Proenzimele (sau zymogenes). Pro-enzimele (sau zymogens) sunt numite forme inactive ale enzimei. Mecanismul transformării unei forme inactive într-o formă activă este diferit. Enzime în care grupul activ este atașat recuperatoare para- (inhibitor) este activat prin scindarea acestuia (de exemplu, trypsinogen inactive sau pepsinogen convertite în pepsina activă și tripsină după scindarea de fiecare natură polipeptidică inhibitor). Enzimele, în care forma oxidată este inactivă, [c.99]
enzime Partea stocate în celule și țesuturi ca formă inactivă - proenzime (zimogenele) dobândirea activității enzimatice numai după interacțiunea cu promotorii specifici sau nespecifice, care rezultă în formarea formei active a enzimei. [C.40]
Pepsina, tripsina și chimotripsina alocate celule glandulare ca proenzime inactive proenzime-pepsinogen, tripsinogen și chimotripsonigen, ca centrele lor active sunt blocate de fragmente ale lanțului polipeptidic. după scindarea hidrolitică a cărei activitate enzimă dobândește. Acest fenomen a fost descoperit pentru prima dată în laboratorul IP Pavlov. [C.131]
Multe enzime, după cum sa menționat deja, sunt în protoplasma celulară sau starea inactivă sub formă de proenzime sau zimogenii, sau fixate pe destul de anumite structuri intracelulare. Acest lucru poate fi explicat prin prezența simultană a celulelor vii și o varietate de substraturi și enzime care acționează asupra lor. De exemplu, în țesuturile de plante. frunze, tulpini arată cu ușurință prezența atât a amidonului și amilaza, și proteina de protează și t. d. [c.125]
IP Pavlov a descoperit mai întâi că din glandele digestive unele enzime sunt eliberate inactive sau într-o formă slab activă. În aceeași formă sunt multe enzime în țesuturi. Enzimele care sunt inactive formează numite proenzime sau zymogene. Modul în care proenzimele trec în starea enzimelor active nu este cunoscut în toate cazurile. Pentru pepsină și tripsină, acest lucru se poate întâmpla ca urmare a separării de acestea a pistolului de paralizie. Proenzimele pot trece în starea de enzime când sunt expuse substanțelor care conțin grupări 5H și care sunt agenți reducători. Din aceasta putem concluziona că unele enzime își arată activitatea atunci când sunt restaurate. [C.175]
Multe proteine sunt sintetizate și secretate sub formă de proteine inactive, care sunt numite lacune. În cazurile în care proteinele sunt enzime, proteinele se numesc proenzime sau zymogene. Transformarea pro [c.93]
I Când se activează complementul, există două mecanisme de amplificare. Primul este cunoscut ca începutul cascadei enzimelor. Semnalul de declanșare servește ca legarea unui număr mic de molecule S1r, apoi determină activarea secvențială a numărului zimogenii (proenzime) care sunt scindate număr mult mai mare de molecule deja SOC. [C.59]
Proenzime. Enzimele proteolitice ale tractului digestiv. si pancreas sunt sintetizate într-o formă inactivă ca proenzime -sa (zimogenele). Regulamentul în aceste cazuri, este redus pentru a transforma zimogenele în enzime active prin influența agenților specifici sau a altor enzime -proteinaz. Astfel, tripsina din pancreas este sintetizată sub formă de tripsinogen inactiv. Intrarea în intestin este convertit la tripsina autocataliză activă rezultată sau sub influența altor proteaze (mecanism activat este discutat în detaliu în capitolul 12). Conversia inactive la pepsinei pepsinogen activă se produce autocatalitic prin proteoliză limitată în mod specific în prezența acidului clorhidric și este de asemenea asociat cu scindarea peptidei inhibitor specific proenzimei. Aceste transformări ale zymogens în enzime active sunt asociate cu modificări conformaționale în molecula enzimei și formarea unui centru activ sau deschiderea acestuia (demascarea). Sinteza proteaze într-o formă inactivă și un număr de alte proteine inactive pre-precursori, evident, a definit sens biologic, prevenind distrugerea organismelor de celule în care se formează proenzime. Exemple de astfel de proteine de activare este activat [c.153]
Faptul că activitatea adrenocorticotropică, precum și activitatea hormonului de creștere, nu depind de integritatea moleculei de proteină. ridică problema importanței acelei părți a proteinei. care pot fi îndepărtate fără pierderea activității hormonale. Este posibil ca hormonii izolați în laborator să provină din glandele endocrine. Este forme zimogen de hormoni, un fel de prohormonii precum proenzime care la organele efectoare prin intermediul unor enzime adecvate clivate inactivă, probabil natura inhibitoare. Este, de asemenea, posibil. că această neesentiala pentru funcția hormonală inactivă protejează partea activă a hormonului de distrugere de către enzimele nespecifice în modul în consecință [c.199]
Enzimele sunt sosgoyanii inactive sunt numite proenzime sau zimogenele (pepsinogen, tripsinogen, chimotripsonigen, procarboxipeptidaza A și așa mai departe. D.). Conversia proenzime (zimogenii) în enzima activă catalitic este realizată sub orice enzime adecvate. sau ioni de hidrogen. De exemplu, Pepsinogen activate de ioni de hidrogen și trypsinogen pepsina - tripsină și enterokinază (enteropeptidase) și chimotripsonigen A procarboxipeptidaza - tripsină. Este semnificativ faptul că unele dintre proenzime sunt activate cu aceleași enzime, cum ar fi pepsina, pepsinogen. Tripsinogenul tripsină. Pepsinogen, trypsinogen, chimotripsonigen, iar altele sunt produse sub formă de proteină cristalină pură. set compoziția lor chimică. Mecanismul de activare în toate cazurile studiate este de rupere unele clivaj al lanțurilor peptidice cu sau fără eliminarea peptidelor libere. [C.136]
Printre hidrolaze se numără celulele nervoase ale acetilcolinesterazei (Supliment 7-B) și un număr mare de enzime digestive. Printre acestea din urmă cele mai studiate sunt proteaze și peptidaze. Pepsina, tripsina, chymotripsina și carboxipeptidaza sunt catalizatori foarte eficienți pentru defalcarea proteinelor. Toate acestea sunt secretate sub formă de proenzime inactive (capitolul 6, secțiunea G, 2), sau altfel, zymogene [26]. După sinteza ribozomilor reticulului endoplasmatic al celulelor secretoare speciale, proenzimele sunt ambalate sub formă de granule de zymogen. care apoi migrează către suprafața celulei și sunt secretate în mediul înconjurător. Pepsinogenul este o componentă a sucului gastric. în timp ce chymotripsinogenul, tripsinogenul și alte proenzime pancreatice trece prin conducta pancreatică în intestinul subțire. După ce au ajuns în locul acțiunii lor, zymogensul este transformat în enzime active sub acțiunea unei molecule a altei enzime. tăiată din lanțul polipeptidic al fragmentului predecesor (uneori destul de mare) [25]. [C.104]
Toate enzimele proteolitice sunt sintetizate ca precursori inactivi cunoscuți ca proenzime sau proenzime și celulele ischeny astfel, zash de la contactul cu forma activă a enzimei și autoliza. Conversia zimogenul la enzimă activă se produce prin ireversibil covalente lokalshogo modificarea zimogen datorită proteolizei, adică. Razrsha una sau mai multe legături peptidice și scinda un număr limitat de resturi de aminoacizi. Aceasta determină modificări conformaționale în polipeptidă, suficiente pentru formarea structurii spațiale a centrului activ al enzimei. [C.362]
Multe enzime sunt formate de țesuturi într-o stare inactivă sub formă de precursori ai enzimelor (proenzime sau zymogeni) și trec în enzimele propriu-zise sub acțiunea unor activatori specifici. Astfel, Pavlov a arătat că pepsinogenul trece în pepsină activă sub acțiunea acidului clorhidric din sucul gastric. lipaza pancreatică este activată de către bilă, iar tripsinogenul inactiv trece în tripsina activă prin [1] prin acțiunea unei enzime speciale [c.49]
Faptul că activitatea adrenocorticotrop, precum și activitatea hormonului de creștere nu este complet dependentă de integritatea moleculei de proteină. Aceasta ridică problema sensul părții a proteinei. care poate fi îndepărtată fără pierderea activității hormonale. Este posibil ca hormonii sunt izolate in laborator a glandelor endocrine. Este forme zimogen de hormoni, un fel de prohormonii, cum ar fi pro-enzime, din care în organele efectoare prin intermediul unor enzime adecvate clivate inactivă, probabil natura inhibitoare. De asemenea, este posibil. că această neesentiala pentru funcția hormonală inactivă protejează partea activă a hormonului de enzime nespesch1ficheskimi distrugere în calea unui organ endocrin la organele efectoare (la locul de acțiune). De asemenea, este posibil ca această parte neesențială a moleculelor de hormoni sunt de fapt necesare pentru alte efecte biologice, care sunt încă încă să fie descoperite. Solutia acestor probleme importante este o sarcină pentru cercetare viitoare. [C.211]
Unele enzime sunt sintetizate sub formă de precursor inactiv și trec în stare activă într-un loc și în timp corespunzător din punct de vedere fiziologic. Un exemplu de reglementare de acest tip poate servi ca enzime digestive. Astfel, gena trypsino este sintetizată în pancreas. dar este activat în intestinul subțire, unde, ca urmare a scindării legăturii peptidice, se formează o formă activă-tripsină (Figura 6.4). Același tip de reglementare este folosit în mod repetat în secvența reacțiilor enzimatice. ceea ce duce la coagularea sângelui. Precursorii catalitic inactivi ai enzimelor proteolitice sunt numiți proenzimele sau zymogens. [C.105]
Activarea proteinelor ca rezultat al clivajului proteolitic al uneia sau mai multor legături peptidice este un mecanism răspândit pe scară largă de reglare în sistemele biologice. Dacă proteina în forma activată este o enzimă, precursorul său inactiv este denumit proenzim (sau zymogen). Procesul cel mai studiat de activare a proenzimelor este conversia chymotrypsinogenului în chymotrypsin, care are loc în modul următor. Sub acțiunea tripsinei, legătura peptidică dintre resturile 15 și 16 din molecula chymotrypsinogen este ruptă și se formează, ca rezultat, chymotripsină. Noul grup amino terminal al izoleucinei-16 care apare este pliat în molecula de proteină, unde se leagă electrostatic la aspartat-194. Această interacțiune servește ca un mecanism de declanșare a unui număr de modificări conformaționale locale, rezultatul final al căruia este formarea unui buzunar pentru legarea lanțurilor laterale aromatice (sau mari nepolari) de substrat. În plus, se formează o cavitate de oxianiu, care stabilizează starea de tranziție. [C.176]
Articole similare
Trimiteți-le prietenilor: