Hidratarea - proteină - o enciclopedie mare de petrol și gaze, articol, pagina 2

Hidratare - proteină

Diferențele de vedere pot fi în mare parte explicate prin faptul că problemele de hidratare a proteinelor au fost uneori luate în considerare fără a lua în considerare natalitatea lor. În proteinele native, se găsesc diferite tipuri de efecte de mascare. De exemplu, mascarea poate consta într-o reacție lentă a grupului proteic la argint. Se poate imagina că este mai dificil pentru un ion de argint să pătrundă în grupul SH dacă grupul are un strat hidratat ordonat în jurul său. Se știe că mobilitatea ionilor monovalenți, de exemplu ionul de litiu, în cristalele de gheață este mult mai mică decât în ​​apă, iar acest lucru poate fi explicat prin structura mai ordonată a moleculelor sale. [17]







Încercările de a investiga hidratarea proteinelor dizolvate au fost făcute chiar înainte de studierea comportamentului hidratării proteinelor uscate. In aceste studii, sa presupus că o parte din apa din soluții de proteină este în stare liberă, restul - este atașat la proteină. Sunt utilizate diverse metode pentru a determina cantitatea de apă liberă și legată de proteine. Unul dintre ele se bazează pe măsurarea creșterii volumului, care se observă atunci când soluția îngheață. Deoarece densitatea de gheață considerabil mai mică decât densitatea apei, înghețarea apei libere este însoțită de o creștere a volumului distinct, care poate fi măsurată cu ajutorul unui dilatometrice. Sa sugerat că această parte a apei este apă hidratată. [18]

Deoarece volumul unui amestec proteină-apă este egal cu suma volumelor fiecărei componente în determinarea volumului specific parțial, hidratarea proteinei nu este luată în considerare aici. Prin urmare, nu este posibil să se estimeze gradul de hidratare de la valoarea a2. [19]

În chimia proteinelor, adesea întâlnim nevoia de a determina fie gradul de hidratare a proteinelor uscate într-o atmosferă de vapori de apă, fie gradul de hidratare a proteinelor. dizolvat în cantități mari de apă. [20]

De asemenea, depinde de pH-ul și tăria ionică a soluției cât și asupra proprietăților mediului care afectează legarea hidrogenului și hidratarea proteinelor. Structura terțiară a proteinei rezultă din îndoirea și răsucirea în continuare a lanțului polipeptidic care are deja o structură secundară. În unele cazuri, structurile secundare și terțiare sunt complet determinate de structura primară a proteinei. În cazul în care aceste proteine ​​sunt expuse la temperaturi ridicate sau de a prelucra uree, acid, agenți alcalini sau alte care perturbă structura secundară și terțiară, fără a afecta primar, este posibil de a restabili în mod spontan conformația lor. Un exemplu de astfel de proteine ​​poate servi ca o enzimă ribonuclează. În acest caz, secvența de aminoacizi din catena polipeptidică determină poziția podurilor chiar disulfidic, deci în cazul în care efectele secundare ale agenților de reducere pentru a efectua oxidarea în condiții blânde, formarea de legături disulfidice traversam are loc în aceleași locuri unde au fost înainte. Alte enzime sunt denaturate ireversibil chiar și în condiții relativ ușoare. În prezent, nu este clar modul în care o astfel de structură este labil și foarte specific ca apare terțiară în timpul sintezei proteinei enzimei pe suprafața ribozom. [21]







În legătură cu faptul că apa este un mediu universal pentru reacții biologice și că proteinele din organisme sunt substanțele de bază care leagă apa, este foarte important să se clarifice problema interacțiunii proteinelor cu apă sau hidratarea proteinelor. [22]

Această lucrare este o continuare a cercetărilor anterioare privind sistemele sintetice de apă polimerică și este dedicată studiului organizării apei în mucopolizaharide. Hidratarea proteinelor și a polipeptidelor a fost dedicată studiilor intensive [9], dar foarte puține studii s-au referit la hidratarea mucopolizaharidelor [10-15], deși activitatea lor biologică. De exemplu, homocondroitina sunt mucopolizaharide tipice distribuite în țesutul conjunctiv într-o stare foarte hidratată. [23]

Substanțele de proteine ​​au capacitatea de a lega cantități semnificative de apă - pentru a se hidrata. Importanța hidratării proteinelor este evidentă din faptul că apa este un mediu de reacție biologic universal. Hidratarea constă în legarea moleculelor de apă dipol la ioni sau grupuri ionice, precum și la dipoli sau grupuri polar; apare atât în ​​soluții, cât și în solide. Hidratarea semnificativă a proteinelor este cauzată de prezența pe suprafața moleculelor lor a unui număr mare de grupuri polar diferite, inclusiv ionogene. Cantitatea de apă de hidratare asociată cu albumine și globuline este de 0,2-0,6 g per 1 g de greutate proteinică uscată. [24]

La o concentrație ionică ridicată a soluției de proteine, se constată o concurență între moleculele de proteine ​​și ionii sărurilor pe moleculă de apă. Gradul de hidratare a proteinei scade, interacțiunea protein-proteinei devine mai eficace decât proteina-apa, iar proteina precipită. [25]

Datele din literatură și rezultatele experimentale discutate mai jos descriu procesul de hidratare a proteinelor, în care apa este adăugată la proteină până când se obține o soluție. Ideea procesului de hidratare a proteinelor. care este descrisă fără echivoc pe baza unui astfel de experiment, ar trebui să se distingă de conceptul de apă de hidratare, analizat din diferite puncte de vedere, în conformitate cu interesele cercetătorilor și natura metodelor experimentale utilizate. [26]

În același timp, hidratarea proteinei se schimbă și este cea mai mică din izotop. Modificarea formei și hidratării proteinelor implică o schimbare a unui număr de proprietăți ale proteinelor și a soluțiilor lor. Așadar, viscozitatea soluțiilor are un minim în izotop, deoarece încurcările dense au o rezistență mai mică la curgerea lichidului decât moleculele în starea dezvelită. Alte proprietăți, cum ar fi solubilitatea, presiunea osmotică, împrăștierea luminii, au, de asemenea, un minim sau maxim în izotop. Prin urmare, determinarea izo-punctului proteic este posibilă atât prin metode directe, cât și prin metode indirecte. [27]

Efectul de sărare observat la concentrații ionice ridicate se datorează probabil concurenței între proteinele și ionii sării pentru interacțiunea cu moleculele de apă. La concentrații suficient de mari de sare, numărul de molecule de apă care pot fi folosite pentru a hidrata proteina. semnificativ redus; proteinele-proteine ​​sunt mai eficiente decât interacțiunile proteine-apă și proteina este precipitată. [29]

Dacă există proteine ​​de o parte a membranei care nu sunt capabile să o pătrundă, echilibrul nu poate fi stabilit la aceeași presiune externă pe ambele părți ale membranei. În timp ce apa în care este plasat osmometrul are o presiune normală de vapori, activitatea apei din osmometru scade datorită hidratării proteinelor. [30]

Pagini: 1 2 3 4

Distribuiți acest link:






Articole similare

Pagina anterioară

Pagina următoare

Trimiteți-le prietenilor: