Structura terțiară este orientarea spațială a helixului polipeptidic sau (modul în care lanțul polipeptidic este pus într-un anumit volum).
este determinată de interacțiunea substituenților laterali ai lanțului peptidic. Pentru proteinele fibrilare, este dificil să se identifice modelele generale în formarea structurilor terțiare. În ceea ce privește proteinele globulare, există astfel de regularități. O structură terțiară de proteine globulare este formată prin plierea suplimentară a lanțului peptidic conținând â-Structura á- Helixe și patch-uri neregulate, deci. că grupurile laterale hidrofilice ale resturilor de aminoacizi sunt pe suprafața globulei, iar grupurile laterale hidrofobe sunt ascunse adânc în globule, uneori formează un buzunar hidrofob.
Forțele de stabilizare a structurii terțiare a proteinei: interacțiunea electrostatică între diferitele grupuri încărcate, cazurile extreme ale interacțiunilor ionice. Legăturile de hidrogen care apar între grupurile laterale ale lanțului polipeptidic Interacțiuni hidrofobe.
Prin structura cuaternară a proteinei se înțelege o metodă de stivuire a lanțurilor polipeptidice individuale în spațiul cu o structură primară, secundară și terțiară și formarea unei singure structuri macromoleculare integrate din punct de vedere structural și funcțional. Fiecare polipeptidă individuală (protomer sau subunitate) nu are activitate biologică și molecula oligomerului rezultat are activitate biologică. Structura cuaternară a proteinei este unică, precum și alte niveluri ale organizației. Structura cuaternară este susținută de interacțiuni necovalente între zonele de contact ale protomerilor.
Structura de patru ori este o orientare spațială clară a mai multor lanțuri de polipeptide (subunități) ale uneia și aceleiași proteine
Structura cuaternară a proteinelor. Să demonstrăm acest lucru prin exemplul funcționării a două proteine: myoglobina, care are doar o structură terțiară și hemoglobină, care are o structură cuaternară. Hemoglobinele sunt proteine tetramerice, moleculele cărora sunt formate din diferite tipuri de lanțuri de polipeptide (á. â. ã. ä, S). Molecula constă din două lanțuri de două tipuri diferite. lungime á- și âCele mai frecvente hemoglobine au următoarea structură tetramerică: HbA (hemoglobină adultă normală) - á2 â2; HbF (hemoglobină fetală) -á2 ã2; HbS (hemoglobina în anemia cu secera) - á2S2; HbA2 (hemoglobină umană minoră) - á2 ä2.
Structura cuaternară furnizează hemoglobină cu alte caracteristici importante care ajută hemoglobina să îndeplinească o funcție biologică unică și să ofere posibilitatea unei reglementări stricte a proprietăților sale. Hemoglobina are proprietăți alosterice (din greacă - allos - altul, steros - spațiu). În exemplul său, se poate înțelege mai bine proprietățile altor proteine alosterice.
Myoglobinul este capabil să stocheze oxigenul, iar hemoglobina asigură transportul acestuia. Structurile secundare și terțiare ale protomerilor de mioglobină și de hemoglobină sunt foarte asemănătoare. Un grup protetic al acestor proteine este heme. Hema este localizată în buzunarul hidrofob al catenei peptidice a fiecărui protomer, i. E. înconjurată de reziduuri nepolare, cu excepția a 2 reziduuri de histidină situate pe ambele părți ale planului heme.
-prin forma de molecule (globulare sau fibrilare);
-cu greutate moleculară (moleculară mică, moleculară ridicată etc.);
-pe structura chimică (prezența sau absența părții neproteice);
-asupra localizării în celulă (nucleară, citoplasmatică, lizozomală etc.);
-localizarea în organism (proteine din sânge, ficat, inimă etc.);
-în măsura posibilităților, reglarea adaptivă a cantității acestor proteine. proteinele sintetizate la o rată constantă (constitutivă) și proteine a căror sinteză poate fi sporită prin expunerea la factorii de mediu (inductibili);
-asupra speranței de viață în celulă (de la proteine foarte reînnoitoare, cu T1 / 2 mai puțin de 1 oră până la proteine foarte reînnoite, T1 / 2 fiind numărate în săptămâni și luni);
-pentru secțiuni similare ale structurii primare și funcțiile asociate (o familie de proteine).
Clasificarea proteinelor prin structura chimică
Proteinele simple. Unele proteine conțin în compoziția lor numai lanțurile polipeptidice constând din reziduuri de aminoacizi. Acestea se numesc "proteine simple". Un exemplu de proteine simple este histone; ele conțin multe resturi de aminoacizi ale lizinei și argininei, ale căror radicali au o încărcătură pozitivă.
2. Proteine complexe. Multe proteine, pe lângă lanțurile polipeptidice, conțin în compoziția lor partea ne-proteică, care este atașată la proteină prin legături slabe sau covalente. Partea non-proteică poate fi reprezentată de ioni metalici, unele molecule organice cu greutate moleculară scăzută sau înaltă. Astfel de proteine se numesc "proteine complexe". Partea non-proteică legată de proteine este numită grupare protetică.
Trimiteți-le prietenilor: