Chimie și Tehnologie Chimică
Printre compușii moleculați înalți, proteinele joacă un rol important. Ele joacă un rol major în toate procesele de viață. și produsele prelucrării lor - în tehnologie și producție. Proteinele sunt electroliți polimerici, deoarece moleculele lor conțin grupe ionogene. De aceea, soluțiile de proteine au o serie de caracteristici în comparație cu soluțiile altor polimeri. Compoziția moleculelor de proteine include o varietate de a-aminoacizi, în general, formula din structura lor poate fi scrisă sub formă de CNG-K-COOH. Într-o soluție apoasă, macromolecul este ionul amfoteric KHZ-K-COO. Dacă numărul grupărilor amino și carboxil disociate este același, atunci molecula de proteină ca un întreg este neutră din punct de vedere electric. O astfel de condiție se numește o stare izoelectrică. și valoarea pH corespunzătoare a soluției este un punct izoelectric (IET). Cel mai adesea proteinele sunt acizi mai puternici. decât bazele, iar pentru ele IET se află la pH
În 1903, E. Fisher a exprimat o teorie a peptidelor. care a dat cheia secretului structurii proteinei. Fisher a sugerat că proteinele sunt polimeri ai aminoacizilor. legat printr-o legătură peptidică. Ideea că proteinele sunt formațiuni polimerice. a fost exprimată deja în anii 70-80 ai secolului al XIX-lea. R. Hert și A. Ya. Danilevsky. Cercetarea modernă permite distingerea structurii proteice primare. secundare, terțiare și cuaternare. [C.258]
Despre cum a avut loc selecția structurilor. care este mecanismul său este greu de spus. Dar acest proces ne-a lăsat un fel. Muzeul. La fel ca 107 numai elementele chimice 6 și 10-15 organogens alte componente selectate prin natură, pentru a forma baza biosistemelor, precum și ca urmare a evoluției avut loc și selectarea atentă a compușilor chimici. Din milioane de compuși organici sunt implicați în construirea vii doar câteva sute din cei 100 aminoacizi ai proteinei cunoscute conține doar 20 de numai patru nucleotide stau la baza tuturor polimer de acid complex nucleic. responsabil pentru ereditatea și reglementarea sintezei proteinelor în orice organism viu. [C.196]
Unii aminoacizi nu se încadrează în conformația a-helix din cauza obstacolelor sterice. care creează un grup lateral de H. Aceasta duce la discontinuități clare în secțiunile elicoidale ale lanțului polimeric. a-Spiralele în unele molecule de proteine constituie un procent semnificativ, în altele există puține sau deloc. [C.11]
Și dacă luați în considerare faptul că glucoza și compușii asemănători se formează aproape din nimic, adică sunt de fapt primele substanțe ale unei celule vii pe calea biosintezei. atunci puteți să le dați preferință în ordinea scrierii. Dacă aminoacizii și în special derivații lor polimerici. polipeptide și proteine, sunt mai concentrate în organismele animale. carbohidrații și derivații lor sunt prerogativele regnului vegetal. [C.31]
Interacțiunile polimer-substrat au fost studiate prin cromatografie în fază gazoasă. Datele au fost utilizate pentru a determina gradul de racemizare a aminoacizilor și a altor compuși naturali. În toate cazurile, o-enantiomerul amestecului racemic de aminoacizi eluat din faza i-aminoacid (polimer) înainte de forma 1. Din fig. 5.14 rezultă că reacționează în mod predominant un enantiomer. O astfel de stivuire favorabilă între suprafața acceptoare a polimerului și substrat este imposibilă dacă substratul are o o-co-configurație. Valoarea dimetilsiloxanului [c.300]
Informatiile genetice sunt transmise de la celula mamă la fiica prin replicare informație genetică (sinteza) ADN-ul este stocat în ADN-ul, atâta timp cât este necesar, și apoi convertite în instrucțiuni pentru secvența specifică a sintezei proteinelor în procesul de transcriere. Instrucțiunea genetică este rescrisă la o moleculă de polimer ARN (mRNA). Acesta, la rândul său, interacționează cu amioacil-tARN specific corespunzător, având ca rezultat adăugarea consecutivă de aminoacizi. Transferul de informații genetice de la ARN la o secvență specifică de aminoacizi se numește traducere. [C.108]
În 1963, R. Merrifield [722] a dezvoltat o metodă importantă. care a fost utilizat pentru a sintetiza multe peptide [723]. Această metodă se numește sinteză în fază solidă. sau sinteza pe substraturi polimerice [724]. Aici se utilizează aceleași reacții ca în sinteza convențională, dar unul dintre reactivi este fixat la un polimer solid. De exemplu, dacă se dorește să se alăture doi aminoacizi (dipeptide primesc), atunci polimerul poate fi un polistiren având grupe pandantiv H2 I (Fig. 10.1, 99). Unul dintre aminoacizii protejați de gruparea terț-butoxicarbonil (Voe) este fixat pe grupele laterale (etapa A). Nu este necesar ca toate grupurile laterale să reacționeze suficient pentru a face ca unele dintre ele să se întâmple. Apoi, hidroliză în prezență de acid trifluoracetic în diclormetan deprotejată Boc (etapa B) și aminoacidul imobilizat este atașat un alt aminoacid. utilizând DCC sau un alt agent de cuplare (etapa B). După aceasta, se elimină a doua grupare de protecție B0e (etapa D), care dă o dipeptidă încă atașată la polimer. Dacă această dipeptidă este produsul dorit, ea poate fi îndepărtată din polimer prin acțiunea HF (etapa D). Dacă este necesar să se obțină o peptidă cu un lanț mai lung. adăugați alți aminoacizi. repetând etapele B și G. [c.156]
Secvența de aranjare a resturilor de aminoacizi din lanțul polipeptidic creează structura primară a proteinei care este stabilită acum pentru un număr de proteine naturale. Un număr de proteine au fost, de asemenea, sintetizate, de exemplu insulină (51 aminoacizi), ribonuclează (124 reziduuri de aminoacizi). Sintezele de acest tip necesită implementarea consistentă a sutelor de operații chimice. În acest caz, metoda de sinteză în fază solidă este de mare ajutor. Lanțul polipeptidic propus de Maryfield în 1963 crește treptat pe un purtător polimeric (rășină polistirenică), și numai după finalizarea sintezei, purtătorul e este îndepărtat. [C.635]
Cunoașterea compoziției chimice a proteinelor a făcut posibilă rezolvarea problemei sintezei lor. În acest sens, s-au înregistrat și progrese importante. În prezent, se utilizează sinteza în fază solidă la începutul anilor 1960. În acest caz, primul aminoacid este fixat pe un purtător polimeric (rășină specială din polistiren) și se adaugă succesiv din ce în ce mai mulți aminoacizi noi. La sfârșitul sintezei, lanțul polipeptidic finit este îndepărtat din purtător. Insulina, ribonucleaza și multe alte proteine au fost sintetizate prin această metodă. Pentru sinteza ribonucleazei a fost necesar să se efectueze mai mult de zece mii operațiuni separate. În prezent, s-au dezvoltat mașini care efectuează toate operațiile necesare pentru un anumit program. [C.336]
Ca și în reacțiile de tipul precedent, nu contează dacă întregul monomer este inclus în lanțul polimeric. sau un fragment cu masă moleculară mică este scindat din monomer. De exemplu, prin același tip, formarea poliaminoacidelor din N-cutii de anhidride ale aminoacizilor are loc [c.419]
Polipeptidele și proteinele (proteine și polipeptide sunt puternic condensare) este larg distribuită atât vegetal și regnul animal - o componentă obligatorie a oricărui organism viu. Ele se disting, de asemenea, printr-o mare varietate. Pentru a face o distincție clară între polipeptide și proteine imposibil, așa cum se găsește în reprezentanții naturii din această clasă de derivați ai unui aminoacizi-distribuție spectru substanțial continuă pe greutatea sau numărul de resturi de aminoacizi ale câtorva aminoacizi (3-5) la câteva zeci sau chiar sute de mii de astfel de componente în o astfel de moleculă de bio-polimer. Varietatea de polipeptide poate fi calculată pe baza faptului că construcția lor se pot angaja (și de obicei implicați) 20 de aminoacizi, care pot fi interconectate în orice ordine, în orice combinație, cu orice grad de repetabilitate. Un lanț polipeptidic cu 300 de resturi de aminoacizi bazat pe 20 de aminoacizi protenogeni poate fi reprezentat de structuri de 10 5 °. Acesta este un număr aproape nelimitat de izomeri posibili. Prin urmare, posibilitățile nesfârșite ale moleculelor de proteine în termenii polifuncționalității proprietăților lor, prin urmare formează baza tuturor lucrurilor vii. [C.81]
Articole similare
Trimiteți-le prietenilor: