Aproximativ o treime din toate enzimele cunoscute sunt dependente de metal. Rolul metalelor în aceste enzime este diferit. Metalloenzimele sunt împărțite în următoarele grupe și subgrupe:
1. Enzimele, în care ionii metalici servesc ca activatori (aceste enzime catalizeaza si fara metal, dar activitatea lor scade).
2. Enzimele în care ionii metalici acționează ca un cofactor (fără ioni metalici, aceste enzime sunt inactive):
2.1) disocierea enzimelor metalice - (ionul metalic disociază cu ușurință de apoenzima);
2.2) metaloenzimele nedisocibile - metaloproteine:
În rolul unui cofactor, pot acționa ioni de diverse metale, cel mai adesea sunt ioni de Mg2 +. Mn2 +, Zn2 +. Fe 2+. Cu 2+. Ca 2+. Cu 2+. Mo 6+. K +.
Există mai multe opțiuni pentru participarea ionilor metalici la activitatea enzimei. În cele mai multe cazuri, nemetalele intră într-o legătură slabă cu apoenzima, favorizând formarea unei structuri apoenzimatice terțiare și cuaternare catalitice. Stabilizarea este posibilă datorită formării de punți de sare între ionul metalic și grupările carboxil ale aminoacizilor acizi în timpul formării unei structuri terțiare sau între subunități în formarea unei structuri cuaternare. Astfel de ioni includ Mg2 +. Mn2 +. Zn 2+. Ca 2+ și altele. De exemplu, ionii de calciu stabilizează structurile terțiare și cuaternare # 945; -amilaze și ioni de zinc-alcool dehidrogenază; macromoleculele acestor enzime, ca rezultat, devin rezistente la peptidrilazele din tractul gastro-intestinal.
Metaloproteizii conțin, de regulă, metale cu valență variabilă (fier, cupru, cobalt, molibden). Cele mai numeroase metalloprodide din clasa oxidoreductazelor (cataliza reacțiilor de reducere a oxidării). Ionii metalici din aceste enzime participă la transportul electronilor, adică îndeplinesc funcția secțiunii catalitice. Un exemplu clasic de enzime de acest tip sunt citocromii (vezi capitolul 9).
În cele din urmă, mulți ioni metalici (Mg 2+. Mn 2+. Zn2 + și altele) sunt implicate în cataliză enzimatică, legare sau substrat și o enzimă sau apoenzimei cu coenzima. Un exemplu al primului caz este formarea unui complex triplu enzimă-metal-substrat sub acțiunea arginazei, petigidilazei, carboxilazei și a altor enzime. Un exemplu al celui de-al doilea tip este atașarea coenzimei flavin la apoenzima cu ajutorul ionilor de fier, molibdenului, cuprului și zincului.
Multe coenzime sunt derivate din vitamine și substanțe asemănătoare vitaminei, Tabelul 7 (vezi Capitolul 7). Prin urmare, aportul inadecvat de vitamine cu alimente afectează imediat sinteza coenzimelor și, prin urmare, funcțiile enzimelor corespunzătoare și metabolismul în general sunt afectate.
Tabelul 7. Cele mai importante coenzime și vitamine incluse în compoziția lor
Există un număr mai mic de coenzime denumite nitaminic. nucleotide Etoproizvodnye, monozaharide, metaloporfirine și unele peptide.
Reacția formării holoenzimelor este reversibilă:
coenzima + apoenzima <=> holoenzimă.
În condițiile unei celule vii, acest echilibru este uneori puternic deplasat spre stânga și coenzima este atașată la apoenzima împreună cu substratul în momentul reacției. Un alt caz extrem este holoenzimele stabile care conțin o coenzimă bine legată, care în acest caz poate fi numită grup protetic. Astfel de enzime sunt proteine complexe. Condiția necesară și cea mai importantă pentru formarea holoenzimelor este aceea că structura coenzimelor trebuie să fie complementară centrului de legare a apoenzimelor.
Articole similare
Trimiteți-le prietenilor: