Un tip special de structură secundară în proteina de colagen, care împarte asemănări cu structurile alfa și beta și se numește o spirală de colagen.
În a-helix, coloana vertebrală a catenei peptidice este răsucite într-o spirală astfel încât radicalii de aminoacizi să se confrunte cu exteriorul helixului (figura 1.2).
Fig. 1.2. Structura secundară a proteinelor. Alpha-Helix
Structura ținute împreună prin legături de hidrogen între schelete de aminoacizi, și în formarea unei astfel de legătură implică -NH-un grup de un aminoacid și -CO- - la altul, care se află în lanțul peptidic este separată de prima prin 3 alți aminoacizi. Ca rezultat, o medie de 3,6 reziduuri de aminoacizi pe o bobina de a-helix. Helixul alfa este format numai pentru că este starea cea mai avantajoasă din punct de vedere termodinamic pentru o anumită regiune a lanțului de peptide.
Structura b - scheletele lanțurilor peptidice nu sunt răsucite într-o spirală, ci au o configurație zig-zagă (structura de frunze pliată, Figura 1.3). Acesta este reținut de legături de hidrogen între aceleași grupuri, dar acum (în cazul unei proteine globulare), aceste grupuri converg și formează legături
Fig. 1.3. Structura secundară a proteinelor. Structura beta
lanțul de peptide formează falduri de 2 tipuri - falduri mari care rezultă dintr-o întoarcere de lanț de 180 ° și coturi de lanț mici într-o singură pliere. Secțiunile adiacente ale lanțului din structura b pot fi paralele sau antiparalerale (figurile 1.4 și 1.5).
Fig. 1.4. Succes de lanț antiparalel în structura b
Fig.1. 5. Secțiuni paralele ale lanțului în structura b
În proteinele fibrilare cu b-helix, lanțurile de peptide învecinate și paralele participă la formarea legăturilor de hidrogen.
Structura secundară a unei proteine sau a fragmentului acesteia este determinată de structura sa primară.
Grupările laterale de aminoacizi, deși nu participă la stabilizarea structurii legăturilor, dar se determină modul în care catena peptidică poate plia pentru a forma astfel de obligațiuni și dacă buclat deloc. De exemplu, reziduurile de prolină și hidroxiprolină exclud în totalitate formarea atât a-helix, cât și a structurii b în locusul lor. În același timp, radicalii încărcați de aminoacizi nu se pot apropia de a-helix datorită repulsiei reciproce etc.
Structura terțiară. Structura terțiară se spune că se aplică numai proteinelor globulare. Prin aceasta se înțelege conformarea globulei proteice, adică în spațiul secțiunilor a-elicoidale, b-structurale și fără structură ale lanțului de peptide. Spre deosebire de secundar, structura terțiară este formată și reținută prin formarea legăturilor direct între radicalii de aminoacizi. Natura obligațiunilor depinde de natura radicalilor (Tabelul 1.2).
Tabelul 1.2 Tipuri de radicali de aminoacizi și legăturile pe care le formează
Inclusiv: 28 hidrofobe și 65 hidrofile
După cum se poate observa din datele din tabel. 1.3, majoritatea radicalilor hidrofobi sunt localizați în interiorul globulei (unde părăsesc faza apoasă), iar radicalii cei mai hidrofilici sunt pe suprafața sa. În același timp, această regulă nu este absolută: unii radicali hidrofobi rămân la suprafață.
Acesta din urmă este foarte important pentru interacțiunea proteinei cu liganzii care au grupări hidrofobe.
Formarea structurii terțiare joacă un rol decisiv în obținerea de proteine a activității sale funcționale inerente. De regulă, la nivelul acestei structuri, în proteină apare o așa-zisă proteină. centrele active (unul sau mai multe) - grupuri de mai mulți radicali, capabili să interacționeze în mod specific cu anumiți liganzi.
Acești radicali la nivelul structurii primare sunt adesea departe unul de celălalt și converg doar în procesul de pliere.
Cu toate acestea, structura terțiară are o anumită mobilitate. Conformarea globulei poate fi afectată de următorii factori:
- fluctuațiile termice și vibrațiile grupurilor individuale, atunci când legăturile dintre ele sunt rupte, se închid din nou;
- modificarea chimică a proteinei (de exemplu, fosforilarea);
- îndeplinirea foarte bună a proteinei prin funcția sa.
Schimbarea conformării proteinelor este cel mai important mod de a-și schimba activitatea biologică, care este utilizat pe scară largă în celulă pentru reglarea diferitelor procese.
Structura cuaternară. Conceptul de structură cuaternară este aplicabil numai proteinelor constând din mai multe subunități. (de exemplu, hemoglobina este formată din 4 subunități din 2 specii). Structura cuaternară are aproximativ 5% proteine, incluzând hemoglobina, imunoglobulina, insulina. Aproape toate polimerazele ADN și ARN au o structură cuaternară. Legăturile care formează și susțin structura cuaternară sunt aceleași ca și în formarea structurii terțiare, cu excepția hidrofobiei.
Subunitățile sunt legate de interacțiunea radicalilor de aminoacizi localizați pe suprafețele de contact ale subunităților. Aceste suprafețe sunt reciproc complementare în funcție de aranjamentul radicalilor. În special, ele sunt adesea îmbogățite cu radicali hidrofobi și încărcați heterogen. Astfel, legarea subunităților poate avea loc numai după formarea unei structuri terțiare. Iar această legare însăși afectează structura terțiară care o aduce la proteine active sau inactive active. Prin urmare, astfel de proteine sunt, de obicei, active numai în forma oligomerică (hemoglobină) sau invers doar în starea disociată (protein kinaza). În acest caz, unele subunități servesc la suprimarea activității altora și la disociere sub influența unui semnal special (cAMP).
1.2.1. Modelul de stare intermediară. A fost propusă în 1972 de O.B. Ptitsyn. În conformitate cu acest model, plierea proteinelor are loc în mai multe etape.
De aici a apărut noțiunea de fibre auxiliare (sau factori) de pliere. Acești factori sunt împărțiți în două grupe: 1. proteine cu activitate catalitică, adică Enzime pliante - Foldazy. Ca și alte enzime, ele sunt necesare numai în ...
În prezent identificate și investigate două enzimă pliere - proteindisulfidizomeraza (PDI) și peptidilprolilizomeraza (PPL). 1.3.1.1 Proteinisulfidizomeraza (PID)
1.3.2.1. Funcțiile chaperonilor. 1. Asigurarea plierii "corecte" a proteinelor nou formate.
Există un grup de boli neurologice severe, care sunt cauzate de recurente naturale „greșit“ plierea unul, este ... Aceasta proteina, atunci când este într-o conformație normală, numită prion ... Într-un număr de boli aceeași polipeptidă este într-o altă conformație. Acesta din urmă este dominat de parcele cu ...
In formarea acestor proteine joaca un rol-cheie: - în primul rând, un granulat, dur, sau EPS (reticulului endoplasmatic), - în al doilea rând, complexul Golgi.
Toate proteinele sintetizate de ribozomii membranari au un SP hidrofob, ... proteine mitocondriale așa cum sa menționat deja, în marea lor majoritate (95%) sunt formate de ribozomii libere; și da ...
Mai multe rezumate, lucrări pe termen, teze pe această temă:
Rezumat privind disciplina de economie în educație pe tema: Organele de conducere ale sistemului de învățământ, structura și funcțiile acestora
Federal Instituția Educațională a Bugetului de Stat al Învățământului Profesional Superior. Universitatea Pedagogică de Stat Tula numită după LN Tolstoy. Rezumat.
Biochimie. Proteine. AMINO ACIZI - COMPONENTE STRUCTURALE ALE PROTEINELOR
PROTEINELE AMINO ACIZI COMPONENTE STRUCTURALE A PROTEINELOR. Proteine. Proteinele sunt compuși organici cu conținut molecular ridicat de azot care conțin azot și constau din aminoacizi conectați într-un lanț cu.
Familiarizarea cu informația generală asupra subiectului studiat, care se îmbină cu problema proiectului viitoare
Simbolul subjunctiv SubjectSimple se află la următorul pas în complexitate în comparație cu treshaantul aici conține, de asemenea, legături către text și text. Webquest este cel mai complex tip de antrenament. Familiarizarea cu informațiile generale referitoare la tema studiată se află astfel în problema viitorului proiect.
Despre lucrările lui Alexander Blok "Tema mea este subiectul Rusiei"
Tema Rusiei este esențială pentru munca poetului. Mai ales puternic începe să sune în versurile sale în timpul evenimentelor cruciale ale secolului ... Revenind la această lume, Block spune ,. „Inima nu poate trăi pace, de aceea ... Armor grele ca înainte de luptă. Acum ai venit ceasul tău.
Doriți să primiți ultimele știri prin e-mail?
Articole similare
Trimiteți-le prietenilor: