Proteinele sunt polimeri constând din 20 de aminoacizi. Prin urmare, este clar că există o mare varietate de proteine.
Aminoacizii sunt legați în proteină prin legături peptidice. Secvența aminoacizilor din lanț se numește structura primară. Această secvență este codificată de o secvență de nucleotide din ADN.
Lanțul polipeptidic datorat legăturilor de hidrogen poate forma o structură secundară (# 945; - helix și # 946; - foaie).
Structura spațială a unui lanț polipeptidic se numește o structură terțiară. Se formează prin legături hidrogen, electrostatice, hidrofobe și punți disulfidice între moleculele de cisteină. Structura terțiară formează un globule sau fibril. Lanțurile multiple peptidice, datorate acelorași legături, formează o structură cuaternară.
Proteinele au câteva proprietăți unice, cum ar fi:
1. Mobilitatea proteinei - capacitatea de a trece de la o structură spațială la alta (modificarea conformației) și de a efectua munca
2. Diversitatea proteinelor.
3. Capacitatea de a "recunoaște" molecula (specificitatea substratului).
Există două sau mai multe stări ale unei proteine cu o energie scăzută. Trecerea de la o stare la alta, proteina face munca. Deci se întâmplă:
Transportul substanțelor prin membrană.
Proprietățile catalizatorilor și proprietățile proteinelor sunt caracteristice enzimelor.
Materiile prime din biochimie se numesc substraturi.
Enzimele sunt structurate în mod proteic și proteic. Proteinele constau doar dintr-o componentă proteică (apoenzima). Proteinele, în afară de componenta proteică, conțin partea non-proteică (coenzima). Deoarece coenzimele sunt de obicei:
1. Vitamine și derivații acestora.
3. Derivatele de heme.
4. Ionii anorganici, care fac parte din centrul activ.
Dacă coenzima este legată de apoenzima printr-o legătură covalentă, atunci se numește un grup protetic. Un exemplu de grupare protetică poate fi FAD în compoziția flavin dehidrogenazelor.
Articole similare
Trimiteți-le prietenilor: