Activitate optică.
În toți aminoacizii, cu excepția glicinei, la atomul a-carbon sunt atașate patru grupe diferite. Din punct de vedere al geometriei, patru grupe diferite pot fi atașate în două moduri, și, astfel, există două configurații posibile, doi izomeri sau legate unul de altul, ca un subiect de reflecție sale specular, adică, ca mâna stângă spre dreapta. One configurație este cunoscută stânga sau levogir (L), iar celălalt - dreapta sau dextrogir (D), pentru că cei doi izomeri diferă în direcția de rotație a planului luminii polarizate. In proteine care se găsesc acizi numai L-amino (cu excepția glicinei, deoarece acesta poate fi reprezentat de o singură formă, deoarece are două dintre cele patru grupuri sunt aceleași), și ei sunt optic activi (deoarece există doar un singur izomer). D-aminoacizii în natură sunt rare; ele se găsesc în unele antibiotice și membranele celulare ale bacteriilor.
Secvența aminoacizilor.
Aminoacizii din lanțul polipeptidic nu sunt distribuiți aleatoriu, ci într-o anumită ordine fixă, iar acest ordin determină funcțiile și proprietățile proteinei. Modificând ordinea de aranjare a 20 de tipuri de aminoacizi, puteți obține un număr imens de proteine diferite, la fel ca și în literele alfabetului, puteți face o mulțime de texte diferite.
În trecut, a durat mai mulți ani pentru a determina secvența de aminoacizi a unei proteine. O definiție directă este acum o afacere destul de intensă, cu toate că au fost create dispozitive care permit automatizarea acesteia. Este de obicei mai ușor să se determine secvența nucleotidică a genei corespunzătoare și să se obțină secvența de aminoacizi a proteinei din aceasta. Până acum, secvențele de aminoacizi ale multor sute de proteine au fost deja determinate. Funcțiile proteinelor descifrate sunt, în general, cunoscute, ceea ce ajută la imagistica posibilelor funcții ale proteinelor similare, care se formează, de exemplu, în neoplasmele maligne.
Proteine complexe.
Proteinele, care constau doar din aminoacizi, sunt numite simple. Adesea, totuși, un atom de metal sau un compus chimic care nu este un aminoacid este atașat la lanțul polipeptidic. Astfel de proteine sunt numite complexe. Un exemplu este hemoglobina: conține ironporfirina, care determină culoarea ei roșie și îi permite să joace rolul de purtător de oxigen.
Numele proteinelor cele mai complexe conțin o indicație a naturii grupurilor atașate: glicoproteinele conțin zaharuri, lipoproteinele conțin grăsimi. Dacă activitatea catalitică a enzimei depinde de grupul atașat, se numește grup protetic. Adesea, unele vitamine joacă rolul unui grup protetic sau fac parte din acesta. Vitamina A, de exemplu, atașată la una dintre proteinele retinei, determină sensibilitatea la lumină.
Structura terțiară.
Nu este atât de importantă secvența de aminoacizi a proteinei în sine (structura primară), așa cum este stivuită în spațiu. Pe întreaga lungime a lanțului polipeptidic, ionii de hidrogen formează legături regulate de hidrogen, care îi dau forma unei spirale sau a unui strat (structură secundară). O combinație de astfel de spirale și straturi dă naștere unei forme compacte a următoarei ordini - structura terțiară a proteinei. În jurul legăturilor care dețin legăturile monomerice ale lanțului, este posibil să se rotească la unghiuri mici. Prin urmare, dintr-un punct de vedere pur geometric, numărul de configurații posibile pentru orice lanț de polipeptidă este infinit de mare. De fapt, fiecare proteină există în normă numai într-o singură configurație, determinată de secvența sa de aminoacizi. Această structură nu este rigidă, se pare că este "respirație" - aceasta oscilează în jurul unei anumite configurații medii. Lanțul este format într-o astfel de configurație, în care energia liberă (capacitatea de a lucra) este minimă, la fel cum arcul eliberat este comprimat numai într-o stare care corespunde unui minim de energie liberă. Adesea, o parte a lanțului este aderentă rigid la celelalte legături disulfidice (-S-S-) dintre cele două resturi de cisteină. În parte, acesta este motivul pentru care cisteina în rândul aminoacizilor joacă un rol deosebit de important.
Complexitatea structurii proteinelor este atât de mare încât nu este încă posibilă calcularea structurii terțiare a proteinei, chiar dacă secvența de aminoacizi este cunoscută. Dar dacă este posibil să se obțină cristale de proteine, atunci structura sa terțiară poate fi determinată prin difracție cu raze X.
Proteinele structurale, contractile și alte proteine ale lanțului sunt alungite și câteva lanțuri apropiate strâns apropiate formează fibrile; Fibrele, la rândul lor, se adaugă la formațiuni mai mari - fibre. Cu toate acestea cele mai multe proteine au o formă globulară în soluție: lanțul pliat într-o globulă ca fir în bobina. Energia liberă este minimă, cu această configurație, deoarece hidrofob ( „hidrofobizare“) aminoacizi sunt ascunse în interiorul Globula și hidrofil ( „apa atragerea“) situate pe suprafața sa.
Multe proteine sunt complexe ale mai multor lanțuri de polipeptide. Această structură se numește structura cuaternară a proteinei. Molecula hemoglobinei, de exemplu, constă din patru subunități, fiecare dintre acestea fiind o proteină globulară.
Proteinele structurale din cauza fibrelor formă de configurație liniară a căror rezistență la întindere este foarte mare, deoarece configurația globulară permite proteine pentru a intra în interacțiuni specifice cu alți compuși. Pe suprafața globulei, când lanțurile sunt așezate corect, se formează o anumită cavitate în care sunt plasate grupuri chimice reactive. În cazul în care această proteină - o enzima care, de obicei, mai mică decât o moleculă a unei substanțe este inclusă într-o cavitate în același mod ca o parte cheie a broaștei; schimbând astfel configurația electronică a moleculelor sub influența norilor sunt în cavitatea grupărilor chimice, iar aceasta o forteaza sa reactioneze intr-un anumit fel. În acest fel, enzima catalizează reacția. Moleculele anticorpului au, de asemenea, cavități în care diferite substanțe străine se leagă și, astfel, fac inofensive. „Lock și cheie“ model de a explica interacțiunea proteinelor cu alți compuși face posibilă înțelegerea specificului enzimelor și anticorpilor, adică capacitatea lor de a reacționa numai cu anumiți compuși.
Proteinele din diferite specii de organisme.
Proteinele care îndeplinesc aceeași funcție în diferite specii de plante și animale și, prin urmare, poartă același nume au o configurație similară. Ele, cu toate acestea, diferă oarecum în secvența lor de aminoacizi. Ca specii divergente de la un strămoș comun, unii aminoacizi în anumite poziții sunt înlocuiți ca urmare a mutațiilor de către alții. Mutațiile dăunătoare, care sunt cauza bolilor ereditare, sunt respinse prin selecția naturală, dar pot fi persistente, sau chiar neutre. Cea mai apropiată între ele două tipuri de specii biologice, cele mai puține diferențe se găsesc în proteinele lor.
Unele proteine se schimbă relativ repede, altele sunt foarte conservatoare. La acesta din urmă aparține, de exemplu, citocromul c - enzima respiratorie, care se găsește în majoritatea organismelor vii. La om si la cimpanzei identitatea secvenței sale de aminoacizi și citocrom numai 38% din aminoacizii au fost cu alte grâu. Chiar și compararea oameni și bacterii, similaritatea citocromului c (diferența aici afectează 65% din aminoacizi) pot fi văzute, deși strămoșul comun de bacterii și oameni a trăit pe pământ în urmă cu aproximativ doi miliarde de ani. În prezent comparația secvențelor de aminoacizi sunt adesea utilizate pentru a construi filogenetic arbore (genealogic) care reflectă relația evolutivă dintre diferite organisme.
Denaturarea.
Molecula de proteine sintetizată, pliabilă, dobândește configurația sa caracteristică. Această configurație poate totuși să se descompună atunci când este încălzită, cu o modificare a pH-ului, sub influența solvenților organici și chiar și cu agitarea simplă a soluției până când bulele apar pe suprafața sa. Proteina astfel modificată se numește denaturată; își pierde activitatea biologică și de obicei devine insolubilă. Exemple bine cunoscute de ouă fierte sau frișcă denaturată cu proteine denaturate. Proteinele mici, care conțin numai aproximativ o sută de aminoacizi, sunt capabile să renaște, adică re-achiziționați configurația inițială. Dar majoritatea proteinelor sunt convertite pur și simplu într-o masă de lanțuri polipeptidice înfășurate și nu restabilește configurația anterioară.
Articole similare
Trimiteți-le prietenilor: