Proteinele fibrilare grup miozina, fibrinogen, epidermin denaturante efect de încălzire determină o tranziție de la o curbă lanțuri polipeptidice pliate la o configurație configurație elicoidală b mai întinse.
Această tranziție este însoțită de rearanjarea legăturilor de hidrogen și de dezorientarea lanțurilor polipeptidice.
În timpul denaturării proteinelor globulare, lanțurile polipeptidice pliate care formează globulele sunt pliate în pliuri.
Ca urmare a rearanjare a legăturilor de hidrogen din lanț agregat b eliberat - forma mai aproape în structura fibrilară a proteinelor (proteine denaturate după orientarea da tip Radiografia b - keratina).
Astfel, proteinele globulare sub denaturare trec prin stadiul stării fibrilare.
Desfășurarea lanțurilor de polipeptide necesită prezența apei care penetrează în spațiile dintre faltele lanțurilor.
În absența apei, încălzirea chiar peste 100 ° C nu provoacă denaturarea.
Ou albuminul uscat poate rezista încălzirii de cinci ore la 120 ° C fără a-și pierde solubilitatea.
O creștere a temperaturii, însoțită de o creștere a vitezei de mișcare a moleculelor de apă, duce la deshidratarea grupurilor polare ale lanțurilor laterale ale moleculei, ca rezultat al contactului direct între ele.
Încălzirea ulterioară îmbunătățește mișcarea termică a lanțurilor polipeptidice care formează globulele sau molecula de proteine.
Ca rezultat, legăturile secundare native datorate forțelor de interacțiune intermoleculară (de exemplu, punțile de hidrogen) sunt slăbite și parțial distruse, iar configurația naturală specifică a moleculei de proteină dispare.
Cu o denaturare termică atentă, nu apare o perturbare vizibilă a legăturilor covalente primare.
Acest lucru este evidențiat de reversibilitatea unei astfel de denaturații.
În consecință, Denaturarea este reprezentat ca o modificare a structurii Globula proteinelor sau molecule (pentru proteine myosin tip fibrilare), ceea ce conduce la o schimbare notabilă în proprietățile lor, fără a rupe legăturile covalente.
Încălcarea legăturilor covalente (de exemplu, peptide) este considerată ca hidroliză.
În condiții de încălzire moderată de punți de sare (conexiune) între lanțurile, grupările carboxil ale grupări guanidină de arginină acizii aspartic și glutamic, grupări amino lizină sau, precum și punțile disulfurice nu suferă modificări semnificative.
Prin urmare, nu există o defalcare completă a legăturilor dintre lanțurile de polipeptide.
În denaturarea termică, nu toate legăturile de hidrogen care dețin lanțuri de polipeptide în globulele sau molecula de proteine, dar o parte din ele, se rupe, de asemenea.
Gradul de denaturare variază de la modificări structurale mici la o schimbare semnificativă în poziția lanțurilor peptidice relativ una față de cealaltă.
Între grupurile secundare care sunt deshidratate la denaturarea de către grupurile polare a lanțurilor laterale, apar legături de sare secundară, precum și legături de hidrogen.
Dar numărul și locația lor sunt aleatoare și depind de gradul de încălcare a structurii originale a proteinei, cu alte cuvinte, cu privire la temperatura și durata încălzirii.
Dacă lanțurile peptidice sunt strict orientate în proteina nativă, acestea sunt dezorientate în cel denaturat.
Cu dezorientarea incompletă, adică atunci când procesul de denaturare este suspendat, poate apărea o restaurare mai mult sau mai puțin completă a unor proprietăți originale (native) ale proteinei.
Apariția de noi legături între lanțurile peptidice în molecula de proteină conduce la o scădere a numărului de centre hidrofilice datorită blocării grupărilor polarice ca urmare a interacțiunii lor.
Există o schimbare în proprietățile amfoterice ale proteinei, care se exprimă într-o mică schimbare a punctului izoelectric în regiunea neutră.
Ca rezultat al modificărilor în configurația spațială naturală, se găsesc grupuri hidrofobe de molecule de proteine.
Reducerea hidrofil și crește proprietățile hidrofobe ale moleculelor de proteină este însoțită de o scădere a hidratării lor, și împreună cu aceasta și o scădere bruscă ecranare (stabilizare) straturi actiune de hidratare in grupele polare.
În aceste condiții, particulele de proteine denaturate pot rămâne în stare solică numai în prezența unui alt factor de stabilizare (concentrație ridicată de hidrogen sau ioni de hidroxil, uree, detergenți).
În absența acestor factori, particulele de proteine sunt agregate datorită forțelor intermoleculare și coagulării proteinelor.
Atunci când proteinele globulare (de exemplu, albumina serică) sunt încălzite la 60 ° și la pH neutru, se stabilește un echilibru între numărul de molecule de monomeri și numărul de agregate formate.
Ca urmare a denaturării termice, hidratarea substanțelor proteice scade și solubilitatea acestora scade, în special la sau aproape de punctul izoelectric.
Astfel, restructurarea internă a moleculei de proteină (de fapt, denaturare) este continuată în agregarea lanțurilor polipeptidice neînsemnate în formațiuni mari.
Legăturile intermoleculare sunt înlocuite cu legături intermoleculare.
După aceasta se formează un cheag insolubil, adică are loc o coagulare a proteinelor.
Fulgi se eliberează în soluții diluate și se formează un coagul în soluțiile concentrate.
Încălzirea suplimentară a coagelului este însoțită de compactarea acestuia cu eliberarea unei părți a lichidului.
Coagularea accelerează odată cu creșterea temperaturii.
În anumite condiții (de exemplu, în prezența acizilor și alcalinilor), coagularea poate să nu fie prezentă.
Dar, cu tratamentul termic al produselor din carne, se întâmplă întotdeauna.
În toate cazurile, denaturarea termică a substanțelor proteice este însoțită de o modificare a numărului de grupări încărcate și de sulfidril fiind determinate.
Creșterea numărului acestor grupuri, împreună cu pierderea activității fiziologice a proteinelor, este unul dintre cele mai caracteristice semne de denaturare.
Cu toate acestea, temperatura la care începe procesul și cursul denaturării diferitelor proteine nu sunt aceleași.
În plus, relațiile de proteine între ele și cu alte părți constitutive ale țesuturilor contează, de asemenea.
În aceste condiții, temperatura denaturării crește, proteinele se desaturază mai lent.
Myosinul este cel mai sensibil la încălzire.
Când țesutul muscular este încălzit la 45 ° C, nu sunt detectate modificări ascuțite ale structurii miozinei, numărul de grupări sulfhidril determinate crește nesemnificativ, dar solubilitatea sa scade drastic.
Denaturarea și dezorientarea structurii actinice începe la o temperatură de aproximativ 50-55 ° C, iar actomozina la aproximativ 50 ° C.
Principalele proteine ale saroplasmei încep să denatureze la 50-54 ° C.
Pe măsură ce crește temperatura, schimbările de denaturare se accelerează brusc și se aprofundează.
Încălzirea țesutului muscular la 70 ° C este însoțită de o creștere semnificativă a numărului de grupe de proteine musculare detectabile, în timp ce grupurile principale practic nu se schimbă.
În acest sens, chiar și la 50 ° C, pH-ul mediului se deplasează spre regiunea neutră.
Gradul de deplasare depinde de pH-ul inițial al țesutului: la 5,3, valoarea sa după încălzirea la 70 ° C ajunge la 5,7 și la 6,1 ajunge la 6,6.
Încălzirea între 70 și 120 ° C nu determină o modificare semnificativă a pH-ului, deoarece atât numărul acidului, cât și numărul grupurilor majore scad ușor în aproximativ același grad.
Simultan cu creșterea pH-ului mediului, punctul izoelectric al proteinelor musculare se deplasează și în regiunea neutră, dar într-o măsură mai mare.
Astfel, valoarea reală a pH-ului converge cu punctul izoelectric al proteinelor musculare, care este principalul motiv pentru reducerea capacității lor de legare la apă.
Cantitatea de umiditate legată ferm în țesutul muscular scade cu 15-20%.
Aceasta conduce la o creștere a rigidității și la o scădere a stoichiței țesutului.
Gradul de deplasare a punctului izoelectric în timpul denaturării depinde de magnitudinea punctului izoelectric al proteinelor native: cu cât este mai mică, cu atât este mai mică deplasarea.
La un punct izoelectric al proteinelor native, practic nu se observă mai puțin de 4,5 deplasări.
Numărul de grupări sulfidiale detectabile ale proteinelor musculare crește odată cu creșterea temperaturii la 70 ° C.
În intervalul între 70 ° și 120 ° C scade.
Este probabil că acest lucru se datorează interacțiunii moleculelor de proteine.
Modificarea numărului de grupe de acid liber din proteinele musculare este însoțită de eliberarea ionilor de calciu și magneziu, care începe deja la 40 ° C.
La valorile normale ale pH-ului țesutului muscular, cantitatea maximă a acestor ioni este eliberată după ce ajunge la 70 ° C.
La o temperatură apropiată de 70 ° C, începe denaturarea hemoglobinei și mioglobinei, care, așa cum este tipic pentru proteine complexe, însoțită de o slăbire a legăturii dintre globinei și gruparea prostetică - hem.
În acest caz, acesta din urmă este separat și, prin intrarea în reacții adverse, își schimbă culoarea.
Când carnea este încălzită la 80 ° timp de două ore, aproximativ 95% din pigmenții recuperați sunt metigenzi.
Astfel, modificările principale ale denaturației în proteinele musculare sunt finalizate atunci când temperatura ajunge la aproximativ 70 ° C.
Atunci când albumina serică este încălzită, o creștere semnificativă a numărului de grupări sulfhidril detectabile este deja observată la 40 ° C.
Încălzirea suplimentară a fost însoțită de o scădere.
Atunci când serul de sânge este încălzit, există trei etape de denaturare a proteinelor zerului: condensare în intervalul 42,5-52,5 ° C, care se caracterizează printr-o scădere a numărului de grupări acide și bazice; hidratare (dezagregare) în intervalul 52,5-57,5 ° C, când crește numărul de grupări acide, bazice și sulfhidril; agitarea (gelatinizarea) în intervalul 57,5-65,5 ° C, însoțită de o scădere bruscă a numărului de grupuri funcționale care trebuie determinate, o creștere a vâscozității soluției și apariția opalescenței.
Proteina din ou este denaturată treptat la cinci niveluri diferite de temperatură, variind de la 57,5 ° la 82 ° C.
Denaturarea gălbenușului de ou începe la 60 ° C, iar coagularea completă are loc la aproximativ 70 ° C.
Efectul de denaturare a căldurii depinde în mod esențial de condițiile în care are loc încălzirea.
Stabilitatea majorității proteinelor animale la denaturare este maximă la valorile fiziologice ale pH-ului.
Proteinele cele mai puțin rezistente la un pH aproape de punctul izoelectric.
În același timp, concentrațiile mari de ioni de hidrogen și hidroxili pot acționa ca factori de denaturare.
Cele mai multe proteine, în această privință este denaturat la un pH sub 3 și peste 10 (dar inactivat pepsină la pH peste 6,0, iar hemoglobina denaturată lipoproteină marcată la un pH de aproximativ 5,0).
Sarurile metalelor alcaline neutre (de exemplu, clorura de sodiu) cresc rezistența proteinelor animale la denaturarea termică.
Acțiunea de protecție ridicată are anioni organici cu lanț lung (de exemplu, anioni ai acizilor grași cu numărul de atomi de carbon 7-12) și alte substanțe organice (de exemplu, zaharuri).
Acțiunea protectoare a anionilor organici se datorează fixării lor prin grupuri încărcate pozitiv de molecule de proteine.
Capacitatea acestor substanțe de a mări temperatura de denaturare a proteinelor poate fi utilizată, de exemplu, pentru a crește temperatura denaturării proteinelor din sânge (zer) în timpul evaporării.
Reorganizarea interna a moleculelor de proteină în timpul Denaturarea termică este însoțită de pierderea activității fiziologice (și enzimatice gomonalnoy) a proteinelor și reactivitate crescută a grupărilor în structura moleculelor proteice.
Creșterea reactivității substanțelor proteice se manifestă, în special, în creșterea sensibilității proteinelor globulare denaturate la enzime proteolitice.
Acest lucru se datorează faptului că, atunci când lanțurile polipeptidice sunt desfășurate, legăturile interne ale peptidelor devin accesibile acțiunii enzimelor și, prin urmare, proteinele ușor denaturate sunt mai bine digerate.
Proteinele de suc de carne, încălzite la 70 ° C, au fost digerate in vitro cu suc gastric mai bine decât proteinele de sucuri brute.
Pepsinul acționează asupra ouălor gătite mai rapid decât asupra celor brute.
Experimentele au arătat că proteina de ou denaturată este absorbită mai bine decât proteina nativă.
Cu toate acestea, încălzirea prelungită sau încălzirea la temperaturi mai ridicate nu modifică stabilitatea proteinelor în enzime sau chiar mărește.
Deci, proteinele din suc de carne, încălzite la 95 ° C, au fost digerate în același mod ca și proteinele din carnea brută.
Încălzirea proteinei din ou la 100 ° C timp de 1,5 minute a crescut rata de hidroliză a acesteia prin tripsină și nu a schimbat-o timp de mai mult de 30 de minute.
Încălzirea puternică a gălbenușului îi agravează digestibilitatea.
Atunci când produsele de origine animală sunt încălzite, denaturarea proteinelor are loc într-un anumit interval de temperatură, iar la fiecare temperatură o anumită cantitate de proteine denaturate corespunde acesteia.
Judecând din starea mușchiului încălzit, apar modificări vizibile de denaturare la o temperatură de aproximativ 45 ° C, când contracția musculară; la răcire, lungimea inițială a acestuia este restabilită.
Această temperatură este apropiată de temperatura primei etape (reversibile) de denaturare a miozinei. Atunci când temperatura crește, există o scurtare suplimentară a mușchiului și, în același timp, își pierde capacitatea de a se relaxa.
La 65 ° C, diametrul fibrei musculare la carnea de vită scade cu 12-16%.
Dar schimbarea solubilității proteinelor în țesutul muscular începe la o temperatură sub 45 ° C. Conform DI Lobanov, solubilitatea fracțiunilor proteice de bază de carne de vită atunci când este încălzit a fost variată după cum urmează.
Trimiteți-le prietenilor: