouă de pește-ichtulină. În plus, multe proteine enzimatice pot exista în formă fosforilată și defosforilată, care este o modalitate de reglare a activității lor.
Metaloproteinele includ biopolimeri conținând, în plus față de proteine, ioni ai unuia sau mai multor metale. Astfel de proteine includ, de exemplu, proteine care conțin transfer de fier non-heme (transport fier) și feritină (stocare de fier în ficat, splină, măduvă osoasă) și hemosiderină, a cărui rol biologic nu a fost studiat în mod adecvat. Multe enzime conțin, de asemenea, ioni metalici (în principal divalenți) - alcool dehidrogenază, anhidrază carbonică și carboxipeptidază - Zn2 +. arginază și fosfotransferază - Mn 2+, etc.
Lipoproteine - un complex de proteine cu o lipidă. Acizii grași, triacilgliceridele, fosfolipidele, colesterolul se găsesc în lipoproteine. Lipoproteinele fac parte din membranele celulare și intracelulare și sunt de asemenea prezente într-o formă liberă în plasma sanguină și sunt o formă de transport a lipidelor. Componenta lipidică este asociată cu componenta proteică cel mai adesea prin forțe non-covalente de natură diferită și interacțiuni hidrofobe.
Nucleoproteine compuse din proteine osn'ovnogo caracter (histonă) și acizi nucleici - ribo- (ARN) și acid dezoxiribonucleic (ADN). Nucleoproteine funcții sunt stocarea transferului (ADN) informații genetice și punerea în aplicare a informației genetice (ARN). Există mai multe tipuri de ribonucleoproteine - ARN mesager copiere informații genetice din regiune ADN (gene), ARN de transfer, care transportă aminoacizi la site-ul sinteza proteinelor si introdus-o în locația corespunzătoare din lanțul polipeptidic, și ARN ribozomal, care este o parte a ribozomilor pe care sinteza proteine.
Nucleoproteinele au fost descoperite în 1869 de către Friderich Mischer. Ele sunt prezente în toate părțile celulei.
Raportul dintre proteine și grupul protetic 3. 1 - 1. 3.
Funcțiile nucleoproteinelor din celulă:
- depozitarea, transferul și vânzarea de informații ereditare,
- specifice (datorită activității biologice).
Proteina, parte a NP, personajul principal; legătura dintre părți este ionică:
Ambele părți există în cușcă practic numai împreună, protejându-se reciproc.
Există două tipuri de acizi nucleici - deoxiribonucleici (ADN) și ribonucleici (ARN). Unitatea structurală a ND este o mononucleotidă. care constă din:
1. bază de azot - purină (adenină - A și guanină - D) sau pirimidină (citozină - C, timină - T și uracil - U); există, de asemenea, baze azotice minore (modificate) - forme hidrogenate, metilare, hidrogenate;
2. pentoze (riboză sau deoxiriboză): bază azotată + pentoză = nucleozidă;
3. reziduul acidului fosforic:
Nucleotidele sunt legate printr-o legătură fosfodiesterică:
Structura primară a ADN și ARN este o secvență liniară de mononucleotide, care diferă în compoziția chimică de la pentozele (deoxiriboză sau riboză) și bazele de azot în ARN uracil și în ADN-timina. ADN-ul este localizat în principal în nucleu, iar ARN - în citoplasmă. Deoxiribonucleoproteinele se găsesc, de asemenea, în mitocondrii, iar ARN molecular ridicat se găsesc, de asemenea, în nuclee și nucleoli.
Funcția biologică a ADN-ului este de a stoca informația genetică: secvențele mononucleotidele într-o anumită informație modalitate este înregistrată pe structura primară a proteinelor organismului viu. Procesele de implementare a informațiilor genetice implicate ribonucleoproteinic - informații (matrice), ARN (în care informația genetică este copiat cu ADN-ul), ARN de transfer (amino livrarea la locul sintezei proteinelor) și ARN ribozomal (și formând ribozomului implicate în sinteza proteinelor).
Articole similare
Trimiteți-le prietenilor: