Lanțurile peptidice pot fi de asemenea legate printr-o punte disulfidică - S - S -, cum ar fi, de exemplu, în keratina părului.
Lanțurile peptidice de proteine sunt organizate într-o structură secundară, stabilizată prin legături de hidrogen. Atomul de oxigen al fiecărei grupe peptidice formează o legătură hidrogen cu gruparea NH corespunzătoare legăturii peptidice. Următoarele structuri sunt formate: a-helix, structura 3 și curba 3.
Lanțurile peptidice pliate se desfac și apoi se rostogolesc din nou. În funcție de metoda de denaturant lanțuri fragmentate pot fie să rămână în stare nepliată, sau altfel buclat pentru a forma o nouă configurație, sau (de exemplu, atunci când îndepărtați factorul de denaturare) din nou, să adopte o anumită configurație inițială. Acum se dovedește că schimbarea-ing in Denaturarea moleculei de proteină în condiții corespunzătoare este complet reversibilă.
Structura ochiului de peptidoglican. M - reziduurile de acid N-acetilmuramic. Reziduuri D ale M-acetilglucozaminei. Lanțurile peptidice de leptidoglicat în distincție.
Lanțurile peptidice din lână sunt relativ rezistente la acțiunea acizilor. Totuși, în acizii slabi și la temperaturi ridicate, chiar și în apă, legăturile de sare și hidrogen se rup. Sub acțiunea alcalinilor, punțile de cistină sunt, de asemenea, rupte. În alcalii puternice, lâna este distrusă prin hidroliza lanțului de peptide. Agenții oxidanți și agenții reducători distrug puntea cistină.
lanț liniar peptidica posedă doar o linie-amino - una și grupe terminale a-carboxil, în timp ce cu catenă ramificată, dacă nu formează un inel, au un număr de astfel de grupări terminale. La determinarea numărului de terminale a-amino grup trebuie totuși întotdeauna să ne amintim că, în lanțurile laterale, formate cu lizină, sunt prezente libere în gruparea amino (formula B) și că determinarea grupărilor amino libere ale metodei Van Slyke dă-amino - și grupările e-amino .
Lanțurile peptidice ale proteinelor globulare sunt puternic curbate, pliate și au adesea forma de globule tari - globule. Moleculele proteinelor globulare au un grad scăzut de asimetrie, sunt ușor solubile în apă și vâscozitatea soluțiilor lor este scăzută.
Structura ribonucleazei 10 este locul punților de disulfură. Lanțurile peptidice ale proteinelor globulare sunt puternic curbate, pliate și au adesea forma de globule tari - globule. Moleculele proteinelor globulare au un grad scăzut de asimetrie, ele sunt ușor solubile în apă și vâscozitatea soluțiilor lor este mică.
Structura spațială a mioglobinei. Lanțurile peptidice ale proteinelor globulare sunt puternic curbate, pliate și au adesea forma de globule tari - globule. Moleculele proteinelor globulare au un grad scăzut de asimetrie, sunt foarte solubile în apă și vâscozitatea soluțiilor lor este scăzută.
Atunci când lanțurile peptidice constau în esență numai resturile de aminoacizi cum ar fi glicina și alanina (așa cum a sugerat, de exemplu, în fibroină mătase), lanțul lateral în acesta poate fi aproape exclusiv hidrogen și grupări metil sunt.
Deoarece lanțurile peptidice din proteina nativă sunt strict orientate și în proteina denaturată sunt dezorientate, entropia proteinelor denaturate este mai mare decât entropia proteinelor native. Presupunând câteva simplificări, poate fi exprimată ca un logaritm negativ al probabilității. Astfel s-au obținut valori de la -4 3 până la -6 1 unități de entropie pentru fiecare reziduu de aminoacid dintr-o proteină care conține de la 300 la 30 000 de aminoacizi de 10-20 de tipuri diferite. În acest calcul, este permis ca numărul de aminoacizi din fiecare tip într-o proteină să fie același. Dacă presupunem că numărul de aminoacizi de diferite tipuri în proteină nu este același, valorile entropiei de mai sus pentru fiecare aminoacid cresc la -8 cal / deg. Din această comparație, este evident că Tg5 este mult mai mare decât AH, ceea ce înseamnă că denaturarea este însoțită de o creștere semnificativă a entropiei.
Prin urmare, lanțurile de peptide ale proteinelor nu au lanțuri laterale și legături peptidice formează lanțuri de aminoacizi fără ramuri. Astfel, în fiecare polipeptidă, natura lanțului principal de aminoacizi este foarte asemănătoare și diferă în proteine diferite numai în ordinea și în numărul de resturi de aminoacizi conținute în acesta.
Astfel, lanțurile peptidice pot fi reticulate prin punți de disulfură.
Astfel, lanțurile peptidice pot fi reticulate prin punți de disulfură.
În cazul bacteriilor, lanțurile peptidice încep întotdeauna cu aminoacidul N-formilmetionină. Acest proces este relativ complicat.
Peptide lanțuri în proteine, pliate în a-helix. Legăturile disulfurice dețin cele două lanțuri peptidice într-o stare curbată și joacă un rol important în determinarea proprietăților conformaționale și fiziologice ale insulinei.
Secvența aminoacizilor din molecula insulinei bovine. Legăturile disulfurice dețin cele două lanțuri peptidice într-o stare curbată și joacă un rol important în determinarea proprietăților de conformație și fiziologice ale insulinei.
Legăturile disulfurice dețin cele două lanțuri peptidice într-o stare curbată și joacă un rol important în determinarea proprietăților de conformație și fiziologice ale insulinei.
O vedere în secțiune transversală prezentând lanțuri de peptide pliate; B - secțiune verticală care prezintă ambalarea lanțurilor.
Aranjamentul spațial al a-helix (structura proteinelor terțiare) Ca urmare a hidrolizei, lanțurile peptidice de proteine se descompun și se formează un amestec de aminoacizi. O altă hidroliză a proteinelor pe lângă aminoacizi, se obțin alte substanțe.
Confirmarea algebrelor de tip p de tip I a și I b. În fibroină de mătase, lanțurile polipeptidice sunt aranjate antiparazitar în G-keratină cu tracțiune complementară serotinei ipoproteinice. Structurile (cum ar fi p-keratina) sunt prezente în polipeptidele sintetice. Aproximativ 15% din resturile de aminoacizi ale proteinelor globulare intră rapid și în resturile de structură p.
acidul Monoaminomonokarbonovye poate forma numai o peptidă cu catenă liniară, cisteina aceeași cu două grupări carboxil sau două amine TION și se poate conecta două lanț peptidic paralele și determinând astfel ramificare acestora. Secvențele peptidice ramificate pot forma, de asemenea, aminoacizi având o catenă secundară activă funcțional.
Dacă lanțurile peptidice care se află paralele unele cu altele formează un strat plat, atunci interconectarea acestor straturi trebuie să conducă la formarea unui sistem orientat într-un anume fel în spațiu. Straturile plane sunt suprapuse unul peste altul la o distanță de aproximativ 10 A. Acestea pot fi unite prin hidrogen, sare și alte forme de legare.
Lanțurile peptidice care intră în compoziția straturilor planare nu trebuie neapărat să fie alungite. Scheletele lor se pot schimba și se îndoaie, formând o serie de figuri geometrice. În cazul în care lanțurile laterale sunt multe, atunci aproape toate se pot afla pe o parte a planului. Desigur, acest lucru este posibil cu condiția ca toți aminoacizii naturali să aparțină rândului din stânga, deoarece prin configurație toți aceștia aparțin rândului de acid lactic din stânga.
Pentru construcția structurii spațiale a lanțului peptidic de proteine trebuie să ia anumită configurație inerentă a acestei proteine, care este fixat prin legături de hidrogen între grupurile de peptide care rezultă porțiuni separate ale lanțului molecular. Deoarece formarea de legături de hidrogen din catena peptidică sunt răsucite în spirală într-un efort de a maximiza formarea de legături de hidrogen, respectiv, la configurația energetic mai favorabilă. Dar formarea helixului corect împiedică adesea repulsie sau forță atracție care apar între grupuri de aminoacizi sau împiedicarea sterică, de exemplu, prin inele pirol-Dinov de prolină și hidroxiprolină, care fac lanțul peptidic este brusc îndoit și pentru a preveni formarea de spirale pe unele dintre site-urile sale.
Structura insulinei. Pentru a construi structura spațială a proteinei, lanțurile peptidice trebuie să adopte o configurație specifică inerentă proteinei, care este fixată de legăturile de hidrogen care apar între fragmentele peptidice ale secțiunilor individuale ale lanțului molecular. Deoarece se formează legături de hidrogen, lanțurile peptidice se răsucesc într-o spirală, tinzând să formeze numărul maxim de legături de hidrogen și, în consecință, configurația energetică cea mai avantajoasă.
Dacă ne imaginăm că lanțurile peptidelor se află paralele una cu cealaltă, ele formează un strat plat. Distanța dintre lanțuri este determinată în principal de lungimea lanțurilor lor laterale.
Moleculă monellină are două lanțuri peptidice legate ne-covalent, cuprinzând un total de 94 de resturi de aminoacizi; un număr de secțiuni de taumatin și monelină prezintă o omologie structurală.
ARN, un catalizator care scindează lanțurile peptidice incomplete din complexul RNA-ribozom peptidil-t pentru a forma peptidil-puromicină; terminator al sintezei peptidelor.
Pentru construcția structurii spațiale a lanțului peptidic de proteine trebuie să ia anumită configurație inerentă a acestei proteine, care este fixat prin legături de hidrogen între grupurile de peptide care rezultă porțiuni separate ale lanțului molecular. Deoarece formarea de legături de hidrogen din catena peptidică sunt răsucite în spirală într-un efort de a maximiza formarea de legături de hidrogen, respectiv, la configurația energetic mai favorabilă. Dar formarea helixului corectă împiedică adesea atracție sau de respingere forțe între grupuri de aminoacizi sau împiedicarea sterică, de exemplu, prin inele pirol-Dinov de prolină și hidroxiprolină, care fac cot ascuțit lanț peptidic și pentru a preveni formarea de spirale pe unele dintre site-urile sale.
Unele peptide naturale au o activitate biologică ridicată. Resturile de amino-terminale sunt în partea stângă. A. Bradikidina este o peptidă asemănătoare hormonului cu activitate antiinflamatoare. B. Oxitocina este un hormon format în lobul posterior al glandei hipofizare. Pe un reziduu de fond-gli-schshamida colorat (NH2CH2CONH2. Tireoliberin B. hormon produs în hipotalamus. G. cerebrale peptide anchefaline cu activitate de opiacee. Gramicin D. C. antibiotic. Săgețile indică direcția de reziduuri aminokon tsevogo la terminalul carboxi. FW - desemnarea aminoacizilor ornitina, nu -. apar notă proteina care structura gramicidina C include două resturi de molecule de acid D-amino ale anumitor hormoni sunt lanțuri de peptide mult mai scurte anchefaline-to în special remarcabile .. peptide otkie sunt sintetizate în sistemul nervos central.
Două lanțuri peptidice antiparalel, tt sau tg pot fi localizate într-o canelură îngustă în așa fel încât să se formeze legături de hidrogen între grupările peptidice ale celor două lanțuri și bazele ADN.
Pe baza acestor date, se poate concluziona că lanțurile peptidice care formează molecula de hemoglobină sunt pliate sau pliate.
În tractul digestiv, lanțurile mici de peptide sunt scindate de precursorii enzimelor digestive și sunt transformate în enzime active. Pepsinogenul cu o greutate moleculară relativă de 42 500 este transformat în pepsină cu o greutate moleculară de 34 500 datorită acidului clorhidric prezent în stomac, precum și pepsinei în sine. Conversia tripsinogenului la tripsină este catalizată de enterochinaza enzimatică. Această enzimă este eliberată în cantități foarte mici de mucoasa gastrică. Funcția sa este doar de a activa mai multe molecule de tripsinogen. Moleculele de tripsină rezultate acționează ele însele și alte molecule de tripsinogen și kymotrypsinogen.
Proteinele izolează proteine simple sau proteine ale căror lanțuri peptidice sunt create numai de c-aminoacizi și proteine complexe sau proteine constând din reziduuri de aminoacizi și substanțe neproteice.
Monomerul de insulină (greutatea moleculară 6000) conține două lanțuri peptidice inegale A și B, legate prin punți disulfidice; fiecare moleculă de monomer conține două resturi de histidină în pozițiile B5 și, respectiv, By. Adăugarea atomului Zn (II) la molecula dimer conduce la un hexamer monodispers [16], care este în concordanță cu structura cristalină.
A devenit evident că lanțurile peptidice și compușii ciclici, diketopiperazine, participă, de asemenea, la construcția de molecule de proteine.
Există o viziune că punțile peptidice reticulate (cum ar fi lanțurile peptidice) sunt specifice speciilor. Pe partea peptidică, toate peptidoglicanii au fost împărțiți în 4 tipuri.
Astfel, fragmentele de pentaglicină joacă rolul ligamentelor transversale care reticulează polizaharidele și lanțurile peptidice într-o rețea tridimensională.
Moleculele proteinelor globulare au o formă sferică, dar conțin și lanțuri peptidice înfășurate într-o spirală. Se presupune că în astfel de molecule între diferitele părți ale helixului apar interacțiuni, încovoierea și întoarcerea lanțurilor. Structura spațială formată ca rezultat al interacțiunilor părților individuale ale lanțului de peptide se numește terțiar.
Structura lanțului peptidic principal. Peptida de lanț pliată în a-helix. Comparația acestor valori duce la concluzia că în moleculele proteinelor globulare lanțurile peptidice trebuie să fie pliate sau răsucite într-un anumit mod.
Diagrama de îngheț pentru compuși organici tipici. Asimilarea proteinelor apare în principal în stomac, unde enzima pepsină hidrolizează lanțurile peptidice de proteine. Aminoacizii rezultați sunt absorbiți în sânge împreună cu cantități mici de polipeptide și chiar unele proteine intacte. Aceste proteine, digerate insuficient de pepsină, se acumulează în sânge și pot provoca boli alergice. Reacția alergică a unor oameni la căpșuni, se pare, este rezultatul unei digerări necorespunzătoare.
Cu toate acestea, încă nu se poate spune cu certitudine dacă lanțurile peptidice conectate în aceste proteine bisulfura cistină, peptide sau legături eterice formate prin grupe carboxil ale acizilor aspartic și glutamic sau orice alte conexiuni, încă necunoscute. Deși proteinele au fost izolate din ciclopeptide care conțin 10 sau mai mulți aminoacizi este încă o problemă deschisă dacă polipeptida inel preexist similară în proteine.
Să presupunem în continuare că suprafețele agregatelor liniare selectate sunt capabile să catalizeze policondensarea aminoacizilor activi în lanțurile peptidice. Acest lucru oferă avantaje de selecție - agregatele sunt stabilizate de moleculele de peptide. Erori de replicare pot lăsa contactul, catalitic, suprafețele neschimbate.
Reziduurile de cisteină din peptide și proteine formează legături disulfidice care leagă părți ale aceluiași lanț sau catene peptidice individuale. S-S) - peptidele care conțin peptide pot fi liniare și ciclice.
În ciuda existenței unui număr de enzime bacteriolitice specializate care operează numai pe SA- haridnye sau lanțurile peptidice doar PAS (vezi. Tabelul. 30), ar fi o simplificare grosolană să presupunem că structura substituenții peptidici nu afectează eficacitatea glicolului-DAZ, și vice-versa , că hidroliza peptidelor nu depinde de prezența lanțurilor de zahăr în peptidoglican. Dimpotrivă, este deja posibil să se concluzioneze cu certitudine că activitatea baktsriolitichsskaya și glicozidazele și peptidaze determinate de structura peptidoglicanului în ansamblu, la o distanță suficientă față de legătura potențial scindabil în substrat. De exemplu, în [16] sa arătat că atunci când se utilizează M - acetilmuramil - L - alaninamidazy (EC 3.5.1.28), karbogidraznoy nu prezintă activitate în tratarea infecțiilor bacteriene peptidoglican peretelui celular și izola polizaharida pură, peptida liberă de substituenți, eficiența acțiunea lizozimei în raport cu aceasta scade brusc. Polizaharida rezultată care constă din resturile alternante de acid N-acetilmuranic și M - atsetilglyuko-Zamina și a avut un grad mediu de polimerizare de 20, nu numai slab atacat de lizozimul, proteine de ou de găină, dar, de asemenea, toate studiat origine lizozimul bacteriană.
În prezent, paisprezece variante de lanțuri a și opt lanțuri 3 sunt stabilite, cu regiunea de legare a ligandului a integrinelor care formează lanțuri peptidice de ambele tipuri.
Lănțile laterale joacă un rol important și în determinarea tipului prin care este creat un lanț polipeptidic unic sau lanțurile peptidice sunt pliate într-o moleculă de proteină. Acestea afectează, de asemenea, scindarea lanțurilor de peptide (molecule de proteine) prin enzime proteolitice.
Cauciucurile și colagenul sunt utilizate aproape exclusiv ca polimeri tridimensionali; Lana este un polimer spațial natural în care lanțurile peptidice sunt legate prin legături disulfidice. Structurile spațiale ale polimerilor liniari sunt, de asemenea, formate prin introducerea de umpluturi active (de exemplu funingine în cauciucuri), unde nodurile de plasă sunt formate prin acțiunea forțelor de suprafață și chimice asupra particulelor de umplutură.
Articole similare
Trimiteți-le prietenilor: